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- PDB-6kbc: Crystal structure of CghA with Sch210972 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kbc
タイトルCrystal structure of CghA with Sch210972
要素CghA
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Diels-alderase
機能・相同性異性化酵素; 分子内リアーゼ; - / isomerase activity / Chem-WK1 / Diels-Alderase cghA
機能・相同性情報
生物種Chaetomium globosum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Hara, K. / Hashimoto, H. / Maeda, N. / Sato, M. / Watanabe, K.
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2021
タイトル: Catalytic mechanism and endo-to-exo selectivity reversion of an octalin-forming natural Diels-Alderase
著者: Sato, M. / Kishimoto, S. / Yokoyama, M. / Jamieson, C.S. / Narita, K. / Maeda, N. / Hara, K. / Hashimoto, H. / Tsunematsu, Y. / Houk, K.N. / Tang, Y. / Watanabe, K.
履歴
登録2019年6月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年8月5日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / cell ...atom_site / cell / entity / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct_mon_prot_cis / struct_site / struct_site_gen / symmetry
Item: _cell.volume / _entity.pdbx_number_of_molecules ..._cell.volume / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _software.version / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_site.pdbx_num_residues / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Model completeness
詳細: To respond to the following reviewer's comment. The pdb files submitted for review include protons, which presumably are not observed in the X-ray density at this resolution. Protons do not ...詳細: To respond to the following reviewer's comment. The pdb files submitted for review include protons, which presumably are not observed in the X-ray density at this resolution. Protons do not appear to be added correctly in many places. Please ensure these are not included in the files submitted to the PDB. Likely due to the presence of a proton in refinement, the C-O distances in the carboxylate group differ (1.224 vs. 1.312 Ang). It seems unlikely that the underlying data justifies such a difference. The carboxylate group is almost certainly not protonated, which should lead to almost equal C-O distances. (Due to the environment, the pKa of this carboxylate should be significantly lower than that in solution.) Please refine these coordinates (e.g. use unprotonated carboxylate in refinement).
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 2.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CghA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6112
ポリマ－44,1651
非ポリマー4461
水5,747319
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15470 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)75.247, 75.247, 189.586
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-620-

HOH

21A-815-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CghA


分子量: 44164.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium globosum (strain ATCC 6205 / CBS 148.51 / DSM 1962 / NBRC 6347 / NRRL 1970) (菌類)
株: ATCC 6205 / CBS 148.51 / DSM 1962 / NBRC 6347 / NRRL 1970
遺伝子: CHGG_02368 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2HBN6
#2: 化合物 ChemComp-WK1 / (2S)-3-[(2S,4E)-4-[[(1R,2S,4aR,6S,8R,8aS)-2-[(E)-but-2-en-2-yl]-6,8-dimethyl-1,2,4a,5,6,7,8,8a-octahydronaphthalen-1-yl]-oxidanyl-methylidene]-3,5-bis(oxidanylidene)pyrrolidin-2-yl]-2-methyl-2-oxidanyl-propanoic acid


分子量: 445.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H35NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 4000, MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→20 Å / Num. obs: 38280 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 27.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 23.99
反射 シェル解像度: 1.99→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.281 / Num. unique obs: 5979

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KAW

6kaw


解像度: 1.99→19.82 Å / SU ML: 0.1568 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.6241
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 1849 4.83 %
Rwork0.1838 36410 -
obs0.185 38259 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→19.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2900 0 32 319 3251
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083015
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23244114
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0683440
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071534
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.49751065
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.040.25781400.21082707X-RAY DIFFRACTION98
2.04-2.10.22691430.1962729X-RAY DIFFRACTION99.9
2.1-2.170.23061290.19622760X-RAY DIFFRACTION99.86
2.17-2.250.23881600.20092722X-RAY DIFFRACTION99.93
2.25-2.340.25211290.2012786X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.440.21571460.20082759X-RAY DIFFRACTION99.9
2.44-2.570.19731270.18952781X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.730.19811520.19572777X-RAY DIFFRACTION99.97
2.73-2.940.24541430.20612802X-RAY DIFFRACTION99.93
2.94-3.240.21081200.19232852X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.70.21231640.18262799X-RAY DIFFRACTION100
3.7-4.660.17721300.15342903X-RAY DIFFRACTION99.97
4.66-19.820.18861660.17443033X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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