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- PDB-6k82: RGLG1 mutant-D338A E378A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k82
タイトルRGLG1 mutant-D338A E378A
要素E3 ubiquitin-protein ligase RGLG1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / RGLG1 VWA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of response to water deprivation / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / abscisic acid-activated signaling pathway / protein K63-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RGLG, RING finger, plant / Copine, C-terminal / Copine / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RGLG1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.402 Å
データ登録者Wang, Q. / Wu, Y.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: RGLG1 mutant-D338A E378A
著者: Wang, Q. / Wu, Y.
履歴
登録2019年6月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase RGLG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1103
ポリマ－33,0631
非ポリマー472
水4,828268
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area12640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.454, 73.327, 82.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RGLG1 / RING domain ligase 1


分子量: 33063.094 Da / 分子数: 1 / 変異: D338A,E378A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RGLG1, At3g01650, F4P13.19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SS90, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.83 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M NaAc, 0.1 M sodium cacodylate ph 6.5, 30% PEG8K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: AichiSR / ビームライン: BL2S1 / 波長: 0.978897 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2018年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978897 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 48695 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 20.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 0.534 / Net I/σ(I): 3.6 / Num. measured all: 571007
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.4-1.424.51.24913030.3710.5861.3930.39749.6
1.42-1.4561.18215230.4180.4751.2820.40857.8
1.45-1.487.51.11216980.5990.4031.1890.40464.3
1.48-1.518.81.06319670.6680.3561.1250.4174.6
1.51-1.549.70.88221810.7740.2840.9290.42682.9
1.54-1.589.80.79624070.8270.2540.8380.43190.9
1.58-1.6211.40.78626090.8770.2360.8220.44698.8
1.62-1.6612.50.67726270.9250.1950.7050.43499.4
1.66-1.7113.20.57326450.9550.1620.5960.44499.8
1.71-1.7613.10.45926530.9690.130.4770.446100
1.76-1.8312.80.34926650.9790.1010.3630.466100
1.83-1.9120.25326340.9850.0750.2640.49199.9
1.9-1.9913.50.19926850.9920.0560.2070.506100
1.99-2.0913.40.15726690.9940.0440.1630.529100
2.09-2.2213.20.11826830.9960.0330.1220.571100
2.22-2.3912.20.09726730.9970.0290.1010.59399.8
2.39-2.6313.60.08427000.9970.0230.0870.626100
2.63-3.0213.40.07127160.9980.020.0740.661100
3.02-3.812.40.05827520.9980.0170.0610.74699.9
3.8-5012.50.05429050.9990.0160.0560.768100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.402→41.14 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.221 2376 4.9 %
Rwork0.1948 46085 -
obs0.196 48461 90.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 55.43 Å2 / Biso mean: 25.0881 Å2 / Biso min: 12.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.402→41.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2201 0 2 268 2471
Biso mean--21.57 32.9 -
残基数----282
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072250
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0863057
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006405
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.194834
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4016-1.43020.3414740.41171371144546
1.4302-1.46130.3864860.35541697178358
1.4613-1.49530.38321070.33851988209568
1.4953-1.53270.31531230.29682359248279
1.5327-1.57420.27641200.27332611273189
1.5742-1.62050.28731540.25592912306698
1.6205-1.67280.2611480.23382953310199
1.6728-1.73260.24471670.215629393106100
1.7326-1.8020.23981660.209929683134100
1.802-1.8840.22491620.206629633125100
1.884-1.98330.20521600.187929763136100
1.9833-2.10760.21531420.188330003142100
2.1076-2.27030.21711570.181129953152100
2.2703-2.49870.20461380.188730333171100
2.4987-2.86020.25031410.198930443185100
2.8602-3.60320.20781680.185730653233100
3.6032-41.15770.19711630.17232113374100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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