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- PDB-6k7d: Crystal structure of MBPapo-Tim21 fusion protein with a 16-residu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k7d
タイトルCrystal structure of MBPapo-Tim21 fusion protein with a 16-residue helical linker
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM21
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / TRANSLOCASE / MBP / Tim21 / fusion protein / helical linker
機能・相同性
機能・相同性情報


TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / protein insertion into mitochondrial inner membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / protein insertion into mitochondrial inner membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / mitochondrial inner membrane / periplasmic space / DNA damage response / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial import inner membrane translocase subunit Tim21 / Tim21 IMS domain superfamily / TIM21 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM21
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bala, S. / Shimada, A. / Kohda, D.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP26119002 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP19H05452 日本
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Gen Subj / 年: 2020
タイトル: Crystal contact-free conformation of an intrinsically flexible loop in protein crystal: Tim21 as the case study.
著者: Bala, S. / Shinya, S. / Srivastava, A. / Ishikawa, M. / Shimada, A. / Kobayashi, N. / Kojima, C. / Tama, F. / Miyashita, O. / Kohda, D.
履歴
登録2019年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM21


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6481
ポリマ－56,6481
非ポリマー00
水5,747319
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area23870 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)47.010, 88.840, 119.364
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM21 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 56648.324 Da / 分子数: 1 / 変異: A313V / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MBPapo-Tim21 fusion protein with a 16-residue helical linker
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, TIM21, YGR033C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P53220
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M MMT, pH 6.0, 24% PEG 1500 (w/v), 0.01M Betaine hydrochloride (additive)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 34759 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/av σ(I): 15.33 / Net I/σ(I): 10.03
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.84 / Num. unique obs: 1709 / CC1/2: 0.736 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
HKL-2000714データ削減
HKL-2000714データスケーリング
PHENIX1.8_1069位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PEB, 2CIU

1peb

2ciu


解像度: 2→41.631 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 1743 5.02 %
Rwork0.1754 --
obs0.1781 34697 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.631 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3926 0 0 319 4245
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0975429
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2061499
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078588
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005702
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.0530.27841420.22592567X-RAY DIFFRACTION94
2.053-2.11920.27791250.21182719X-RAY DIFFRACTION100
2.1192-2.1950.2391480.19722702X-RAY DIFFRACTION100
2.195-2.28290.23971530.19132720X-RAY DIFFRACTION100
2.2829-2.38670.25931330.18342739X-RAY DIFFRACTION100
2.3867-2.51260.24411340.18162748X-RAY DIFFRACTION100
2.5126-2.670.2311500.17712734X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.87610.25381510.18822735X-RAY DIFFRACTION100
2.8761-3.16540.2371500.18612773X-RAY DIFFRACTION100
3.1654-3.62320.22061560.17292770X-RAY DIFFRACTION100
3.6232-4.5640.19251520.14512803X-RAY DIFFRACTION100
4.564-41.6310.22211490.16932944X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2345-0.10090.60510.9274-0.26761.4082-0.0013-0.0336-0.0417-0.08690.0224-0.0720.00590.031-0.02430.1834-0.02280.04810.115-0.01550.1853-14.00344.35530.2574
2-0.0113-0.3456-0.19450.4788-0.38770.3118-0.0294-0.0953-0.05650.00810.07480.04480.0809-0.0532-0.05260.2394-0.0257-0.02340.21170.03690.2674-28.4966-6.08950.4318
31.22050.3281-0.22131.9579-0.27942.1035-0.06330.27920.3157-0.06060.14790.0835-0.1462-0.2996-0.07190.27470.05960.03090.3880.09990.2277-26.6258-31.955522.6591
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 315 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 316 through 398 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 399 through 500 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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