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- PDB-6jym: Crystal structure of Prolyl Endopeptidase from Haliotis discus hannai -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jym
タイトルCrystal structure of Prolyl Endopeptidase from Haliotis discus hannai
要素Prolyl endopeptidase
キーワードHYDROLASE / A serine protease subfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


oligopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller ...: / Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl endopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Haliotis discus hannai (エゾアワビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Li, W. / Cao, M. / Jin, T.
引用ジャーナル: FOOD CHEM / 年: 2020
タイトル: Characterization and crystal structure of prolyl endopeptidase from abalone (Haliotis discus hannai).
著者: Li, W.Y. / Li, Y. / Chen, Y.L. / Hu, J.J. / Mengist, H.M. / Liu, G.M. / Jin, T. / Cao, M.J.
履歴
登録2019年4月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl endopeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8801
ポリマ－85,8801
非ポリマー00
水18,3031016
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area27420 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)55.325, 104.955, 137.739
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Prolyl endopeptidase


分子量: 85880.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haliotis discus hannai (エゾアワビ)
遺伝子: PREP / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: A0A1X9T5X9, prolyl oligopeptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1016 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.17 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 20% PEG 3350 and 0.2 M ammonium citrate (dibasic)

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データ収集

回折平均測定温度: 190 K / Ambient temp details: Liquid nitrogen steam / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97894 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月22日 / 詳細: silicon crystal (111) monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97894 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 125459 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 12.6 % / Net I/σ(I): 21.42
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / CC1/2: 0.883

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QFS

1qfs


解像度: 1.5→46.117 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1923 6269 5 %
Rwork0.1787 --
obs0.1794 125368 97.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→46.117 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5657 0 0 1016 6673
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025884
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4577980
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4433475
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063836
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031041
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4999-1.5170.26081920.24673640X-RAY DIFFRACTION91
1.517-1.53480.22011980.23453786X-RAY DIFFRACTION93
1.5348-1.55360.22651990.22473765X-RAY DIFFRACTION94
1.5536-1.57320.24262010.22463826X-RAY DIFFRACTION94
1.5732-1.59390.22682010.21243803X-RAY DIFFRACTION94
1.5939-1.61580.22022020.21023839X-RAY DIFFRACTION95
1.6158-1.63880.22242040.20953877X-RAY DIFFRACTION95
1.6388-1.66330.22452030.2043869X-RAY DIFFRACTION96
1.6633-1.68930.22572030.20143859X-RAY DIFFRACTION96
1.6893-1.7170.21592080.20863948X-RAY DIFFRACTION97
1.717-1.74660.22782070.20163928X-RAY DIFFRACTION97
1.7466-1.77840.22272060.20623910X-RAY DIFFRACTION97
1.7784-1.81260.20872070.20393944X-RAY DIFFRACTION97
1.8126-1.84960.2322090.19643953X-RAY DIFFRACTION97
1.8496-1.88980.21942070.19433948X-RAY DIFFRACTION98
1.8898-1.93370.1942080.18443949X-RAY DIFFRACTION98
1.9337-1.98210.21212120.18024028X-RAY DIFFRACTION98
1.9821-2.03570.19962100.18253995X-RAY DIFFRACTION98
2.0357-2.09560.20532080.17173959X-RAY DIFFRACTION98
2.0956-2.16320.18782130.17694050X-RAY DIFFRACTION99
2.1632-2.24060.19332130.17684024X-RAY DIFFRACTION99
2.2406-2.33030.17872130.17854052X-RAY DIFFRACTION99
2.3303-2.43630.18982130.18034043X-RAY DIFFRACTION99
2.4363-2.56470.19392130.17954059X-RAY DIFFRACTION99
2.5647-2.72540.19972160.1824091X-RAY DIFFRACTION99
2.7254-2.93580.18282160.17914112X-RAY DIFFRACTION99
2.9358-3.23120.18842170.16094117X-RAY DIFFRACTION100
3.2312-3.69860.15822190.14994168X-RAY DIFFRACTION100
3.6986-4.65910.15982210.1464196X-RAY DIFFRACTION100
4.6591-46.13870.17622300.17954361X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 112.4328 Å / Origin y: 7.1332 Å / Origin z: 158.1781 Å
111213212223313233
T0.0965 Å2-0.004 Å20.0073 Å2-0.1108 Å20.0029 Å2--0.1087 Å2
L0.2138 °2-0.024 °20.0266 °2-0.4172 °20.012 °2--0.2773 °2
S0.0031 Å °0.0098 Å °0.0331 Å °-0.0184 Å °0.013 Å °-0.0276 Å °0.0025 Å °0.0039 Å °-0.0164 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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