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- PDB-6jpk: Crystal structure of S. pombe aspartate aminotransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jpk
タイトルCrystal structure of S. pombe aspartate aminotransferase
要素Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
キーワードTRANSFERASE / amino acid / aspartate / aminotransferase / PLP-dependent enzyme / pyridoxal 5'-phosphate dependent enzyme / vitamin B6 dependent enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


Aspartate and asparagine metabolism / Malate-aspartate shuttle / aspartate biosynthetic process / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.102 Å
データ登録者Jin, H. / Chang, J.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)2016R1C 1B2009691 韓国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of L-aspartate aminotransferase from Schizosaccharomyces pombe.
著者: Jeong, S.Y. / Jin, H. / Chang, J.H.
履歴
登録2019年3月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
B: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9376
ポリマ－94,5632
非ポリマー3744
水13,097727
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area30190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.133, 53.111, 130.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase, cytoplasmic / Transaminase A


分子量: 47281.398 Da / 分子数: 2 / 変異: D153E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
株: 972 / 遺伝子: aat2, SPAC10F6.13c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O42652, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 727 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% (w/v) polyethyleneglycol 8000 0.1 M sodium HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 49395 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.083 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 31.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Num. unique obs: 4880 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.16 / Rsym value: 0.149 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YAA

1yaa


解像度: 2.102→39.294 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1827 2000 4.05 %
Rwork0.1427 --
obs0.1443 49365 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.102→39.294 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6456 0 22 727 7205
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076656
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8179037
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8853935
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049967
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061170
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1022-2.15480.22361390.15053314X-RAY DIFFRACTION99
2.1548-2.2130.19941440.14053410X-RAY DIFFRACTION100
2.213-2.27810.1921410.14163323X-RAY DIFFRACTION100
2.2781-2.35170.20421420.13873344X-RAY DIFFRACTION100
2.3517-2.43570.21251410.14573369X-RAY DIFFRACTION100
2.4357-2.53320.20911440.15783382X-RAY DIFFRACTION100
2.5332-2.64850.18731420.14683404X-RAY DIFFRACTION100
2.6485-2.78810.17751420.14633357X-RAY DIFFRACTION100
2.7881-2.96270.19321450.14793400X-RAY DIFFRACTION100
2.9627-3.19140.1681410.15483352X-RAY DIFFRACTION100
3.1914-3.51230.21561440.14333432X-RAY DIFFRACTION100
3.5123-4.02020.16541440.13133393X-RAY DIFFRACTION100
4.0202-5.06330.13741450.12393422X-RAY DIFFRACTION100
5.0633-39.30120.16471460.15093463X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.1029 Å / Origin y: 26.7969 Å / Origin z: 97.2804 Å
111213212223313233
T0.0775 Å20.0006 Å2-0.0073 Å2-0.0594 Å2-0.0038 Å2--0.1085 Å2
L0.4175 °20.0506 °2-0.0361 °2-0.1987 °20.0806 °2--0.5146 °2
S-0.0059 Å °0.0841 Å °-0.0314 Å °-0.0185 Å °-0.0017 Å °-0.0222 Å °-0.0136 Å °-0.0059 Å °0.0072 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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