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- PDB-6joy: The X-ray Crystallographic Structure of Branching Enzyme from Rho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6joy
タイトルThe X-ray Crystallographic Structure of Branching Enzyme from Rhodothermus obamensis STB05
要素1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
キーワードCARBOHYDRATE / branching enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cation binding / 1,4-alpha-glucan branching enzyme / 1,4-alpha-glucan branching enzyme activity / glycogen biosynthetic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / cytosol
類似検索 - 分子機能
1,4-alpha-glucan-branching enzyme, GlgB / Glycogen branching enzyme GlgB, N-terminal Early set domain / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain ...1,4-alpha-glucan-branching enzyme, GlgB / Glycogen branching enzyme GlgB, N-terminal Early set domain / 1,4-alpha-glucan-branching enzyme / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodothermus marinus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.392 Å
データ登録者Li, Z.F. / Ban, X.F. / Jiang, H.M. / Wang, Z. / Jin, T.C. / Li, C.M. / Gu, Z.B.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China31722040 中国
National Natural Science Foundation of China31771935 中国
引用
ジャーナル: J.Agric.Food Chem. / : 2021
タイトル: Flexible Loop in Carbohydrate-Binding Module 48 Allosterically Modulates Substrate Binding of the 1,4-alpha-Glucan Branching Enzyme.
著者: Jiang, H. / Xie, X. / Ban, X. / Gu, Z. / Cheng, L. / Hong, Y. / Li, C. / Li, Z.
#1: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / : 2019
タイトル: Expression and characterization of an extremely thermophilic 1,4-alpha-glucan branching enzyme from Rhodothermus obamensis STB05.
著者: Wang, Z. / Xin, C. / Li, C. / Gu, Z. / Cheng, L. / Hong, Y. / Ban, X. / Li, Z.
履歴
登録2019年3月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3251
ポリマ-72,3251
非ポリマー00
2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.671, 125.671, 205.387
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 1,4-alpha-glucan branching enzyme GlgB / 1 / 4-alpha-D-glucan:1 / 4-alpha-D-glucan 6-glucosyl-transferase / Alpha-(1->4)-glucan branching ...1 / 4-alpha-D-glucan:1 / 4-alpha-D-glucan 6-glucosyl-transferase / Alpha-(1->4)-glucan branching enzyme / Glycogen branching enzyme / BE


分子量: 72325.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodothermus marinus (バクテリア)
遺伝子: glgB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93HU3, 1,4-alpha-glucan branching enzyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, HEPES, ammonia sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97891 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→31.418 Å / Num. obs: 63390 / % possible obs: 96.74 % / 冗長度: 5 % / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.39→10 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.392→31.418 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2775 3205 5.06 %
Rwork0.2467 --
obs0.2482 63390 96.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.392→31.418 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5132 0 0 156 5288
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095336
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1147280
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.2683003
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06698
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007945
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3922-2.42790.36921100.36241999X-RAY DIFFRACTION75
2.4279-2.46580.35321250.35072274X-RAY DIFFRACTION85
2.4658-2.50620.33361310.31882505X-RAY DIFFRACTION95
2.5062-2.54940.34731460.29742566X-RAY DIFFRACTION97
2.5494-2.59580.31831320.27792649X-RAY DIFFRACTION99
2.5958-2.64570.281570.27622665X-RAY DIFFRACTION100
2.6457-2.69970.29721550.26662642X-RAY DIFFRACTION100
2.6997-2.75830.32391540.26172642X-RAY DIFFRACTION100
2.7583-2.82240.31561340.2552668X-RAY DIFFRACTION100
2.8224-2.8930.30641230.26242692X-RAY DIFFRACTION100
2.893-2.97110.29251440.26852686X-RAY DIFFRACTION100
2.9711-3.05850.34941640.27012661X-RAY DIFFRACTION100
3.0585-3.15710.32831450.26832686X-RAY DIFFRACTION100
3.1571-3.26990.29131540.25472650X-RAY DIFFRACTION100
3.2699-3.40060.29071410.25632700X-RAY DIFFRACTION100
3.4006-3.55520.24551460.24822685X-RAY DIFFRACTION99
3.5552-3.74230.24881190.23652698X-RAY DIFFRACTION99
3.7423-3.97640.29181270.23282710X-RAY DIFFRACTION99
3.9764-4.28270.26531320.22482702X-RAY DIFFRACTION99
4.2827-4.71240.21951300.21392715X-RAY DIFFRACTION98
4.7124-5.39130.24521550.22052681X-RAY DIFFRACTION97
5.3913-6.78130.30151410.25782669X-RAY DIFFRACTION96
6.7813-31.42040.25441400.24172640X-RAY DIFFRACTION89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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