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- PDB-6jop: Crystal structures of phage NrS-1 N300-dNTPs-Mg2+ complex provide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jop
タイトルCrystal structures of phage NrS-1 N300-dNTPs-Mg2+ complex provide molecular mechanisms for substrate specificity
要素Primase
キーワードREPLICATION / Prim-pol / Primase
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome replication / helicase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / DNA helicase / DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / hydrolase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
NrS-1 polymerase-like head domain / NrS-1 polymerase-like, tail domain / NrS-1 polymerase HBD domain / Domain of unknown function DUF5906 / Family of unknown function (DUF5906) / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA Primase-polymerase
類似検索 - 構成要素
生物種Nitratiruptor phage NrS-1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.353 Å
データ登録者Guo, H.J. / Li, M.J. / Wu, H. / Yu, F. / He, J.H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31570740 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2019
タイトル: Crystal structures of phage NrS-1 N300-dNTPs-Mg2+complex provide molecular mechanisms for substrate specificity.
著者: Guo, H. / Li, M. / Wu, H. / Wang, W. / Yu, F. / He, J.
履歴
登録2019年3月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Primase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8464
ポリマ－36,3151
非ポリマー5313
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.333, 55.456, 50.763
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.580, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Primase


分子量: 36314.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nitratiruptor phage NrS-1 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: M5AAG8
#2: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 100mM Bis-Tris, pH 6.5, 0.2M Li2SO4, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.353→50 Å / Num. obs: 14775 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 0.927 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.36-2.44.60.8866080.7340.4280.9890.94679.6
2.4-2.444.50.8696290.7190.4250.9720.97183.3
2.44-2.494.50.9546570.7640.4671.0670.95784.7
2.49-2.545.10.8536910.8430.3910.9420.96590.4
2.54-2.65.60.7867130.8410.3590.8670.97693.7
2.6-2.665.80.7677500.8590.3420.8420.95596.9
2.66-2.726.10.7947260.8470.3470.8690.97297.6
2.72-2.86.20.6717870.8930.2890.7320.95998.7
2.8-2.886.50.5787450.9170.2440.6290.94299.2
2.88-2.976.60.4787710.9380.20.5190.96399.4
2.97-3.086.80.3737440.960.1540.4040.94299.7
3.08-3.26.30.2957500.9710.1240.3210.9598.4
3.2-3.356.50.2097700.9850.0870.2271.03698
3.35-3.537.10.1577670.9920.0630.171.003100
3.53-3.757.10.1137770.9940.0450.1220.98999.7
3.75-4.0370.0837750.9960.0340.090.94899.7
4.03-4.446.80.0617720.9950.0250.0660.87499.5
4.44-5.086.30.0537720.9970.0230.0580.77697.6
5.08-6.470.0537730.9970.0210.0570.75199.9
6.4-506.40.0447980.9980.0180.0480.74997.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6A9W

6a9w


解像度: 2.353→42.335 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2006 567 4.54 %
Rwork0.1797 --
obs0.1807 12483 80 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 119.89 Å2 / Biso mean: 44.124 Å2 / Biso min: 13.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.353→42.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2254 0 31 75 2360
Biso mean--35.01 40.6 -
残基数----280
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3532-2.590.2329960.21671829192550
2.59-2.96470.23461190.21772817293676
2.9647-3.73480.22141670.18523527369495
3.7348-42.3420.17551850.15973743392899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.832-0.865-0.36312.49941.82263.370.05110.13780.18110.24130.3148-0.75870.29890.719-0.14350.21260.045-0.06230.3113-0.11150.3696-17.0804-16.069521.7349
22.7038-0.251-0.44973.17580.21312.60010.0539-0.37230.47790.81680.201-0.4103-0.06180.2698-0.19780.3766-0.0087-0.02430.2837-0.14480.3099-24.9314-4.681733.5507
30.43210.2203-0.1650.8848-1.64212.75440.53750.249-0.2786-0.43750.5249-0.26240.08910.04780.89060.55510.00730.02990.2878-0.34360.3959-27.17986.540110.4928
41.5511-0.4894-0.43994.66171.02943.3721-0.01320.716-0.3236-0.42470.1497-0.50480.50230.37960.00310.41690.06360.04560.4876-0.24070.3677-21.038819.99835.011
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 80 )A1 - 80
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 81 through 170 )A81 - 170
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 171 through 202 )A171 - 202
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 203 through 294 )A203 - 294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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