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- PDB-6jn2: Crystal structure of the coiled-coil domains of human DOT1L in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jn2
タイトルCrystal structure of the coiled-coil domains of human DOT1L in complex with AF10
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
  • Protein AF-10
キーワードTRANSFERASE / hDOT1L / hAF10 / Leucine zipper / heterodimer / tetramerization
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / histone H3 methyltransferase activity / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone methyltransferase activity / heterochromatin formation / nucleosome binding / telomere organization ...histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / histone H3 methyltransferase activity / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone methyltransferase activity / heterochromatin formation / nucleosome binding / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / PKMTs methylate histone lysines / gene expression / histone binding / methylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / transcription coactivator activity / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain ...: / : / : / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein AF-10 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Song, X. / Wang, M. / Yang, N. / Xu, R.M.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
National Science Foundation (China)31622020 中国
National Science Foundation (China)31430018 中国
National Science Foundation (China)31521002 中国
Ministry of Science and Technology (China)2015CB856200 中国
Chinese Academy of SciencesXDB08010100 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: A higher-order configuration of the heterodimeric DOT1L-AF10 coiled-coil domains potentiates their leukemogenenic activity.
著者: Song, X. / Yang, L. / Wang, M. / Gu, Y. / Ye, B. / Fan, Z. / Xu, R.M. / Yang, N.
履歴
登録2019年3月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein AF-10
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5772
ポリマ－20,5772
非ポリマー00
水00
1
A: Protein AF-10
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

A: Protein AF-10
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

A: Protein AF-10
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

A: Protein AF-10
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,3108
ポリマ－82,3108
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area18550 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area35160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.813, 107.813, 114.035
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Protein AF-10 / ALL1-fused gene from chromosome 10 protein


分子量: 11161.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MLLT10, AF10 / プラスミド: pRSFDUET-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P55197
#2: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / DOT1-like protein / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 9415.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOT1L, KIAA1814, KMT4 / プラスミド: PRSFDUET-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8TEK3, histone-lysine N-methyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.45 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.8, 0.3 M KSCN, 8% V/V PENTAERYTHRITOL ETHOXYLATE (3/4 EO/OH),

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 4063 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 15.1 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 1.028 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
3.6-3.7315.93920.5640.3781.036100
3.73-3.8815.83910.8380.2931.003100
3.88-4.0515.84100.9730.1881.0171000.7290.753
4.05-4.2715.83960.9940.0870.9681000.3370.348
4.27-4.5415.64150.9940.0681.1231000.2590.269
4.54-4.8915.43940.9970.0430.981000.1620.167
4.89-5.3815.24110.9980.0361.0291000.1320.137
5.38-6.15154100.9950.051.0511000.1880.195
6.15-7.7514.14300.9980.0211.0511000.0760.079
7.75-5012.94140.9980.0151.01490.40.0530.055

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.781
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3812 387 9.5 %RANDOM
Rwork0.3242 ---
obs0.3293 3667 98.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 293.9 Å2 / Biso mean: 191.522 Å2 / Biso min: 103.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1098 0 0 0 1098
残基数----134
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0191110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1141.9881487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5955132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.51626.20758
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.87915233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.539156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02812
LS精密化 シェル解像度: 3.603→3.696 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.481 27 -
Rwork0.538 251 -
all-278 -
obs--96.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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