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万見
- PDB-6jmu: Crystal structure of GIT1/Paxillin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jmu
タイトルCrystal structure of GIT1/Paxillin complex
要素
  • ARF GTPase-activating protein GIT1
  • Paxillin
キーワードCELL ADHESION / GIT1 / Paxillin / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


BH4 domain binding / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / negative regulation of ARF protein signal transduction / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / structural constituent of postsynaptic specialization / Ephrin signaling / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GAB1 signalosome / response to peptide / motor learning ...BH4 domain binding / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / negative regulation of ARF protein signal transduction / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / structural constituent of postsynaptic specialization / Ephrin signaling / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GAB1 signalosome / response to peptide / motor learning / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of inflammatory response to wounding / intramembranous ossification / immunological synapse formation / positive regulation of microtubule nucleation / dendritic spine development / vinculin binding / neuropilin binding / MAP-kinase scaffold activity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / gamma-tubulin binding / focal adhesion assembly / negative regulation of glycolytic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production / growth hormone receptor signaling pathway / lamellipodium assembly / regulation of synaptic vesicle exocytosis / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of receptor catabolic process / cell leading edge / mitotic spindle pole / calyx of Held / endothelial cell migration / GABA-ergic synapse / neuron development / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of protein kinase activity / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cytoskeleton organization / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of cytokinesis / cell redox homeostasis / locomotory behavior / integrin-mediated signaling pathway / transcription coregulator activity / brain development / beta-catenin binding / small GTPase binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / cell-cell junction / signaling receptor complex adaptor activity / cell migration / integrin binding / lamellipodium / cell cortex / regulation of cell shape / postsynapse / cellular response to lipopolysaccharide / protein phosphatase binding / endosome / neuron projection / focal adhesion / centrosome / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / mitochondrion / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Paxillin / : / : ...Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Paxillin / : / : / Paxillin family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / Nucleotidyltransferases domain 2 / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Domain of unknown function DUF3447 / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ARF GTPase-activating protein GIT1 / Paxillin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhu, J. / Lin, L. / Xia, Y. / Zhang, R. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2020
タイトル: GIT/PIX Condensates Are Modular and Ideal for Distinct Compartmentalized Cell Signaling.
著者: Zhu, J. / Zhou, Q. / Xia, Y. / Lin, L. / Li, J. / Peng, M. / Zhang, R. / Zhang, M.
履歴
登録2019年3月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARF GTPase-activating protein GIT1
B: ARF GTPase-activating protein GIT1
C: Paxillin
D: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8024
ポリマ－36,8024
非ポリマー00
水3,855214
1
A: ARF GTPase-activating protein GIT1
C: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4012
ポリマ－18,4012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area8080 Å2
手法PISA
2
B: ARF GTPase-activating protein GIT1
D: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4012
ポリマ－18,4012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.200, 90.954, 52.309
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.420, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ARF GTPase-activating protein GIT1 / ARF GAP GIT1 / G protein-coupled receptor kinase-interactor 1 / GRK-interacting protein 1


分子量: 15206.399 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Git1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q68FF6
#2: タンパク質・ペプチド Paxillin


分子量: 3194.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pxn / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8VI36
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.08 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: (NH4)2SO4, PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-h-l / Fraction: 0.37
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 18573 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.124 / Χ2: 0.898 / Net I/σ(I): 4.5 / Num. measured all: 126793
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.036.80.7649040.7470.3120.8270.73698.8
2.03-2.076.70.6569530.9550.2760.7140.77498.8
2.07-2.116.60.6129070.8480.2540.6640.79899.5
2.11-2.156.50.5259150.8880.2190.570.80198.2
2.15-2.26.20.4479000.8690.1960.490.7895.9
2.2-2.256.90.3799420.9190.1530.4090.80199.1
2.25-2.317.10.349240.9430.1360.3670.80299.1
2.31-2.3770.2899430.9620.1160.3120.82699.2
2.37-2.4470.2499100.9730.10.2690.83498.7
2.44-2.5270.2189440.9750.0870.2350.90299.6
2.52-2.616.90.2019630.9770.0820.2180.88199.7
2.61-2.716.80.1628920.9870.0670.1760.92299.3
2.71-2.846.30.1499260.9860.0640.1630.90295.6
2.84-2.997.10.1439190.9860.0570.1540.9399.2
2.99-3.177.20.1159330.9930.0450.1230.97199.6
3.17-3.427.10.0979520.9930.0390.1051.10299.5
3.42-3.7670.0819190.9930.0330.0881.12899
3.76-4.316.40.0649220.9960.0270.071.18596.6
4.31-5.437.20.0579480.9980.0230.0611.03499.9
5.43-506.80.04395710.0170.0470.81197.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JX0

2jx0


解像度: 2→45.477 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 29.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 970 5.23 %
Rwork0.1749 --
obs0.1766 18537 98.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 76.48 Å2 / Biso mean: 32.33 Å2 / Biso min: 12.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→45.477 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2289 0 0 214 2503
Biso mean---39.44 -
残基数----295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082323
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.073145
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038375
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006409
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.194897
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0022-2.10770.24951580.23872493265193
2.1077-2.23960.26811420.22092444258692
2.2396-2.41230.23171410.20112505264694
2.4123-2.65470.19951270.18532529265695
2.6547-3.0380.21361200.17582498261893
3.038-3.82420.18371330.15152552268594
3.8242-21.87930.19721340.15542517265193
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8305-0.4010.28642.74890.72945.94140.06860.0338-0.0626-0.1586-0.17310.36190.2239-0.48090.04010.1677-0.007700.1361-0.00380.2217-19.0966-9.7129159.9961
21.23670.7452-0.44981.13150.18846.28290.05520.5418-0.0455-0.1403-0.0944-0.2080.34871.09470.00030.17290.07020.05270.3831-0.03120.2899-8.203-6.4594154.5596
32.4210.23012.33082.3540.55666.89720.18330.082-0.012-0.0191-0.0441-0.04710.24510.1156-0.04220.14270.01130.04070.1243-0.01980.1959-13.0699-2.2463162.0446
41.37020.26740.60681.8723-1.71066.42980.0817-0.03440.01080.1634-0.1887-0.1021-0.42010.2690.11190.2218-0.03590.05460.1278-0.01370.2196-13.2671-25.019175.5343
51.6669-0.6421-1.73971.73021.66012.6036-0.2670.0975-0.11040.0866-0.28240.5650.0011-0.78860.33140.19920.00090.08470.242-0.03170.2821-23.5267-28.5922175.5747
62.31460.77030.1650.47570.75662.52990.3013-0.15070.193-0.459-0.39650.2619-0.6519-0.59090.20430.39360.02050.11870.3-0.03140.2291-28.2926-25.3769199.3084
72.74520.1349-2.1781.8156-0.93442.3989-0.0080.2013-0.1245-0.3306-0.1788-0.0614-0.3068-0.14370.15510.22810.0270.00350.1352-0.01330.206-15.8127-34.2318174.5148
86.6121-0.71313.4063.43280.20486.33950.0048-0.0860.23010.14-0.140.0411-0.1157-0.25720.21010.1521-0.01560.05190.1209-0.00480.3105-23.10493.4625161.4012
97.91980.7106-4.04816.4734-2.56849.169-0.10510.0707-0.30270.12610.12-0.1829-0.26-0.09840.06330.127-0.00010.02770.17340.01710.2602-8.7159-38.4471179.1448
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 644 through 697 )A644 - 697
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 698 through 728 )A698 - 728
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 729 through 770 )A729 - 770
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 644 through 704 )B644 - 704
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 705 through 728 )B705 - 728
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 729 through 738 )B729 - 738
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 739 through 770 )B739 - 770
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 259 through 279 )C259 - 279
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 260 through 279 )D260 - 279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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