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- PDB-6jm4: The crystal structure of PB1 homo-dimer of human P62/SQSTM1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jm4
タイトルThe crystal structure of PB1 homo-dimer of human P62/SQSTM1
要素(Sequestosome-1) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / PB1 / P62/SQSTM1 / autophagy / PB1 dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / Lewy body / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / Lewy body / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of mitochondrion organization / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of ferroptosis / temperature homeostasis / cellular response to stress / autolysosome / energy homeostasis / molecular sequestering activity / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / mitophagy / sperm midpiece / immune system process / inclusion body / signaling adaptor activity / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / SH2 domain binding / autophagosome / protein kinase C binding / protein sequestering activity / sarcomere / response to ischemia / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / P-body / protein catabolic process / molecular condensate scaffold activity / PML body / receptor tyrosine kinase binding / Interleukin-1 signaling / autophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / protein import into nucleus / late endosome / intracellular protein localization / Neddylation / signaling receptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.20014839602 Å
データ登録者Shin, H.C. / Lim, D. / Kim, S.J.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)2015M3A9B5030308 韓国
Ministry of Science, ICT and Future Planning 韓国
引用ジャーナル: Mol.Cells / 年: 2019
タイトル: Oligomer Model of PB1 Domain of p62/SQSTM1 Based on Crystal Structure of Homo-Dimer and Calculation of Helical Characteristics.
著者: Lim, D. / Lee, H.S. / Ku, B. / Shin, H.C. / Kim, S.J.
履歴
登録2019年3月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1
B: Sequestosome-1
D: Sequestosome-1
C: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2274
ポリマ－45,2274
非ポリマー00
水00
1
A: Sequestosome-1
B: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6142
ポリマ－22,6142
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Sequestosome-1
C: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6142
ポリマ－22,6142
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.483, 53.517, 61.457
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.287, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 11348.911 Da / 分子数: 2 / 断片: PB1 domain / 変異: C26S, C27F, D69A, D71R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13501
#2: タンパク質 Sequestosome-1 / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 11264.699 Da / 分子数: 2 / 断片: PB1 domain / 変異: R21A, C26S, C27F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13501

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8 M DL-Malic acid (pH 7.0), 0.1 M Tris-HCl (pH 7.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97943 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.3010675141 Å / Num. obs: 5366 / % possible obs: 87 % / 冗長度: 1.1 % / Biso Wilson estimate: 46.056916889 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0811 / Net I/σ(I): 10.54
反射 シェル解像度: 3.2→3.314 Å / Rmerge(I) obs: 0.2622 / CC1/2: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2KKC

2kkc


解像度: 3.20014839602→48.3010675141 Å / SU ML: 0.291546396471 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.65493830016 / 位相誤差: 25.8197531291
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276200471433 524 9.76518822214 %
Rwork0.238930609101 --
obs0.242593207011 5366 86.9974059663 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 50.5227148602 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.20014839602→48.3010675141 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2410 0 0 0 2410
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00248634959932455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4869862216193306
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0384785800146373
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00357398303232418
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.32951908321451
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.52210.2817586338431120.2561167958371019X-RAY DIFFRACTION74.0667976424
3.5221-4.03150.289249581881240.2392803446721224X-RAY DIFFRACTION88.6259040105
4.0315-5.07840.2413452440661400.209662657321270X-RAY DIFFRACTION91.677503251
5.0784-48.30650.3024123912651480.260932880871329X-RAY DIFFRACTION93.4810126582
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -28.5100700839 Å / Origin y: -23.5118514416 Å / Origin z: 13.9222891093 Å
111213212223313233
T0.0673961145355 Å2-0.0414367833578 Å2-0.0267300915994 Å2-0.0680621317795 Å20.00916546319911 Å2--0.0805745956292 Å2
L0.287664308499 °20.0889925737957 °2-0.133419168054 °2-0.356263640109 °2-0.0980664427673 °2--0.404826261484 °2
S-0.0179378705845 Å °-0.00774471844288 Å °0.0257271445108 Å °-0.0550404850464 Å °0.0756414470617 Å °0.0150250651931 Å °0.00857977134605 Å °0.0034666763593 Å °0.0322814378586 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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