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- PDB-6ji2: Crystal structure of archaeal ribosomal protein aP1, aPelota, and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ji2
タイトルCrystal structure of archaeal ribosomal protein aP1, aPelota, and GTP-bound aEF1A complex
要素
  • Archaeal ribosomal stalk protein aP1
  • Elongation factor 1-alpha
  • Protein pelota homolog
キーワードTRANSLATION / translation elongation ribosomal stalk
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / ribosome disassembly / protein-synthesizing GTPase / nonfunctional rRNA decay / translational elongation / translation elongation factor activity / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 ...RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / ribosome disassembly / protein-synthesizing GTPase / nonfunctional rRNA decay / translational elongation / translation elongation factor activity / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / structural constituent of ribosome / ribosome / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L12, archaea / Translation release factor pelota, archaea / Pelota, domain A / eRF1 domain 2 / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / eRF1 domain 1/Pelota-like ...Ribosomal protein L12, archaea / Translation release factor pelota, archaea / Pelota, domain A / eRF1 domain 2 / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Ribosomal protein L30/S12 / Elongation factor Tu C-terminal domain / 60s Acidic ribosomal protein / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosomal protein L30e-like / SH3 type barrels. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Large ribosomal subunit protein P1 / Elongation factor 1-alpha / Protein pelota homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Maruyama, K. / Imai, H. / Kawamura, M. / Ishino, S. / Ishino, Y. / Ito, K. / Uchiumi, T.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Switch of the interactions between the ribosomal stalk and EF1A in the GTP- and GDP-bound conformations.
著者: Maruyama, K. / Imai, H. / Kawamura, M. / Ishino, S. / Ishino, Y. / Ito, K. / Uchiumi, T.
履歴
登録2019年2月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1-alpha
B: Protein pelota homolog
E: Elongation factor 1-alpha
F: Protein pelota homolog
X: Archaeal ribosomal stalk protein aP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,28211
ポリマ－184,1415
非ポリマー1,1416
水1,76598
1
A: Elongation factor 1-alpha
B: Protein pelota homolog
X: Archaeal ribosomal stalk protein aP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5796
ポリマ－93,0083
非ポリマー5703
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area32930 Å2
手法PISA
2
E: Elongation factor 1-alpha
F: Protein pelota homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,7045
ポリマ－91,1332
非ポリマー5703
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area33050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.447, 73.405, 108.142
Angle α, β, γ (deg.)98.64, 93.80, 100.44
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質 Elongation factor 1-alpha / EF-1-alpha


分子量: 49662.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
株: K1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9YAV0
#2: タンパク質 Protein pelota homolog


分子量: 41470.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
株: K1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9YAZ5, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 X

#3: タンパク質・ペプチド Archaeal ribosomal stalk protein aP1


分子量: 1875.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
参照: UniProt: Q9Y9W9*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 104分子

#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Tris-HCl, pH 8.0, 200 mM Li2SO4, 16% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→106.42 Å / Num. obs: 41897 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.564

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0124精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WXM

3wxm


解像度: 3→106.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 21.804 / SU ML: 0.381 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.482 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27922 2154 5.1 %RANDOM
Rwork0.1991 ---
obs0.20311 39737 98.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 82.131 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.85 Å23.03 Å2-3.36 Å2
2--2.3 Å21.71 Å2
3----1.61 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3→106.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12375 0 68 98 12541
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01912664
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0212647
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3161.98217127
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.926329071
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.44451582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.2422.788538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.75152293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.10315132
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.21947
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02114020
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022748
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8068.0616343
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8068.0616342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.63612.0877920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.63612.0877921
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5948.4376321
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5948.4376321
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.45612.5139207
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.3562.7813480
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.34862.79113470
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.002→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 170 -
Rwork0.313 2851 -
obs--95.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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