[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6jgh: Crystal structure of the F99S/M153T/V163A/T203I variant of GFP at... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6jgh | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the F99S/M153T/V163A/T203I variant of GFP at 0.94 A | |||||||||
Components | Green fluorescent protein | |||||||||
Keywords | FLUORESCENT PROTEIN / Green Fluorescent Protein / hydrogen | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Aequorea victoria (jellyfish) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 0.94 Å | |||||||||
Authors | Eki, H. / Tai, Y. / Takaba, K. / Hanazono, Y. / Miki, K. / Takeda, K. | |||||||||
Funding support | Japan, 1items
| |||||||||
Citation | Journal: Iucrj / Year: 2019 Title: Subatomic resolution X-ray structures of green fluorescent protein. Authors: Takaba, K. / Tai, Y. / Eki, H. / Dao, H.A. / Hanazono, Y. / Hasegawa, K. / Miki, K. / Takeda, K. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6jgh.cif.gz | 213.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6jgh.ent.gz | 174.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6jgh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jg/6jgh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jg/6jgh | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 6jgiC 6jgjC 2wurS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data | |
Experimental dataset #1 | Data reference: 10.18430/m36jgh / Data set type: diffraction image data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 25856.012 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: T203I, F99S, M153T, V163A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aequorea victoria (jellyfish) / Gene: GFP / Plasmid: pET21a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P42212 |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-CL / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
Sequence details | (1) The mutated chromophore, CRO, was used an initial model for refinement. Its hydroxyethyl group ...(1) The mutated chromophore, CRO, was used an initial model for refinement. Its hydroxyethyl group inserted to the model by S65T mutation was replaced with original hydoxymethyl in the refinement step, and finally its name was changed to GYS. (2) Q80R was caused by a PCR error in the early study (Chalfie, M. et al., Science, 1994). |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.02 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 308 K / Method: vapor diffusion / pH: 8.5 / Details: PEG 4000, MgCl2, Tris-HCl buffer |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 56 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL44XU / Wavelength: 0.75 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Dec 13, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.75 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 0.94→50 Å / Num. obs: 141942 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.147 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.154 / Χ2: 1.048 / Net I/σ(I): 5.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2WUR Resolution: 0.94→29.928 Å / SU ML: 0.07 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 12.25
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 0.94→29.928 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
|