[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6jf4: K1U bound crystal structure of class I type b peptide deformylase... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6jf4 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | K1U bound crystal structure of class I type b peptide deformylase from Acinetobacter baumannii | ||||||
Components | Peptide deformylase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / peptide deformylase | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptide deformylase / peptide deformylase activity / translation / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Acinetobacter baumannii (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Lee, I.H. / Ho, T.H. / Kang, L.W. | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: K1U bound crystal structure of class I type b peptide deformylase from Acinetobacter baumannii Authors: Lee, I.H. / Ho, T.H. / Kang, L.W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6jf4.cif.gz | 75.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6jf4.ent.gz | 53.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6jf4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6jf4_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6jf4_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 6jf4_validation.xml.gz | 14.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6jf4_validation.cif.gz | 18.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jf/6jf4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jf/6jf4 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6jesS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 17567.172 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Acinetobacter baumannii (bacteria) Gene: def_1, def, def2, def_2, ABUW_2937, APD06_18825, BWP00_08140, C2U32_01090, CBI29_01007, DCD77_14985, DGS69_13130, DOL94_15075, SAMEA104305268_00677, SAMEA104305292_01437, SAMEA104305351_01290 Plasmid: pET11a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: A0A098SKQ8, peptide deformylase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.91 % / Mosaicity: 0.718 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: evaporation / pH: 6.5 Details: 0.2 M Calcium acetate hydrate, 0.1 M sodium cacodylate trihydrate pH 6.5, 18% (w/v) polyethylene glycol 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9796 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 18, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 20689 / % possible obs: 96.8 % / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.149 / Χ2: 7.431 / Net I/σ(I): 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6JES Resolution: 2→33.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 3.905 / SU ML: 0.108 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.162 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.482 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2→33.92 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|