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- PDB-6jbu: High resolution crystal structure of human FLRT3 LRR domain in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jbu
タイトルHigh resolution crystal structure of human FLRT3 LRR domain in complex with mouse CIRL3 Olfactomedin like domain
要素
  • Adhesion G protein-coupled receptor L3
  • Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
キーワードCELL ADHESION / Membrane glycoprotein / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / locomotion involved in locomotory behavior / head development / synaptic membrane adhesion / growth cone membrane / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / embryonic morphogenesis / fibroblast growth factor receptor binding / Signaling by ROBO receptors / maintenance of postsynaptic specialization structure ...proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / locomotion involved in locomotory behavior / head development / synaptic membrane adhesion / growth cone membrane / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / embryonic morphogenesis / fibroblast growth factor receptor binding / Signaling by ROBO receptors / maintenance of postsynaptic specialization structure / Downstream signaling of activated FGFR1 / chemorepellent activity / positive regulation of synapse assembly / neuron projection extension / response to axon injury / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / axonal growth cone / axon terminus / synapse assembly / extracellular matrix / response to cocaine / synaptic membrane / G protein-coupled receptor activity / axon guidance / synapse organization / neuron migration / Schaffer collateral - CA1 synapse / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neuron projection development / cell-cell junction / cell junction / protein-macromolecule adaptor activity / heart development / carbohydrate binding / postsynaptic membrane / postsynaptic density / cell surface receptor signaling pathway / axon / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / Galactose binding lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / Olfactomedin-like domain ...GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / Galactose binding lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain profile. / Olfactomedin-like domains / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / Alpha-Beta Horseshoe / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Fibronectin type-III domain profile. / Leucine-rich repeat domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Adhesion G protein-coupled receptor L3 / Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.849 Å
データ登録者Liu, H. / Li, Z. / Xu, F.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: High resolution crystal structure of human FLRT3 LRR domain in complex with mouse CIRL3 Olfactomedin like domain
著者: Liu, H. / Li, Z. / Xu, F.
履歴
登録2019年1月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adhesion G protein-coupled receptor L3
B: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,21413
ポリマ－71,2642
非ポリマー95011
水6,702372
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.135, 121.135, 83.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adhesion G protein-coupled receptor L3 / CIRL3 / Latrophilin-3 / Lectomedin-3


分子量: 31650.949 Da / 分子数: 1 / 断片: Olfactomedin like domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adgrl3, Kiaa0768, Lec3, Lphn3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q80TS3
#2: タンパク質 Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3 / Fibronectin-like domain-containing leucine-rich transmembrane protein 3


分子量: 39612.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLRT3, KIAA1469, UNQ856/PRO1865 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NZU0

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糖 , 1種, 2分子

#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 381分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 560 mM sodium monobasic phosphate/potassium dibasic phosphate, 0.1 M Tris pH 8.5, 1.5% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.849→50 Å / Num. obs: 60397 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.084 / Rsym value: 0.071 / Χ2: 1.465 / Net I/σ(I): 28.133
反射 シェル解像度: 1.849→1.88 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.884 / Mean I/σ(I) obs: 2.737 / Num. unique obs: 2986 / CC1/2: 0.822 / Rpim(I) all: 0.357 / Rrim(I) all: 0.955 / Rsym value: 0.749 / Χ2: 1.023 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RMK, 4YEB, 5CMN

4rmk

4yeb

5cmn


解像度: 1.849→44.403 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2343 2961 4.91 %
Rwork0.2077 --
obs0.209 60353 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.849→44.403 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4708 0 57 372 5137
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014873
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1156631
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2371809
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086733
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008856
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8487-1.87910.30861320.24342671X-RAY DIFFRACTION98
1.8791-1.91150.2551630.24582716X-RAY DIFFRACTION100
1.9115-1.94620.29941430.24072716X-RAY DIFFRACTION100
1.9462-1.98360.28041410.23762730X-RAY DIFFRACTION100
1.9836-2.02410.27281330.22752680X-RAY DIFFRACTION100
2.0241-2.06810.24221330.22622748X-RAY DIFFRACTION100
2.0681-2.11630.24071350.2152696X-RAY DIFFRACTION100
2.1163-2.16920.24151170.21732773X-RAY DIFFRACTION100
2.1692-2.22780.26031640.22442699X-RAY DIFFRACTION100
2.2278-2.29340.26481650.21372693X-RAY DIFFRACTION100
2.2934-2.36740.27411340.20782746X-RAY DIFFRACTION100
2.3674-2.4520.24281030.22432771X-RAY DIFFRACTION100
2.452-2.55020.26781410.21772718X-RAY DIFFRACTION100
2.5502-2.66620.27741510.22112720X-RAY DIFFRACTION100
2.6662-2.80680.23031360.22522751X-RAY DIFFRACTION100
2.8068-2.98260.23561370.21142761X-RAY DIFFRACTION100
2.9826-3.21280.23631510.21322738X-RAY DIFFRACTION100
3.2128-3.5360.22241320.20042762X-RAY DIFFRACTION100
3.536-4.04740.21061460.19212788X-RAY DIFFRACTION100
4.0474-5.09810.20211460.16992791X-RAY DIFFRACTION100
5.0981-44.41610.22931580.22382724X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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