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- PDB-6j9j: crystal structure of SESTD2 in complex with H3.3S31phK36M peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j9j
タイトルcrystal structure of SESTD2 in complex with H3.3S31phK36M peptide
要素
  • H3.3S31phK36M(29-42)
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / histone H3K36 methyltransferase activity / response to alkaloid ...peptidyl-lysine trimethylation / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / regulation of mRNA export from nucleus / histone H3K36 trimethyltransferase activity / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / histone H3K36 methyltransferase activity / response to alkaloid / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / nucleosome organization / response to type I interferon / muscle cell differentiation / protein-lysine N-methyltransferase activity / positive regulation of ossification / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / oocyte maturation / histone H3 methyltransferase activity / nucleosomal DNA binding / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleus organization / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / spermatid development / alpha-tubulin binding / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / positive regulation of autophagy / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of cytokinesis / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / stem cell differentiation / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription elongation by RNA polymerase II / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / multicellular organism growth / male gonad development / Transcriptional regulation of granulopoiesis / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / regulation of gene expression / chromosome / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to virus / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / THIOCYANATE ION / Histone H3.3 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Yang, S. / Li, H.T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Histone H3.3 phosphorylation amplifies stimulation-induced transcription.
著者: Armache, A. / Yang, S. / Martinez de Paz, A. / Robbins, L.E. / Durmaz, C. / Cheong, J.Q. / Ravishankar, A. / Daman, A.W. / Ahimovic, D.J. / Klevorn, T. / Yue, Y. / Arslan, T. / Lin, S. / ...著者: Armache, A. / Yang, S. / Martinez de Paz, A. / Robbins, L.E. / Durmaz, C. / Cheong, J.Q. / Ravishankar, A. / Daman, A.W. / Ahimovic, D.J. / Klevorn, T. / Yue, Y. / Arslan, T. / Lin, S. / Panchenko, T. / Hrit, J. / Wang, M. / Thudium, S. / Garcia, B.A. / Korb, E. / Armache, K.J. / Rothbart, S.B. / Hake, S.B. / Allis, C.D. / Li, H. / Josefowicz, S.Z.
履歴
登録2019年1月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.22020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
B: H3.3S31phK36M(29-42)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,15010
ポリマ－31,3372
非ポリマー8138
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area13580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.112, 77.014, 77.412
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / Protein-lysine N-methyltransferase SETD2 / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 29695.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SETD2, HIF1, HYPB, KIAA1732, KMT3A, SET2, HSPC069
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BYW2, histone-lysine N-methyltransferase, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド H3.3S31phK36M(29-42)


分子量: 1640.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 268分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M potassium thiocyanate, 0.1M Bis-Tris propane,20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 35792 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 0.964 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 233252
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.78-1.815.90.36517200.9250.160.3990.6197
1.81-1.846.70.33717710.9490.140.3650.66100
1.84-1.886.80.29217560.9630.120.3160.704100
1.88-1.926.70.25617510.9640.1060.2780.712100
1.92-1.966.70.22717850.9760.0950.2470.738100
1.96-26.50.20117440.9780.0850.2190.80299.9
2-2.056.20.17417910.980.0760.1910.789100
2.05-2.116.40.15717670.980.0670.1710.84299.9
2.11-2.176.80.13417450.9880.0550.1450.882100
2.17-2.246.80.12218010.990.050.1320.87100
2.24-2.326.70.11217640.9920.0470.1220.924100
2.32-2.426.50.10317910.990.0440.1120.91599.8
2.42-2.536.10.09317750.9910.040.1010.94599.9
2.53-2.666.70.08618080.9930.0360.0930.987100
2.66-2.836.80.07917850.9950.0330.0861.055100
2.83-3.046.70.07317910.9950.030.0791.146100
3.04-3.356.20.06418120.9950.0280.071.24999.9
3.35-3.836.80.06118240.9960.0250.0661.4299.9
3.83-4.836.30.05618550.9970.0240.0611.46599.9
4.83-506.20.05919560.9950.0250.0641.48999.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化解像度: 1.78→48.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 0.004 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.099 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2056 1768 4.9 %RANDOM
Rwork0.1891 ---
obs0.19 33966 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.69 Å2 / Biso mean: 31.201 Å2 / Biso min: 15.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.67 Å20 Å20 Å2
2---0.4 Å20 Å2
3----1.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.78→48.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2092 0 41 260 2393
Biso mean--28.58 37.42 -
残基数----261
LS精密化 シェル解像度: 1.779→1.825 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.198 108 -
Rwork0.207 2450 -
all-2558 -
obs--97.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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