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- PDB-6j8o: Structure of a hypothetical protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j8o
タイトルStructure of a hypothetical protease
要素
  • 8-mer peptide
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN/HYDROLASE / protease / complex / PEPTIDE BINDING PROTEIN / PEPTIDE BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Kinesins / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / axon development / Recycling pathway of L1 / negative regulation of endothelial cell proliferation / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / RHOH GTPase cycle / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein secretion / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interleukin-4 / regulation of angiogenesis / Hedgehog 'off' state / metallocarboxypeptidase activity / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / negative regulation of protein ubiquitination / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / negative regulation of angiogenesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / PKR-mediated signaling / structural constituent of cytoskeleton / Aggrephagy / response to wounding / microtubule cytoskeleton organization / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / apical part of cell / actin binding / mitotic cell cycle / microtubule binding / angiogenesis / microtubule / cytoskeleton / regulation of cell cycle / cell cycle / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. ...Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1B chain / Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.855 Å
データ登録者Liao, S. / Gao, J. / Xu, C.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31500601 中国
National Natural Science Foundation of China31570737 中国
National Natural Science Foundation of China31770806 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of a hypothetical protease
著者: Liao, S. / Gao, J. / Xu, C.
履歴
登録2019年1月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small vasohibin-binding protein
B: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
C: 8-mer peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2603
ポリマ－34,2603
非ポリマー00
水6,900383
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area14190 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)69.641, 127.360, 44.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-661-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 5667.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N300
#2: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Tubulin carboxypeptidase 1 / Tyrosine carboxypeptidase 1 / TTCP 1 / Vasohibin-1


分子量: 27652.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VASH1, KIAA1036, VASH
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q7L8A9, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#3: タンパク質・ペプチド 8-mer peptide


分子量: 940.862 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68363*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.11 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M BIS-TRIS pH 6.5, 16% polyethylene glycol 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 34141 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.2 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.031 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 3364 / CC1/2: 0.739 / Rpim(I) all: 0.315 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: 000)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX(1.14_3260: 000)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: a low resolution SeMet structure from our group

解像度: 1.855→44.31 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.59
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1945 2000 5.92 %
Rwork0.177 --
obs0.1781 33784 98.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.855→44.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2216 0 0 383 2599
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042275
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7443067
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.5561889
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004395
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8548-1.90120.27021230.23751967X-RAY DIFFRACTION87
1.9012-1.95260.21771380.20732187X-RAY DIFFRACTION97
1.9526-2.01010.21781420.19722258X-RAY DIFFRACTION99
2.0101-2.07490.23421420.19642252X-RAY DIFFRACTION100
2.0749-2.14910.23451410.18712252X-RAY DIFFRACTION100
2.1491-2.23510.22211440.18112284X-RAY DIFFRACTION100
2.2351-2.33690.2191430.18262277X-RAY DIFFRACTION100
2.3369-2.460.19311440.18492286X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.61420.21381430.17852284X-RAY DIFFRACTION100
2.6142-2.8160.20261450.18242294X-RAY DIFFRACTION100
2.816-3.09930.18891440.1792291X-RAY DIFFRACTION100
3.0993-3.54760.19111470.1672332X-RAY DIFFRACTION100
3.5476-4.46890.15211490.14922362X-RAY DIFFRACTION100
4.4689-44.32260.17751550.17492458X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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