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万見
- PDB-6j68: Structure of KIBRA and LATS1 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j68
タイトルStructure of KIBRA and LATS1 Complex
要素
  • Peptide from Serine/threonine-protein kinase LATS1
  • Protein KIBRA
キーワードCELL CYCLE / Tandem WW domain / Tandem PY motif / HIPPO Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


inner cell mass cell fate commitment / inner cell mass cellular morphogenesis / Signaling by Hippo / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / sister chromatid segregation / negative regulation of organ growth / regulation of actin filament polymerization / hippo signaling ...inner cell mass cell fate commitment / inner cell mass cellular morphogenesis / Signaling by Hippo / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / sister chromatid segregation / negative regulation of organ growth / regulation of actin filament polymerization / hippo signaling / regulation of postsynaptic density assembly / mammary gland epithelial cell differentiation / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / negative regulation of hippo signaling / keratinocyte differentiation / hormone-mediated signaling pathway / signaling adaptor activity / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / G2/M transition of mitotic cell cycle / kinase binding / ruffle membrane / spindle pole / intracellular protein localization / cell migration / midbody / transcription coactivator activity / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynapse / positive regulation of MAPK cascade / negative regulation of cell population proliferation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase LATS1, catalytic domain / : / WWC, C2 domain / : / : / UBA/TS-N domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. ...Serine/threonine-protein kinase LATS1, catalytic domain / : / WWC, C2 domain / : / : / UBA/TS-N domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein KIBRA / Serine/threonine-protein kinase LATS1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.495 Å
データ登録者Lin, Z. / Yang, Z. / Ji, Z. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Decoding WW domain tandem-mediated target recognitions in tissue growth and cell polarity.
著者: Lin, Z. / Yang, Z. / Xie, R. / Ji, Z. / Guan, K. / Zhang, M.
履歴
登録2019年1月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein KIBRA
B: Protein KIBRA
C: Peptide from Serine/threonine-protein kinase LATS1
D: Peptide from Serine/threonine-protein kinase LATS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9264
ポリマ－37,9264
非ポリマー00
水1,44180
1
A: Protein KIBRA
C: Peptide from Serine/threonine-protein kinase LATS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9632
ポリマ－18,9632
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10640 Å2
手法PISA
2
B: Protein KIBRA
D: Peptide from Serine/threonine-protein kinase LATS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9632
ポリマ－18,9632
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.314, 62.837, 156.823
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein KIBRA / Kidney and brain protein / KIBRA / WW domain-containing protein 1


分子量: 16036.611 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Wwc1, Kiaa0869 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SXA9
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Serine/threonine-protein kinase LATS1 / Large tumor suppressor homolog 1 / WARTS protein kinase


分子量: 2926.220 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lats1, Warts / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: Q8BYR2, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.94 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M Tris, 28% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97854 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97854 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.495→50 Å / Num. obs: 15953 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 2.495→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.982 / Num. unique obs: 713

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.495→49.035 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 750 4.97 %
Rwork0.222 --
obs0.2246 15079 94.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.495→49.035 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2190 0 0 80 2270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112258
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2613097
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.392814
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4948-2.68740.39471210.26382241X-RAY DIFFRACTION76
2.6874-2.95780.31031380.27232940X-RAY DIFFRACTION97
2.9578-3.38570.3221790.26792936X-RAY DIFFRACTION100
3.3857-4.26520.24411510.19793034X-RAY DIFFRACTION100
4.2652-49.0440.23651610.19323178X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.3476 Å / Origin y: -5.0154 Å / Origin z: -20.1226 Å
111213212223313233
T0.1144 Å2-0.0345 Å20.0028 Å2-0.1598 Å2-0.0245 Å2--0.1047 Å2
L0.0191 °2-0.0154 °20.114 °2-0.011 °20.0161 °2--0.0754 °2
S-0.0413 Å °0.025 Å °-0.0284 Å °-0.0149 Å °0.0373 Å °0.0082 Å °-0.0205 Å °0.0618 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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