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万見
- PDB-6j3l: Solution structure of the N-terminal extended protuberant domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j3l
タイトルSolution structure of the N-terminal extended protuberant domain of eukaryotic ribosomal stalk protein P0
要素60S acidic ribosomal protein P0
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / P0
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome
類似検索 - 分子機能
60s Acidic ribosomal protein / 60S acidic ribosomal protein P0 / : / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10
類似検索 - ドメイン・相同性
60S acidic ribosomal protein P0 / 60S acidic ribosomal protein P0
類似検索 - 構成要素
生物種Bombyx mori (カイコ)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Choi, K.H.A. / Lee, K.M. / Yang, L. / Wing-Heng Yu, C. / Banfield, D.K. / Ito, K. / Uchiumi, T. / Wong, K.B.
資金援助 香港, 3件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)CUHK14122015 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)AoE/M-403/16 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)AoE/M-05/12 香港
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Structural and Mutagenesis Studies Evince the Role of the Extended Protuberant Domain of Ribosomal Protein uL10 in Protein Translation.
著者: Choi, K.A. / Yang, L. / Lee, K.M. / Yu, C.W. / Banfield, D.K. / Ito, K. / Uchiumi, T. / Wong, K.B.
履歴
登録2019年1月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60S acidic ribosomal protein P0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9861
ポリマ－8,9861
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4810 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 900structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 60S acidic ribosomal protein P0


分子量: 8986.376 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GSHM is the cloning artefact left after thrombin digestion
由来: (組換発現) Bombyx mori (カイコ) / 遺伝子: p0 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q70YZ3, UniProt: Q5UAU1*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HN(CA)CB
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic12D 1H-15N HSQC
143isotropic12D 1H-1H NOESY
151isotropic13D HNCA
161isotropic13D CBCA(CO)NH
171isotropic13D HNCO
181isotropic13D (H)CCH-TOCSY
191isotropic13D 1H-15N NOESY
1101isotropic13D 1H-13C NOESY
1112isotropic12D 1H-13C HSQC
1121isotropic1HSQC-NOESY-HSQC
1131isotropic13D HN(CO)CA
1141isotropic13D HN(CA)CO
1151isotropic13D 1H-15N TOCSY
1161isotropic13D (H)CC(CO)NH
1171isotropic13D H(CC)(CO)NH

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] N-terminal extended protuberant domain of P0, 20 mM sodium phosphate, 5 % v/v glycerol, 150 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 90% H2O/10% D2O15N,13C_sample90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-10% 13C] N-terminal extended protuberant domain of P0, 20 mM sodium phosphate, 5 % v/v glycerol, 150 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 90% H2O/10% D2O10%13C_sample90% H2O/10% D2O
solution31 mM unlabel N-terminal extended protuberant domain of P0, 20 mM sodium phosphate, 5 % v/v glycerol, 150 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 90% H2O/10% D2Ounlabel90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMN-terminal extended protuberant domain of P0[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
5 % v/vglycerolnatural abundance1
150 mMsodium chloridenatural abundance1
1 mMTCEPnatural abundance1
1 mMN-terminal extended protuberant domain of P0[U-10% 13C]2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
5 % v/vglycerolnatural abundance2
150 mMsodium chloridenatural abundance2
1 mMTCEPnatural abundance2
1 mMN-terminal extended protuberant domain of P0unlabel3
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
5 % v/vglycerolnatural abundance3
150 mMsodium chloridenatural abundance3
1 mMTCEPnatural abundance3
試料状態イオン強度: 0.15 M / Label: conditions_1 / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
NMRViewJ8Johnson, One Moon Scientificpeak picking
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TopSpin3.2Bruker Biospincollection
NMRViewJ8Johnson, One Moon Scientificデータ解析
TopSpin3.2Bruker Biospin解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 900 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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