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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iww
タイトルCryo-EM structure of the S. typhimurium oxaloacetate decarboxylase beta-gamma sub-complex
要素
  • Oxaloacetate decarboxylase beta chain
  • Probable oxaloacetate decarboxylase gamma chain
キーワードMEMBRANE PROTEIN / sodium pump / decarboxylase sodium pump / biotin-dependent decarboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


oxaloacetate decarboxylase (Na+ extruding) / decarboxylation-driven active transmembrane transporter activity / sodium ion transmembrane transporter activity / oxaloacetate decarboxylase activity / sodium ion export across plasma membrane / sodium ion transport / lyase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Na+-transporting methylmalonyl-CoA/oxaloacetate decarboxylase, beta subunit / Sodium ion-translocating decarboxylase / Oxaloacetate decarboxylase, gamma chain / Na+-transporting oxaloacetate decarboxylase beta subunit / Oxaloacetate decarboxylase, gamma chain
類似検索 - ドメイン・相同性
Oxaloacetate decarboxylase beta chain / Probable oxaloacetate decarboxylase gamma chain / Oxaloacetate decarboxylase gamma chain 2 / Oxaloacetate decarboxylase beta chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Xu, X. / Shi, H. / Zhang, X. / Xiang, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China31570743 中国
引用ジャーナル: Elife / : 2020
タイトル: Structural insights into sodium transport by the oxaloacetate decarboxylase sodium pump.
著者: Xin Xu / Huigang Shi / Xiaowen Gong / Pu Chen / Ying Gao / Xinzheng Zhang / Song Xiang /
要旨: The oxaloacetate decarboxylase sodium pump (OAD) is a unique primary-active transporter that utilizes the free energy derived from oxaloacetate decarboxylation for sodium transport across the cell ...The oxaloacetate decarboxylase sodium pump (OAD) is a unique primary-active transporter that utilizes the free energy derived from oxaloacetate decarboxylation for sodium transport across the cell membrane. It is composed of 3 subunits: the α subunit catalyzes carboxyl-transfer from oxaloacetate to biotin, the membrane integrated β subunit catalyzes the subsequent carboxyl-biotin decarboxylation and the coupled sodium transport, the γ subunit interacts with the α and β subunits and stabilizes the OAD complex. We present here structure of the OAD βγ sub-complex. The structure revealed that the β and γ subunits form a βγ hetero-hexamer with extensive interactions between the subunits and shed light on the OAD holo-enzyme assembly. Structure-guided functional studies provided insights into the sodium binding sites in the β subunit and the coupling between carboxyl-biotin decarboxylation and sodium transport by the OAD β subunit.
履歴
登録2018年12月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Source and taxonomy
カテゴリ: em_entity_assembly_naturalsource / entity_src_gen
Item: _em_entity_assembly_naturalsource.strain / _entity_src_gen.gene_src_strain ..._em_entity_assembly_naturalsource.strain / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9743
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxaloacetate decarboxylase beta chain
B: Probable oxaloacetate decarboxylase gamma chain
C: Oxaloacetate decarboxylase beta chain
D: Probable oxaloacetate decarboxylase gamma chain
E: Oxaloacetate decarboxylase beta chain
F: Probable oxaloacetate decarboxylase gamma chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,7299
ポリマ-168,1976
非ポリマー1,5323
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area21770 Å2
ΔGint-244 kcal/mol
Surface area49530 Å2

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要素

#1: タンパク質 Oxaloacetate decarboxylase beta chain


分子量: 44928.801 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
: enterica serovar Typhimurium / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A0F7JAV8, UniProt: Q8ZRY4*PLUS, oxaloacetate decarboxylase (Na+ extruding)
#2: タンパク質 Probable oxaloacetate decarboxylase gamma chain


分子量: 11137.029 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
: enterica serovar Typhimurium / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A0F7JC72, UniProt: Q03032*PLUS, oxaloacetate decarboxylase (Na+ extruding)
#3: 糖 ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
配列の詳細Authors state that this conflict may be a natural occurring mutation that happen to exist in the ...Authors state that this conflict may be a natural occurring mutation that happen to exist in the genomic DNA they used.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The oxaloacetate decarboxylase beta-gamma sub-complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
: enterica serovar Typhimurium
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 821
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.0.17CTF補正
9RELION2.1.0初期オイラー角割当
10RELION2.1.0最終オイラー角割当
11RELION2.1.0分類
12RELION2.1.03次元再構成
13PHENIX1.13-2998-000モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75699 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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