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- PDB-6iwr: Crystal structure of GalNAc-T7 with UDP, GalNAc and Mn2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iwr
タイトルCrystal structure of GalNAc-T7 with UDP, GalNAc and Mn2+
要素N-acetylgalactosaminyltransferase 7
キーワードTRANSFERASE / Polypeptide N Acetylgalactosaminyltransferase Activity / Transferring Glycosyl Groups / Manganese Ion Binding / Carbohydrate Binding / Metal Ion Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase / polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase activity / O-glycan processing / O-linked glycosylation of mucins / protein O-linked glycosylation / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome ...polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase / polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase activity / O-glycan processing / O-linked glycosylation of mucins / protein O-linked glycosylation / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / N-acetylgalactosaminyltransferase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.604 Å
データ登録者Yu, C. / Yin, Y.X.
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2019
タイトル: Structural basis of carbohydrate transfer activity of UDP-GalNAc: Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 7.
著者: Yu, C. / Liang, L. / Yin, Y.
履歴
登録2018年12月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
B: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
C: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
D: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
E: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
F: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)414,74815
ポリマ－413,1856
非ポリマー1,5629
水7,332407
1
A: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
B: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,8384
ポリマ－137,7282
非ポリマー1102
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area46730 Å2
手法PISA
2
C: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
D: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,0717
ポリマ－137,7282
非ポリマー1,3435
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area46310 Å2
手法PISA
3
E: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
ヘテロ分子

F: N-acetylgalactosaminyltransferase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,8384
ポリマ－137,7282
非ポリマー1102
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_654-x+1,y+1/2,-z-1/21
Buried area1990 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area46680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.435, 158.264, 251.484
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 7分子 ABCDEF

#1: タンパク質
N-acetylgalactosaminyltransferase 7 / Polypeptide GalNAc transferase 7 / pp-GaNTase 7 / Protein-UDP acetylgalactosaminyltransferase 7 / ...Polypeptide GalNAc transferase 7 / pp-GaNTase 7 / Protein-UDP acetylgalactosaminyltransferase 7 / UDP-GalNAc:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 7


分子量: 68864.211 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GALNT7
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86SF2, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 415分子

#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#5: 化合物 ChemComp-UD2 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / (2R,3R,4R,5R,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-pyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / UDP-GalNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Lithium sulfate monohydrate, 12%(w/v) Polyethylene glycol 4,000, 0.1M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 5mM UDP, 5mM MnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.604→49.251 Å / Num. obs: 160537 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 12.75
反射 シェル解像度: 2.604→2.697 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2400: ???)精密化
DENZOデータ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.604→49.251 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 8023 5 %
Rwork0.2201 --
obs0.222 160475 95.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.604→49.251 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26580 0 85 407 27072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01127461
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.29937241
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2610297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0763833
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074790
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6038-2.63340.35491990.30663404X-RAY DIFFRACTION65
2.6334-2.66440.35731900.30943749X-RAY DIFFRACTION71
2.6644-2.69690.33462110.30384010X-RAY DIFFRACTION76
2.6969-2.7310.35132210.28594394X-RAY DIFFRACTION83
2.731-2.7670.33042330.28294644X-RAY DIFFRACTION89
2.767-2.80490.31182510.2774979X-RAY DIFFRACTION94
2.8049-2.84490.3352660.27745088X-RAY DIFFRACTION97
2.8449-2.88740.29192850.27815192X-RAY DIFFRACTION99
2.8874-2.93250.31352900.28155216X-RAY DIFFRACTION99
2.9325-2.98060.33862680.28145249X-RAY DIFFRACTION100
2.9806-3.0320.33542900.28045263X-RAY DIFFRACTION100
3.032-3.08710.31422850.28355259X-RAY DIFFRACTION100
3.0871-3.14650.36442810.29765273X-RAY DIFFRACTION100
3.1465-3.21070.35222740.28665291X-RAY DIFFRACTION100
3.2107-3.28050.33262790.27075286X-RAY DIFFRACTION100
3.2805-3.35680.30712970.2595255X-RAY DIFFRACTION100
3.3568-3.44070.28242740.24965302X-RAY DIFFRACTION100
3.4407-3.53370.28742830.24955269X-RAY DIFFRACTION100
3.5337-3.63760.28592950.23945280X-RAY DIFFRACTION100
3.6376-3.7550.25792690.21975291X-RAY DIFFRACTION100
3.755-3.88920.2312630.20085326X-RAY DIFFRACTION100
3.8892-4.04480.2072790.19325344X-RAY DIFFRACTION100
4.0448-4.22880.21842720.18345286X-RAY DIFFRACTION100
4.2288-4.45160.19543090.16035305X-RAY DIFFRACTION100
4.4516-4.73030.20142540.15495385X-RAY DIFFRACTION100
4.7303-5.09520.18762860.16395344X-RAY DIFFRACTION100
5.0952-5.60730.20012800.18165362X-RAY DIFFRACTION100
5.6073-6.41720.24152700.20725397X-RAY DIFFRACTION100
6.4172-8.07920.2452820.19565448X-RAY DIFFRACTION100
8.0792-49.25970.19642870.17685561X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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