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- PDB-6ir6: Green fluorescent protein variant GFPuv with the native lysine re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ir6
タイトルGreen fluorescent protein variant GFPuv with the native lysine residue at the C-terminus
要素Green fluorescent protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.642 Å
データ登録者Nakatani, T. / Yasui, N. / Yamashita, A.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)17H03644 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)25891017 日本
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Specific modification at the C-terminal lysine residue of the green fluorescent protein variant, GFPuv, expressed in Escherichia coli.
著者: Nakatani, T. / Yasui, N. / Tamura, I. / Yamashita, A.
履歴
登録2018年11月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0033
ポリマ－26,8111
非ポリマー1922
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area11170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.586, 50.951, 47.322
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 26811.100 Da / 分子数: 1 / 変異: Q80R, F99S, M153T, V163A, A206K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / プラスミド: pET25b
発現宿主: Escherichia coli BL21-Gold(DE3)pLysS AG (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: P42212
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE THR 65 HAS BEEN MUTATED TO SER 65. RESIDUES SER 65, TYR 66 AND GLY 67 CONSTITUTE THE ...RESIDUE THR 65 HAS BEEN MUTATED TO SER 65. RESIDUES SER 65, TYR 66 AND GLY 67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE CRO 66

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30%(w/v) PEG 1500, 3%(v/v) MPD, 0.2M Magnesium sulfate, 0.1M Sodium acetate/Acetic acid pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 26115 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 27.4
反射 シェル解像度: 1.64→1.68 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1282 / Rsym value: 0.517 / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B9C

1b9c


解像度: 1.642→35.946 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.72
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 1313 5.04 %Random selection
Rwork0.1875 ---
obs0.189 26063 94.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.642→35.946 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1860 0 10 174 2044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071922
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0752599
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.017699
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005338
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6418-1.70750.31951350.28612580X-RAY DIFFRACTION89
1.7075-1.78520.3331340.25982788X-RAY DIFFRACTION96
1.7852-1.87930.28281520.23542701X-RAY DIFFRACTION94
1.8793-1.99710.30681330.27662713X-RAY DIFFRACTION93
1.9971-2.15120.24231570.20912791X-RAY DIFFRACTION97
2.1512-2.36770.2751300.25432754X-RAY DIFFRACTION95
2.3677-2.71020.23421530.19812772X-RAY DIFFRACTION96
2.7102-3.41420.23581790.17462810X-RAY DIFFRACTION97
3.4142-35.95440.13931400.13862841X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.28830.2628-0.09590.44460.10370.19440.05080.0273-0.0691-0.137-0.03820.04930.2358-0.0128-0.00070.1542-0.003-0.02770.158-0.00810.1764.8411-5.5268-0.225
20.6750.3661-0.0210.89840.02850.11120.0713-0.0620.04960.02720.01610.10420.0191-0.00710.00010.18790.0130.0170.1874-0.01030.19728.7668-0.89595.4198
30.30020.04440.0860.4841-0.38840.57910.07680.1421-0.0457-0.10770.0024-0.04410.09540.105400.19590.0142-0.0090.1778-0.05790.192515.0197-5.3371-0.5597
40.16850.1121-0.09440.2060.11690.2768-0.065-0.30570.25910.2651-0.0224-0.2155-0.04180.3432-0.00060.32190.0025-0.0350.374-0.05930.196421.6571.33618.0815
50.9948-0.0398-0.18081.1596-0.76330.53950.06280.16650.2557-0.0609-0.0478-0.1181-0.10220.2432-0.00020.1994-0.01450.03560.2377-0.04420.243919.38954.5632-1.8168
60.11610.05760.12360.11440.08720.20120.0987-0.18370.28080.1497-0.04990.0806-0.12140.07340.00010.2367-0.01510.02460.2445-0.03760.21476.27763.444510.5771
70.0126-0.01940.00110.0249-0.00350.01730.29420.15030.0181-0.0306-0.1724-0.1193-0.09180.1569-00.29160.03590.03680.36180.0710.37947.015224.8822-13.176
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 22 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 23 through 81 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 82 through 128 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 129 through 147 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 148 through 198 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 199 through 227 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 228 through 238 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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