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万見
- PDB-6ir0: Zinc finger domain of the human DTX protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ir0
タイトルZinc finger domain of the human DTX protein
要素Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
キーワードLIGASE / RING finger / DTX / zinc finger
機能・相同性
機能・相同性情報


Notch signaling pathway / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / nuclear membrane / protein ubiquitination / zinc ion binding / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. ...Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Miyamoto, K.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2019
タイトル: Zinc finger domain of the human DTX protein adopts a unique RING fold.
著者: Miyamoto, K. / Fujiwara, Y. / Saito, K.
履歴
登録2018年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _struct_conn.pdbx_dist_value
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3113
ポリマ－8,1801
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: Cysteine modification
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4800 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2 / Protein deltex-2 / hDTX2 / RING finger protein 58 / RING-type E3 ubiquitin transferase DTX2


分子量: 8180.370 Da / 分子数: 1 / 断片: Zinc finger domain / 変異: I36L / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86UW9, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験Sample state: isotropic / タイプ: NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1 mM U-13C, 15N Zinc finger domain of the human DTX protein, 90% H2O/10% D2O
Label: zinc finger / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: Zinc finger domain of the human DTX protein / Isotopic labeling: U-13C, 15N
試料状態イオン強度: 70 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.9 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 4 / 詳細: ver. 2.1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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