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万見
- PDB-6ip1: alpha-SNAP-SNARE subcomplex in the whole 20S complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ip1
タイトルalpha-SNAP-SNARE subcomplex in the whole 20S complex
要素
  • (Synaptosomal-associated protein 25) x 2
  • Alpha-soluble NSF attachment protein
  • Syntaxin-1A
  • Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / membrane fusion / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / soluble NSF attachment protein activity / BLOC-1 complex / Lysosome Vesicle Biogenesis / myosin head/neck binding / SNARE complex disassembly / zymogen granule membrane / storage vacuole ...exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / soluble NSF attachment protein activity / BLOC-1 complex / Lysosome Vesicle Biogenesis / myosin head/neck binding / SNARE complex disassembly / zymogen granule membrane / storage vacuole / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / extrinsic component of presynaptic membrane / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / eosinophil degranulation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / regulation of synaptic vesicle priming / regulation of establishment of protein localization / vesicle-mediated transport in synapse / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of intracellular protein transport / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / ribbon synapse / regulation of vesicle-mediated transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / secretion by cell / regulation of exocytosis / SNAP receptor activity / chloride channel inhibitor activity / SNARE complex / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle fusion / calcium-ion regulated exocytosis / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of hormone secretion / neuron projection terminus / ATP-dependent protein binding / neurotransmitter secretion / protein localization to membrane / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin binding / clathrin-coated vesicle / syntaxin-1 binding / insulin secretion / endosomal transport / Neutrophil degranulation / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / synaptic vesicle priming / neurotransmitter transport / regulation of synapse assembly / response to gravity / myosin binding / regulation of neuron projection development / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / associative learning / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / postsynaptic cytosol / long-term memory / response to glucose / axonal growth cone / calcium channel inhibitor activity / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / photoreceptor inner segment / somatodendritic compartment / voltage-gated potassium channel complex / endomembrane system / acrosomal vesicle / axonogenesis / cytoplasmic vesicle membrane / secretory granule / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / filopodium / intracellular protein transport
類似検索 - 分子機能
Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / NSF attachment protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Soluble NSF attachment protein, SNAP / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Synaptosomal-associated protein 25 ...Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / NSF attachment protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Soluble NSF attachment protein, SNAP / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NAPA protein / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2 / Alpha-soluble NSF attachment protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Huang, X. / Sun, S. / Wang, X. / Fan, F. / Zhou, Q. / Sui, S.F.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019
タイトル: Mechanistic insights into the SNARE complex disassembly.
著者: Xuan Huang / Shan Sun / Xiaojing Wang / Fenghui Fan / Qiang Zhou / Shan Lu / Yong Cao / Qiu-Wen Wang / Meng-Qiu Dong / Jun Yao / Sen-Fang Sui /
要旨: NSF (-ethylmaleimide-sensitive factor) and α-SNAP (α-soluble NSF attachment protein) bind to the SNARE (soluble NSF attachment protein receptor) complex, the minimum machinery to mediate membrane ...NSF (-ethylmaleimide-sensitive factor) and α-SNAP (α-soluble NSF attachment protein) bind to the SNARE (soluble NSF attachment protein receptor) complex, the minimum machinery to mediate membrane fusion, to form a 20S complex, which disassembles the SNARE complex for reuse. We report the cryo-EM structures of the α-SNAP-SNARE subcomplex and the NSF-D1D2 domain in the 20S complex at 3.9- and 3.7-Å resolutions, respectively. Combined with the biochemical and electrophysiological analyses, we find that α-SNAPs use R116 through electrostatic interactions and L197 through hydrophobic interactions to apply force mainly on two positions of the VAMP protein to execute disassembly process. Furthermore, we define the interaction between the amino terminus of the SNARE helical bundle and the pore loop of the NSF-D1 domain and demonstrate its essential role as a potential anchor for SNARE complex disassembly. Our studies provide a rotation model of α-SNAP-mediated disassembly of the SNARE complex.
履歴
登録2018年11月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9697
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Alpha-soluble NSF attachment protein
F: Alpha-soluble NSF attachment protein
G: Alpha-soluble NSF attachment protein
H: Alpha-soluble NSF attachment protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,9448
ポリマ－199,9448
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area24560 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area69450 Å2

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2


分子量: 10550.823 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-94 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Vamp2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63045
#2: タンパク質 Syntaxin-1A


分子量: 29363.736 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-253 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25


分子量: 11571.022 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-100 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881
#4: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25


分子量: 9277.316 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 126-206 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881
#5: タンパク質
Alpha-soluble NSF attachment protein / NAPA protein


分子量: 34795.332 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: NAPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5D7S0, UniProt: P81125*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: alpha-SNAP-SNARE subcomplex in the whole 20S complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 97910 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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