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- PDB-2q14: Crystal structure of Phosphohydrolase (BT4208) from Bacteroides t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q14
タイトルCrystal structure of Phosphohydrolase (BT4208) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 2.20 A resolution
要素Phosphohydrolase
キーワードHYDROLASE / BT4208 / HD domain / Phosphohydrolase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


dGTPase activity / dGTP catabolic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Growth Hormone; Chain: A; - #30 / HD-associated domain / HD associated region / Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / : / HD domain profile. / HD domain / HD domain / Growth Hormone; Chain: A; ...Growth Hormone; Chain: A; - #30 / HD-associated domain / HD associated region / Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / : / HD domain profile. / HD domain / HD domain / Growth Hormone; Chain: A; / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Phosphohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Phosphohydrolase (BT4208) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1,2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 8 ... BIOMOLECULE: 1,2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 8 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphohydrolase
B: Phosphohydrolase
C: Phosphohydrolase
D: Phosphohydrolase
E: Phosphohydrolase
F: Phosphohydrolase
G: Phosphohydrolase
H: Phosphohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)385,52828
ポリマ－381,3558
非ポリマー4,17320
水29,2561624
1
A: Phosphohydrolase
B: Phosphohydrolase
C: Phosphohydrolase
D: Phosphohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,86316
ポリマ－190,6784
非ポリマー2,18612
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18310 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area55570 Å2
手法PISA
2
E: Phosphohydrolase
F: Phosphohydrolase
G: Phosphohydrolase
H: Phosphohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,66512
ポリマ－190,6784
非ポリマー1,9878
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16480 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area55540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.436, 137.504, 279.051
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91A
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121D
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151G
161H
171A
181B
191C
201D
211E
221F
231G
241H
251A
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281D
291E
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371E
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401H
411A
421B
431C
441D
451E
461F
471G
481H
491A
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511C
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531E
541F
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32C
42D
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72G
82H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLUGLUARGARG5AA4 - 55 - 6
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811ARGARGARGARG5HH56
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NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Phosphohydrolase


分子量: 47669.426 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 (バクテリア)
生物種: Bacteroides thetaiotaomicron / 株: E50, DSM 2079, NCTC 10582, VPI-5482 / 遺伝子: BT_4208 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8A013

-
非ポリマー , 5種, 1644分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1624 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: NANODROP, 15.0% PEG 8000, 8.0% Ethylene glycol, 0.1M Bicine pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97925, 0.97939, 0.94926
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月11日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double Crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979251
20.979391
30.949261
反射解像度: 2.2→49.029 Å / Num. obs: 224828 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Net I/σ(I): 5.73
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.2-2.430.8061.65661115606189.3
2.43-2.530.65827098918853199.9
2.53-2.650.5432.37161719006199.8
2.65-2.790.41536877518251199.8
2.79-2.960.3193.86734017827199.8
2.96-3.190.244.86945918439199.7
3.19-3.510.1556.66886318303199.5
3.51-4.010.0969.26826318155199.2
4.01-5.040.07211.66927018456199.1
5.04-49.0290.06911.96940018859196.9

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→49.029 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 6.581 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.245 / ESU R Free: 0.205
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. DUE TO BOOKKEEPING ERROR, THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS PROVIDED IN PDB FILE MAY BE NOT RELIABLE. 4. THE ADP MOLECULES ARE ASSIGNED BASED ON THE ELECTRON DENSITY, THEIR INTERACTION WITH THE PROTEIN AND SIMILARITY OF THE PROTEIN TO A HOMOLOG (PDB ID: 2HEK). THE OCCUPANCY IS REDUCED TO 0.6. THE DENSITIES FOR ADP MOLECULES ARE POOR. 5. GOL, EDO AND CL ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION/CRYO BUFFER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 11153 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.21 221971 98.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.737 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.32 Å20 Å20 Å2
2---1.03 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.029 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25568 0 261 1624 27453
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02226624
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0217678
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4161.96936142
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.958343199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.64753275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.56624.3481242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.206154626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.215147
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.24108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0229385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.025386
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.26199
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.219237
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.213102
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.213671
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.21433
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.070.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1420.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1930.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1810.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.686316654
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.38336548
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.673526148
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.784811342
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.276119967
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2054TIGHT POSITIONAL0.10.1
12B2054TIGHT POSITIONAL0.130.1
13C2054TIGHT POSITIONAL0.130.1
14D2054TIGHT POSITIONAL0.150.1
15E2054TIGHT POSITIONAL0.10.1
16F2054TIGHT POSITIONAL0.090.1
17G2054TIGHT POSITIONAL0.10.1
18H2054TIGHT POSITIONAL0.10.1
11A2602MEDIUM POSITIONAL0.530.5
12B2602MEDIUM POSITIONAL0.580.5
13C2602MEDIUM POSITIONAL0.560.5
14D2602MEDIUM POSITIONAL0.610.5
15E2602MEDIUM POSITIONAL0.530.5
16F2602MEDIUM POSITIONAL0.560.5
17G2602MEDIUM POSITIONAL0.550.5
18H2602MEDIUM POSITIONAL0.540.5
11A321LOOSE POSITIONAL1.675
12B321LOOSE POSITIONAL1.775
13C321LOOSE POSITIONAL1.735
14D321LOOSE POSITIONAL1.855
15E321LOOSE POSITIONAL25
16F321LOOSE POSITIONAL1.735
17G321LOOSE POSITIONAL1.655
18H321LOOSE POSITIONAL1.765
11A2054TIGHT THERMAL0.190.5
12B2054TIGHT THERMAL0.180.5
13C2054TIGHT THERMAL0.170.5
14D2054TIGHT THERMAL0.170.5
15E2054TIGHT THERMAL0.130.5
16F2054TIGHT THERMAL0.180.5
17G2054TIGHT THERMAL0.170.5
18H2054TIGHT THERMAL0.220.5
11A2602MEDIUM THERMAL1.492
12B2602MEDIUM THERMAL1.262
13C2602MEDIUM THERMAL1.22
14D2602MEDIUM THERMAL1.272
15E2602MEDIUM THERMAL1.042
16F2602MEDIUM THERMAL1.312
17G2602MEDIUM THERMAL1.32
18H2602MEDIUM THERMAL1.552
11A321LOOSE THERMAL7.0610
12B321LOOSE THERMAL5.3510
13C321LOOSE THERMAL5.1710
14D321LOOSE THERMAL5.9610
15E321LOOSE THERMAL4.8910
16F321LOOSE THERMAL5.510
17G321LOOSE THERMAL5.7210
18H321LOOSE THERMAL7.0910
21A37TIGHT POSITIONAL0.030.1
22B37TIGHT POSITIONAL0.030.1
23C37TIGHT POSITIONAL0.040.1
24D37TIGHT POSITIONAL0.040.1
25E37TIGHT POSITIONAL0.040.1
26F37TIGHT POSITIONAL0.050.1
27G37TIGHT POSITIONAL0.040.1
28H37TIGHT POSITIONAL0.040.1
21A37TIGHT THERMAL0.040.5
22B37TIGHT THERMAL0.040.5
23C37TIGHT THERMAL0.040.5
24D37TIGHT THERMAL0.040.5
25E37TIGHT THERMAL0.030.5
26F37TIGHT THERMAL0.050.5
27G37TIGHT THERMAL0.040.5
28H37TIGHT THERMAL0.040.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 743 -
Rwork0.309 14175 -
obs-14918 90.46 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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