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万見
- PDB-6imq: Crystal structure of PML B1-box multimers -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6imq
タイトルCrystal structure of PML B1-box multimers
要素Protein PML
キーワードONCOPROTEIN / TRIM19 / PML / nuclear body / B1-box / PML-RARA / APL / leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / SMAD protein signal transduction ...regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / SMAD protein signal transduction / myeloid cell differentiation / protein-containing complex localization / maintenance of protein location in nucleus / regulation of double-strand break repair / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / oncogene-induced cell senescence / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of mitotic cell cycle / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cobalt ion binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of interleukin-1 beta production / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / SMAD binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / cell fate commitment / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / protein targeting / regulation of cell adhesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / retinoic acid receptor signaling pathway / response to UV / Regulation of PTEN localization / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / cellular response to interleukin-4 / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / cellular response to leukemia inhibitory factor / response to gamma radiation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / negative regulation of cell growth / PML body / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / HCMV Early Events / Interferon gamma signaling / protein import into nucleus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular senescence / protein-containing complex assembly / early endosome membrane / nuclear membrane / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / response to hypoxia / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / protein stabilization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type ...Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Li, Y. / Ma, X. / Chen, Z. / Wu, H. / Wang, P. / Wu, W. / Cheng, N. / Zeng, L. / Zhang, H. / Cai, X. ...Li, Y. / Ma, X. / Chen, Z. / Wu, H. / Wang, P. / Wu, W. / Cheng, N. / Zeng, L. / Zhang, H. / Cai, X. / Chen, S.J. / Chen, Z. / Meng, G.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81770142, 81370620, 81570120, 31070645 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: B1 oligomerization regulates PML nuclear body biogenesis and leukemogenesis.
著者: Li, Y. / Ma, X. / Chen, Z. / Wu, H. / Wang, P. / Wu, W. / Cheng, N. / Zeng, L. / Zhang, H. / Cai, X. / Chen, S.J. / Chen, Z. / Meng, G.
履歴
登録2018年10月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein PML
B: Protein PML
C: Protein PML
D: Protein PML
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,32613
ポリマ－23,7674
非ポリマー5599
水1,47782
1
A: Protein PML
B: Protein PML
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1817
ポリマ－11,8842
非ポリマー2975
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area6800 Å2
手法PISA
2
C: Protein PML
D: Protein PML
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1456
ポリマ－11,8842
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.670, 50.460, 51.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The PML B1 can form three types of dimer via W157-interface, F158-interface, and N-terminal augmentation. Through combinations of these dimeric interfaces, PML B1 can polymerize into an remarkable B1-network. Via self-self interaction, PML B1 box can form polymer (i.e. N-mer).

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要素

#1: タンパク質
Protein PML / Promyelocytic leukemia protein


分子量: 5941.795 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 12-=168 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PML / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29590
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO THE 5 ISOFORM FOUND IN UNP P29590.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG6K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50.4 Å / Num. obs: 11287 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4 % / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.06→2.17 Å / Rmerge(I) obs: 0.69 / Num. unique all: 6697 / Num. unique obs: 1650 / CC1/2: 0.61 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.06→25.23 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 25.41
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2265 557 4.94 %
Rwork0.1863 --
obs0.1883 11270 97.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→25.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1609 0 9 82 1700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061649
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9932220
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.088982
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042229
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005286
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.06-2.26720.27731230.24562696X-RAY DIFFRACTION99
2.2672-2.5950.25711630.2232687X-RAY DIFFRACTION99
2.595-3.26830.24691280.1932724X-RAY DIFFRACTION99
3.2683-25.23190.19521430.15562606X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0230.03390.00620.4635-0.49630.9740.2710.34670.08460.672-0.53650.06080.25260.9228-0.06260.4172-0.03730.07080.3151-0.09650.34813.81327.647.0359
21.0115-0.0791-0.5641.8732-0.1330.5860.37411.03110.1528-0.644-0.56250.1083-0.0045-1.701-0.02380.28830.093-0.08030.61640.03530.392312.0144.5117-8.0486
32.1547-0.9769-1.47551.2739-0.80932.5508-0.43890.1822-0.17580.3349-0.0270.0520.2785-0.3852-0.73260.2418-0.03180.01430.2146-0.07670.176219.5159-3.2797-3.8012
40.79450.4261-0.30081.6581.87662.7805-1.1926-0.2665-0.97341.93990.48560.34021.78440.40030.20730.580.15330.17420.34070.12380.172518.0609-5.11451.7619
51.41521.2456-1.4612.19850.01940.2079-0.21540.1138-0.170.0030.1222-0.0679-0.02810.0829-0.00640.19870.0103-0.0070.1740.03120.20724.95389.957417.2106
61.48650.6527-0.19561.1868-0.73080.5156-0.1695-0.14070.44510.33710.27480.2924-0.3203-0.12450.00880.24140.00730.01290.15540.01340.21725.421121.477515.032
70.095-0.0632-0.04640.0894-0.0450.0371-0.8675-0.18810.8867-0.2577-0.43640.3952-0.24-0.9157-0.00070.31610.08140.03040.3952-0.07510.37831.8028-2.828319.8949
80.3589-0.2411-0.00130.23020.10010.25810.23440.7197-0.13910.0774-0.2179-0.22190.4983-0.9972-0.00060.2849-0.0053-0.03820.3783-0.03450.2452-13.25660.42419.7068
90.3194-0.1106-0.16490.53410.70410.52250.3180.0447-0.0310.14650.07-0.2290.2064-0.07250.02520.21290.0451-0.04330.2337-0.00420.242-4.95344.534425.632
102.4072-2.4228-1.36423.11922.72234.19560.57940.19330.8121-0.55090.0268-0.9765-0.0864-0.04181.02440.18130.05310.07420.15770.02170.2307-12.61511.898528.2371
110.2606-0.5302-0.31541.69480.03240.73970.4137-0.28440.5404-0.8007-0.1102-0.8023-1.1476-0.4601-0.04570.16740.020.00190.2813-0.10640.472-3.51999.816423.282
120.2209-0.14330.0561.7605-0.80211.72230.4767-0.30660.76010.85-0.867-0.2039-0.1917-0.0699-0.190.18140.05570.09970.074-0.04070.311212.1162.83957.6569
131.8331.5115-1.07163.1378-1.34670.88140.5966-0.8767-0.58360.362-1.0554-0.1342-0.58020.5863-0.15970.193-0.0556-0.04050.33440.04390.268313.7032-7.134316.2772
140.52471.042-0.23621.21250.00730.2307-0.16250.25580.2012-0.43130.11720.09030.2312-0.0520.01410.2147-0.0173-0.04570.23770.01590.16227.9832-9.58867.9072
15-0.0536-0.0589-0.22560.8064-0.5870.6080.227-0.1003-0.12650.0163-0.3543-0.43140.4296-0.02-0.03020.2436-0.01610.03580.1437-0.00030.23198.2946-17.906215.4886
160.196-0.16920.38120.2058-0.27820.55050.12670.0025-0.976-0.7317-0.0255-0.23720.75050.00460.02130.5269-0.0728-0.03830.3258-0.06860.35389.0301-15.13515.0664
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 119 through 123 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'D' and (resid 124 through 137 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 138 through 158 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 159 through 167 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 119 through 148 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 149 through 167 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 119 through 123 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 124 through 137 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 138 through 148 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 149 through 158 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 159 through 168 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 119 through 128 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 129 through 137 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 138 through 148 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 149 through 158 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 159 through 167 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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