[日本語] English
万見
- PDB-6ijy: Crystal structure of human MTH1(G2K/C87A/C104S mutant) in complex... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ijy
タイトルCrystal structure of human MTH1(G2K/C87A/C104S mutant) in complex with 8-oxo-dGTP determined using a crystal obtained under microgravity
要素7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
キーワードHYDROLASE / ALPHA-BETA-ALPHA SANDWICH / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / DNA REPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


2-hydroxy-ATP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP hydrolase activity / N6-methyl-(d)ATP hydrolase activity / O6-methyl-dGTP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP diphosphatase / dATP diphosphatase activity / ATP diphosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins ...2-hydroxy-ATP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP hydrolase activity / N6-methyl-(d)ATP hydrolase activity / O6-methyl-dGTP hydrolase activity / 2-hydroxy-dATP diphosphatase / dATP diphosphatase activity / ATP diphosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins / DNA protection / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / purine nucleoside catabolic process / snoRNA binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / response to cadmium ion / acrosomal vesicle / male gonad development / nuclear membrane / response to oxidative stress / mitochondrial matrix / DNA repair / mitochondrion / extracellular space / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Oxidized purine nucleoside triphosphate / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily ...Oxidized purine nucleoside triphosphate / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
8-OXO-2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Oxidized purine nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.04 Å
データ登録者Nakamura, T. / Yamagata, Y.
引用
ジャーナル: Int. J. Microgravity Sci. Appl. / 年: 2019
タイトル: X-ray Structure Analysis of Human Oxidized Nucleotide Hydrolase MTH1 using Crystals Obtained under Microgravity.
著者: Nakamura, T. / Hirata, K. / Fujimiya, K. / Chirifu, M. / Arimori, T. / Tamada, T. / Ikemizu, S. / Yamagata, Y.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural and Kinetic Studies of the Human Nudix Hydrolase MTH1 Reveal the Mechanism for Its Broad Substrate Specificity.
著者: Waz, S. / Nakamura, T. / Hirata, K. / Koga-Ogawa, Y. / Chirifu, M. / Arimori, T. / Tamada, T. / Ikemizu, S. / Nakabeppu, Y. / Yamagata, Y.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun.
年: 2013
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of human MTH1 with a homogeneous N-terminus.
著者: Koga, Y. / Inazato, M. / Nakamura, T. / Hashikawa, C. / Chirifu, M. / Michi, A. / Yamashita, T. / Toma, S. / Kuniyasu, A. / Ikemizu, S. / Nakabeppu, Y. / Yamagata, Y.
履歴
登録2018年10月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
B: 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,31310
ポリマ－35,9912
非ポリマー1,3238
水5,837324
1
A: 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7727
ポリマ－17,9951
非ポリマー7766
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area240 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area8160 Å2
手法PISA
2
B: 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5423
ポリマ－17,9951
非ポリマー5462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.492, 48.099, 123.936
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase / 2-hydroxy-dATP diphosphatase / 8-oxo-dGTPase / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 1 / Nudix motif 1


分子量: 17995.459 Da / 分子数: 2 / 変異: G2K,C87A,C104S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT1, MTH1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P36639, 8-oxo-dGTP diphosphatase, 2-hydroxy-dATP diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-8DG / 8-OXO-2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 8-オキソdGTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: counter-diffusion
詳細: sodium citrate, cacodylate, sodium chloride, glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.04→50 Å / Num. obs: 131109 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 65.7
反射 シェル解像度: 1.04→1.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 6458

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.04→37.996 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 12.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1583 6595 5.03 %
Rwork0.1334 --
obs0.1346 131001 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.04→37.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2540 0 80 324 2944
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083150
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3764326
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5741193
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081439
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009561
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.0397-1.05150.29671920.24983927X-RAY DIFFRACTION96
1.0515-1.06390.19882350.18114085X-RAY DIFFRACTION100
1.0639-1.07690.18382230.1534049X-RAY DIFFRACTION100
1.0769-1.09050.15332320.13644148X-RAY DIFFRACTION100
1.0905-1.10490.1472180.12984114X-RAY DIFFRACTION100
1.1049-1.120.15522240.12694130X-RAY DIFFRACTION100
1.12-1.1360.1472150.11874086X-RAY DIFFRACTION100
1.136-1.1530.14272470.11524046X-RAY DIFFRACTION100
1.153-1.1710.12642230.11314161X-RAY DIFFRACTION100
1.171-1.19020.1322060.10914092X-RAY DIFFRACTION100
1.1902-1.21070.12552180.10984152X-RAY DIFFRACTION100
1.2107-1.23270.13072320.10624099X-RAY DIFFRACTION100
1.2327-1.25640.1441930.10824144X-RAY DIFFRACTION100
1.2564-1.28210.13892070.10724127X-RAY DIFFRACTION100
1.2821-1.310.13712230.10784134X-RAY DIFFRACTION100
1.31-1.34040.13952120.10664166X-RAY DIFFRACTION100
1.3404-1.3740.12792260.10554139X-RAY DIFFRACTION100
1.374-1.41110.1391970.10634131X-RAY DIFFRACTION100
1.4111-1.45260.1292000.10574164X-RAY DIFFRACTION100
1.4526-1.49950.13892170.10744147X-RAY DIFFRACTION100
1.4995-1.55310.13982340.10724137X-RAY DIFFRACTION100
1.5531-1.61530.14652080.11084194X-RAY DIFFRACTION100
1.6153-1.68880.14352380.11544147X-RAY DIFFRACTION100
1.6888-1.77790.14672020.11874190X-RAY DIFFRACTION100
1.7779-1.88920.13812220.1194171X-RAY DIFFRACTION100
1.8892-2.03510.13782440.12214163X-RAY DIFFRACTION100
2.0351-2.23990.13862140.12734228X-RAY DIFFRACTION100
2.2399-2.56390.16052160.14164255X-RAY DIFFRACTION100
2.5639-3.230.20112450.15614270X-RAY DIFFRACTION100
3.23-38.02160.18472320.16494410X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る