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- PDB-6ijl: Crystal structure of SmyD3 in complex with covalent inhibitor 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ijl
タイトルCrystal structure of SmyD3 in complex with covalent inhibitor 5
要素Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / covalent inhibitor / methyltransferase / methyltransferase inhibitor / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. ...Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Annexin V; domain 1 / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / Helix Hairpins / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Helix non-globular / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Special / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A8U / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.351 Å
データ登録者Baburajendran, N. / Joy, J.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: Discovery of Irreversible Inhibitors Targeting Histone Methyltransferase, SMYD3.
著者: Huang, C. / Liew, S.S. / Lin, G.R. / Poulsen, A. / Ang, M.J.Y. / Chia, B.C.S. / Chew, S.Y. / Kwek, Z.P. / Wee, J.L.K. / Ong, E.H. / Retna, P. / Baburajendran, N. / Li, R. / Yu, W. / Koh- ...著者: Huang, C. / Liew, S.S. / Lin, G.R. / Poulsen, A. / Ang, M.J.Y. / Chia, B.C.S. / Chew, S.Y. / Kwek, Z.P. / Wee, J.L.K. / Ong, E.H. / Retna, P. / Baburajendran, N. / Li, R. / Yu, W. / Koh-Stenta, X. / Ngo, A. / Manesh, S. / Fulwood, J. / Ke, Z. / Chung, H.H. / Sepramaniam, S. / Chew, X.H. / Dinie, N. / Lee, M.A. / Chew, Y.S. / Low, C.B. / Pendharkar, V. / Manoharan, V. / Vuddagiri, S. / Sangthongpitag, K. / Joy, J. / Matter, A. / Hill, J. / Keller, T.H. / Foo, K.
履歴
登録2018年10月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2456
ポリマ－49,1781
非ポリマー1,0675
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19490 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)61.212, 66.232, 107.397
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / SET and MYND domain-containing protein 3


分子量: 49178.121 Da / 分子数: 1 / 変異: K13N, K140R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H7B4, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-A8U / propyl (2~{R})-4-[2-[4-(1-azanylcyclopropyl)phenyl]quinolin-7-yl]carbonyl-2-methyl-piperazine-1-carboxylate


分子量: 472.579 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H32N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M Magnesium acetate, 17% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 18706 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 25.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.147 / Χ2: 0.973 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 128300
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.35-2.395.80.2738130.9620.120.2990.79889
2.39-2.437.10.3189360.9640.1280.3440.85100
2.43-2.487.10.2679210.9710.1070.2880.961100
2.48-2.537.20.2269150.970.090.2440.91100
2.53-2.597.10.2869290.9750.1150.3090.925100
2.59-2.656.90.4799260.9670.1950.5181.233100
2.65-2.717.10.2869110.9140.1150.3090.733100
2.71-2.7970.2619490.9870.1060.2821.041100
2.79-2.877.20.1689180.9890.0670.1810.948100
2.87-2.967.20.1379210.9920.0550.1481.01100
2.96-3.077.20.1289350.9930.0510.1381.13100
3.07-3.197.10.1279340.9930.0510.1371.032100
3.19-3.336.80.1059520.9930.0430.1131.31299.9
3.33-3.516.60.1789250.9710.0720.1920.839100
3.51-3.736.10.1769260.9590.0720.190.81698.2
3.73-4.026.40.1659430.9690.0660.1780.79699.6
4.02-4.426.90.0629620.9980.0250.0681.021100
4.42-5.067.10.0579630.9980.0230.0610.881100
5.06-6.3770.069750.9980.0240.0651.267100
6.37-506.40.04910520.9980.020.0530.84999.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
Cootモデル構築
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.351→41.712 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 1811 9.98 %
Rwork0.2809 16335 -
obs0.2845 18146 96.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.25 Å2 / Biso mean: 27.8926 Å2 / Biso min: 11.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.351→41.712 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3319 0 65 100 3484
Biso mean--35.22 23.35 -
残基数----423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073477
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2884690
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048521
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007602
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9981301
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3513-2.41490.33671370.2752118294
2.4149-2.48590.39241300.31241277100
2.4859-2.56610.34351580.31441286100
2.5661-2.65790.45321190.4054114789
2.6579-2.76420.47551240.3963117291
2.7642-2.890.35511390.30681278100
2.89-3.04230.32591500.28551275100
3.0423-3.23290.34251340.2908129499
3.2329-3.48240.37611430.3118121093
3.4824-3.83260.35881260.3371120492
3.8326-4.38670.27341480.2485127698
4.3867-5.52470.20471470.19631327100
5.5247-41.7120.19411560.18231407100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 73.5347 Å / Origin y: 131.9699 Å / Origin z: 120.3688 Å
111213212223313233
T0.1432 Å2-0.0048 Å20.0049 Å2-0.1528 Å20.0041 Å2--0.1471 Å2
L0.5601 °2-0.2799 °2-0.1661 °2-0.8639 °20.3349 °2--0.5661 °2
S0.0462 Å °0.0602 Å °0.0599 Å °-0.1052 Å °-0.009 Å °-0.0522 Å °-0.0571 Å °0.0362 Å °-0.0308 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 425
2X-RAY DIFFRACTION1allB3
3X-RAY DIFFRACTION1allC4 - 6
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 100
5X-RAY DIFFRACTION1allD1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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