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万見
- PDB-6igv: Kif5b stalk I coiled-coil -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6igv
タイトルKif5b stalk I coiled-coil
要素Kinesin-1 heavy chain
キーワードMOTOR PROTEIN / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate KTN1 / membrane-bounded organelle / cytoplasm organization / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / positive regulation of voltage-gated sodium channel activity / Kinesins / positive regulation of vesicle fusion / anterograde axonal protein transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport ...RHO GTPases activate KTN1 / membrane-bounded organelle / cytoplasm organization / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / positive regulation of voltage-gated sodium channel activity / Kinesins / positive regulation of vesicle fusion / anterograde axonal protein transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / vesicle transport along microtubule / cytoskeleton-dependent intracellular transport / positive regulation of intracellular protein transport / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / MHC class II antigen presentation / JUN kinase binding / plus-end-directed microtubule motor activity / stress granule disassembly / centrosome localization / microtubule motor activity / ciliary rootlet / natural killer cell mediated cytotoxicity / microtubule lateral binding / kinesin complex / synaptic vesicle transport / mitochondrial transport / microtubule-based movement / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / microtubule-based process / endocytic vesicle / centriolar satellite / axonal growth cone / axon cytoplasm / phagocytic vesicle / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / axon guidance / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / hippocampus development / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to type II interferon / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / vesicle / microtubule / neuron projection / lysosomal membrane / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-1 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.999 Å
データ登録者Zhang, S.J. / Sun, W.p. / Kong, B.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Kif5b stalk I coiled-coil
著者: Zhang, S.J. / Sun, W.p. / Kong, B.
履歴
登録2018年9月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5851
ポリマ－13,5851
非ポリマー00
水00
1
A: Kinesin-1 heavy chain

A: Kinesin-1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1702
ポリマ－27,1702
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_557x,-y+1/2,-z+9/41
Buried area5050 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area17760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.620, 84.620, 313.912
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-1 heavy chain / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 13585.194 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 446-563 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kif5b, Khcs, Kns1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q61768

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 10.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 88.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, 40%MPD, 0.1M sodium cacodylate pH6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.999→50 Å / Num. obs: 15845 / % possible obs: 83.91 % / 冗長度: 18.5 % / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.183 / Rpim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 14.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.68 / Num. unique obs: 11994 / CC1/2: 0.968 / Rpim(I) all: 0.214 / % possible all: 37.75

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3228精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.999→37.571 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 34.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3088 1554 9.94 %
Rwork0.2861 14079 -
obs0.2886 15633 71.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.98 Å2 / Biso mean: 23.1356 Å2 / Biso min: 1.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.999→37.571 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数945 0 0 0 945
残基数----118
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.999-3.09560.3165500.276443225
3.0956-3.20620.2849560.29456231
3.2062-3.33450.3834860.351273041
3.3345-3.48610.34931090.3384100356
3.4861-3.66980.27841420.3121122969
3.6698-3.89950.30331490.2773138377
3.8995-4.20020.34991830.2675163892
4.2002-4.62220.26861910.23841781100
4.6222-5.28940.27522040.2581789100
5.2894-6.65810.36981910.36361789100
6.6581-37.5710.31531930.2934174397

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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