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万見
- PDB-6igg: Crystal structure of FT condition 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6igg
タイトルCrystal structure of FT condition 1
要素Protein FLOWERING LOCUS T
キーワードPLANT PROTEIN / flowering control
機能・相同性
機能・相同性情報


meristem determinacy / regulation of timing of transition from vegetative to reproductive phase / inflorescence development / photoperiodism, flowering / positive regulation of flower development / regulation of flower development / flower development / regulation of stomatal movement / phosphatidylethanolamine binding / cell differentiation ...meristem determinacy / regulation of timing of transition from vegetative to reproductive phase / inflorescence development / photoperiodism, flowering / positive regulation of flower development / regulation of flower development / flower development / regulation of stomatal movement / phosphatidylethanolamine binding / cell differentiation / endoplasmic reticulum / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylethanolamine-binding, conserved site / Phosphatidylethanolamine-binding protein family signature. / Phosphatidylethanolamine-binding Protein / PEBP-like / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein FLOWERING LOCUS T
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Watanabe, S. / Nakamura, Y. / Kanehara, K. / Inaba, K.
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2019
タイトル: High-Resolution Crystal Structure of Arabidopsis FLOWERING LOCUS T Illuminates Its Phospholipid-Binding Site in Flowering.
著者: Nakamura, Y. / Lin, Y.C. / Watanabe, S. / Liu, Y.C. / Katsuyama, K. / Kanehara, K. / Inaba, K.
履歴
登録2018年9月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月25日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein FLOWERING LOCUS T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9309
ポリマ－19,4341
非ポリマー4978
水4,306239
1
A: Protein FLOWERING LOCUS T
ヘテロ分子

A: Protein FLOWERING LOCUS T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,86118
ポリマ－38,8682
非ポリマー99316
水362
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_565-x+1/2,-y+1,z+1/21
crystal symmetry operation4_556x+1/2,-y+1/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)39.618, 48.715, 73.571
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質 Protein FLOWERING LOCUS T


分子量: 19433.900 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-167 / 変異: C107S, C164S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: FT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SXZ2
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG1500, MPD, and 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→50 Å / Num. obs: 75289 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 5.9 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1→1.02 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3370 / CC1/2: 0.655

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WKP

1wkp


解像度: 1→30.74 Å / SU ML: 0.0601 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 10.9446
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1356 3711 4.93 %
Rwork0.1163 71578 -
obs0.1172 75289 97.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 9.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→30.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1364 0 32 239 1635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01321508
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.33182055
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1095225
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0115272
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.3799871
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1-1.010.2727670.27321485X-RAY DIFFRACTION54.3
1.01-1.030.22591090.25152232X-RAY DIFFRACTION82.78
1.03-1.040.23071440.21662502X-RAY DIFFRACTION93.1
1.04-1.060.2121360.18422558X-RAY DIFFRACTION96.08
1.06-1.070.16361370.15962675X-RAY DIFFRACTION97.64
1.07-1.090.15391280.13852655X-RAY DIFFRACTION98.03
1.09-1.110.1411320.12812678X-RAY DIFFRACTION99.08
1.11-1.120.11751380.11572662X-RAY DIFFRACTION99.68
1.12-1.150.15551470.11172710X-RAY DIFFRACTION99.79
1.15-1.170.11311380.11022710X-RAY DIFFRACTION99.82
1.17-1.190.13661300.11122710X-RAY DIFFRACTION100
1.19-1.220.13371450.10792676X-RAY DIFFRACTION99.96
1.22-1.250.11661620.10332722X-RAY DIFFRACTION99.97
1.25-1.280.11871550.10052699X-RAY DIFFRACTION100
1.28-1.310.1361340.09962729X-RAY DIFFRACTION100
1.31-1.350.11361460.09782697X-RAY DIFFRACTION100
1.35-1.390.12431390.09742722X-RAY DIFFRACTION99.93
1.39-1.440.12421480.0932723X-RAY DIFFRACTION100
1.44-1.50.11571420.08972723X-RAY DIFFRACTION99.93
1.5-1.570.12171500.08762733X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.650.10621380.0892741X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.750.11981430.09522738X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.890.11251620.09822751X-RAY DIFFRACTION100
1.89-2.080.11131380.09472762X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.380.12321340.10482791X-RAY DIFFRACTION100
2.38-30.13731430.12342821X-RAY DIFFRACTION100
3-30.740.16741260.13712973X-RAY DIFFRACTION99.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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