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万見
- PDB-6ig2: Structure of mitochondrial CDP-DAG synthase Tam41 complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ig2
タイトルStructure of mitochondrial CDP-DAG synthase Tam41 complexed with CTP, delta 74, F240A
要素Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / mitochondrial inner membrane / CDP-Diacylglycerol synthase / NTase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidate cytidylyltransferase / phosphatidate cytidylyltransferase activity / CDP-diacylglycerol biosynthetic process / extrinsic component of mitochondrial inner membrane / cardiolipin biosynthetic process / phosphatidic acid binding / cardiolipin binding / mitochondrial membrane organization / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial / Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
類似検索 - ドメイン・相同性
CYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.882 Å
データ登録者Jiao, H.Z. / Yin, Y. / Liu, Z.F.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31670749 中国
Chinese Academy of SciencesXDB08020302 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structures of the Mitochondrial CDP-DAG Synthase Tam41 Suggest a Potential Lipid Substrate Pathway from Membrane to the Active Site.
著者: Jiao, H. / Yin, Y. / Liu, Z.
履歴
登録2018年9月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
B: Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
C: Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
D: Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,9105
ポリマ－143,4274
非ポリマー4831
水3,891216
1
A: Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
B: Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7132
ポリマ－71,7132
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2580 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area25950 Å2
手法PISA
2
C: Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
D: Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1973
ポリマ－71,7132
非ポリマー4831
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.266, 187.418, 186.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2122

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要素

#1: タンパク質
Phosphatidate cytidylyltransferase, mitochondrial / Tam41 / CDP-diacylglycerol synthase / CDP-DAG synthase / Mitochondrial translocator assembly and ...Tam41 / CDP-diacylglycerol synthase / CDP-DAG synthase / Mitochondrial translocator assembly and maintenance protein 41 homolog


分子量: 35856.719 Da / 分子数: 4 / 変異: F240A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: tam41, SPBC1A4.06c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O74339, phosphatidate cytidylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CTP / CYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / CTP


分子量: 483.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H16N3O14P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.53 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸発脱水法, recrystallization
詳細: 0.1 M HEPES-Na, pH 7.5, 9% Tacsimate, pH 7.0, 2% PEG 3350, incubated with 10 mM MgCl2, 5 mM CTP for 1 h before crystallization
PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 173.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→50 Å / Num. obs: 44684 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Rpim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4338 / Rpim(I) all: 0.482 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6IG4

6ig4


解像度: 2.882→47.604 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.92
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2588 2135 5.05 %Random selection
Rwork0.2164 ---
obs0.2185 42315 94.2 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.882→47.604 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8946 0 29 216 9191
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0029184
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47712433
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.8033402
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041362
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031592
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8818-2.94880.3682930.30611643X-RAY DIFFRACTION59
2.9488-3.02250.34011090.27931942X-RAY DIFFRACTION70
3.0225-3.10420.31181410.26882452X-RAY DIFFRACTION88
3.1042-3.19560.29921650.25842692X-RAY DIFFRACTION98
3.1956-3.29870.30651550.26082801X-RAY DIFFRACTION99
3.2987-3.41650.30121410.24792787X-RAY DIFFRACTION99
3.4165-3.55330.30721340.23992811X-RAY DIFFRACTION100
3.5533-3.71490.36731440.27662832X-RAY DIFFRACTION100
3.7149-3.91070.29151430.21842835X-RAY DIFFRACTION100
3.9107-4.15560.21091580.1852811X-RAY DIFFRACTION100
4.1556-4.47620.19071410.17262849X-RAY DIFFRACTION100
4.4762-4.92630.18981630.16462852X-RAY DIFFRACTION100
4.9263-5.63820.2371560.18472877X-RAY DIFFRACTION100
5.6382-7.09970.2421460.22062925X-RAY DIFFRACTION100
7.0997-47.61030.22631460.23071X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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