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- PDB-6ieu: The structure of TRIM66 PHD-Bromo domain with unmodified H3 N ter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ieu
タイトルThe structure of TRIM66 PHD-Bromo domain with unmodified H3 N terminal peptide
要素
  • ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-LYS-SER-THR-GLY
  • Tripartite motif-containing protein 66
キーワードTRANSCRIPTION / TRIM66 / PHD-Bromo / H3
機能・相同性
機能・相同性情報


Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events ...Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Tripartite motif-containing protein 66 / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...Tripartite motif-containing protein 66 / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite motif-containing protein 66 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.787 Å
データ登録者Chen, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: TRIM66 reads unmodified H3R2K4 and H3K56ac to respond to DNA damage in embryonic stem cells.
著者: Chen, J. / Wang, Z. / Guo, X. / Li, F. / Wei, Q. / Chen, X. / Gong, D. / Xu, Y. / Chen, W. / Liu, Y. / Kang, J. / Shi, Y.
履歴
登録2018年9月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif-containing protein 66
C: ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-LYS-SER-THR-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2316
ポリマ－23,9162
非ポリマー3154
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.266, 63.465, 33.303
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.670, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 66


分子量: 22607.797 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 968-1160
変異: L1002T, C1026S, C1030S, H1031Y, M1036K, I1089T, C1135S, V1138N
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM66 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O15016
#2: タンパク質・ペプチド ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-LYS-SER-THR-GLY


分子量: 1308.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES sodium, pH 7.5,10% v/v 2-propanol, 20% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.787→32.614 Å / Num. obs: 19103 / % possible obs: 98.25 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 30.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 22.409
反射 シェル解像度: 1.787→1.851 Å / Rmerge(I) obs: 0.64 / Num. unique obs: 1684

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O33

3o33


解像度: 1.787→32.614 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 24.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2165 926 4.85 %
Rwork0.1862 --
obs0.1877 19103 98.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 78.02 Å2 / Biso mean: 36.1521 Å2 / Biso min: 19.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.787→32.614 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1427 0 14 106 1547
Biso mean--40.95 39.86 -
残基数----180
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061474
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8861987
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.984897
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7874-1.88160.29491160.24122364248090
1.8816-1.99950.25031190.212926302749100
1.9995-2.15380.23941310.196526442775100
2.1538-2.37050.23341510.186326062757100
2.3705-2.71340.21651470.196726102757100
2.7134-3.4180.22251380.198526352773100
3.418-32.61950.19331240.16832688281299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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