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- PDB-6ib8: Structure of a complex of SuhB and NusA AR2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ib8
タイトルStructure of a complex of SuhB and NusA AR2 domain
要素
  • Inositol-1-monophosphatase
  • Transcription termination/antitermination protein NusA
キーワードTRANSCRIPTION / SuhB / NusA AR2 domain / antitermiantion
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerol-2-phosphatase activity / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / lithium ion binding / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / inositol metabolic process / rRNA primary transcript binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / protein complex oligomerization / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding ...glycerol-2-phosphatase activity / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / lithium ion binding / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / inositol metabolic process / rRNA primary transcript binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / protein complex oligomerization / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribosome biogenesis / protein domain specific binding / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / magnesium ion binding / signal transduction / RNA binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol monophosphatase SuhB-like / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily ...Inositol monophosphatase SuhB-like / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Type-1 KH domain profile. / Helix-hairpin-helix domain / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / DNA polymerase; domain 1 / K homology domain superfamily, prokaryotic type / K homology domain-like, alpha/beta / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription termination/antitermination protein NusA / Nus factor SuhB / Transcription termination/antitermination protein NusA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.646 Å
データ登録者Huang, Y.H. / Loll, B. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Structural basis for the function of SuhB as a transcription factor in ribosomal RNA synthesis.
著者: Huang, Y.H. / Said, N. / Loll, B. / Wahl, M.C.
履歴
登録2018年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol-1-monophosphatase
B: Inositol-1-monophosphatase
C: Transcription termination/antitermination protein NusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,24115
ポリマ－66,7473
非ポリマー1,49412
水4,738263
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area24510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.270, 95.540, 104.542
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Inositol-1-monophosphatase / Inositol-1-phosphatase


分子量: 29537.502 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: suhB, ssyA, b2533, JW2517 / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADG4, inositol-phosphate phosphatase
#2: タンパク質 Transcription termination/antitermination protein NusA


分子量: 7671.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: nusA, ECs4050 / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SSP1, UniProt: P0AFF6*PLUS

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非ポリマー , 4種, 275分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-PE4 / 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG4000 / ヘプタエチレングリコ-ルモノエチルエ-テル


分子量: 354.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 5% (w/v) PEG 8000, 16% (v/v) PEG 300, 10% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月6日
放射モノクロメーター: KMC-2 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.646→50 Å / Num. obs: 78162 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.646→1.74 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 0.92 / Num. unique obs: 12069 / CC1/2: 0.36 / Rrim(I) all: 1.86 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QFL, 1WCN

2qfl

1wcn


解像度: 1.646→30.634 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 2095 2.69 %
Rwork0.1815 --
obs0.1825 77933 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.646→30.634 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4542 0 67 263 4872
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0154932
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0096693
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.243936
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081744
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006891
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6458-1.68410.41871260.37644523X-RAY DIFFRACTION90
1.6841-1.72620.35241390.3165039X-RAY DIFFRACTION100
1.7262-1.77290.37431400.28685037X-RAY DIFFRACTION100
1.7729-1.8250.28981390.24525035X-RAY DIFFRACTION100
1.825-1.88390.24361390.22345050X-RAY DIFFRACTION100
1.8839-1.95130.25681400.21095063X-RAY DIFFRACTION100
1.9513-2.02940.24781390.18245044X-RAY DIFFRACTION100
2.0294-2.12170.19631400.16825072X-RAY DIFFRACTION100
2.1217-2.23350.20731400.16275063X-RAY DIFFRACTION100
2.2335-2.37340.22461400.16655081X-RAY DIFFRACTION100
2.3734-2.55660.19471420.16575122X-RAY DIFFRACTION100
2.5566-2.81370.20231410.16535109X-RAY DIFFRACTION100
2.8137-3.22050.19741410.17355127X-RAY DIFFRACTION100
3.2205-4.0560.21581430.1665168X-RAY DIFFRACTION99
4.056-30.63940.2031460.17885305X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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