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- PDB-6i6z: Crystal structure of the human CARBOXYPEPTIDASE A1 in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i6z
タイトルCrystal structure of the human CARBOXYPEPTIDASE A1 in complex with the PHOSPHINIC INHIBITOR Acetyl-Tyr-Ala-Y(PO2CH2)-homoPhe-OH
要素Carboxypeptidase A1
キーワードHYDROLASE / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase A / leukotriene metabolic process / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / response to cadmium ion / metallocarboxypeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Zinc carboxypeptidase / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A ...Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Zinc carboxypeptidase / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TJE / Carboxypeptidase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Gallego, P. / Reverter, D.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2019
タイトル: Synthesis and Structural/Functional Characterization of Selective M14 Metallocarboxypeptidase Inhibitors Based on Phosphinic Pseudopeptide Scaffold: Implications on the Design of Specific Optical Probes.
著者: Covaleda, G. / Gallego, P. / Vendrell, J. / Georgiadis, D. / Lorenzo, J. / Dive, V. / Aviles, F.X. / Reverter, D. / Devel, L.
履歴
登録2018年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2018年12月12日ID: 4UEF
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年1月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.12019年2月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22019年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 2.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 2.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase A1
B: Carboxypeptidase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1956
ポリマ－69,0832
非ポリマー1,1124
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area22080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.121, 84.109, 158.195
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Carboxypeptidase A1


分子量: 34541.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPA1, CPA / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P15085, carboxypeptidase A
#2: 化合物 ChemComp-TJE / (2S)-2-{[(S)-{(1R)-1-[(N-acetyl-L-tyrosyl)amino]ethyl}(hydroxy)phosphoryl]methyl}-4-phenylbutanoic acid / Acetyl-Tyr-Ala-Y(PO2CH2)-homoPhe-OH


分子量: 490.486 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H31N2O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.78 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1:1 (v:v) of hCPA1/8 complex at 16.1 mg/mL and a reservoir solution of 20% w/v PEG3350, 0.2 M MgCl 2 , 0.1 M HEPES, pH 6.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→40.451 Å / Num. obs: 66309 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 1.33
反射 シェル解像度: 1.72→1.7446 Å / Rmerge(I) obs: 0.429

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
MOLREP位相決定
SCALAデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KGQ

3kgq


解像度: 1.72→40.44 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 16.15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1833 3363 5.07 %
Rwork0.1582 --
obs0.1595 66309 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→40.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4935 0 0 359 5294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075136
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1457001
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3951825
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051764
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006888
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.74460.20621380.16732571X-RAY DIFFRACTION100
1.7446-1.77060.20551420.15582597X-RAY DIFFRACTION100
1.7706-1.79830.21171120.15222601X-RAY DIFFRACTION100
1.7983-1.82780.19191410.14782587X-RAY DIFFRACTION100
1.8278-1.85930.20081380.14792573X-RAY DIFFRACTION100
1.8593-1.89310.20371560.15242561X-RAY DIFFRACTION100
1.8931-1.92950.18521380.14942630X-RAY DIFFRACTION100
1.9295-1.96890.18841440.15562551X-RAY DIFFRACTION100
1.9689-2.01170.20891490.15982619X-RAY DIFFRACTION100
2.0117-2.05850.16131490.15232551X-RAY DIFFRACTION100
2.0585-2.110.19621450.15472607X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.1670.20221410.15692590X-RAY DIFFRACTION100
2.167-2.23080.18421380.16122623X-RAY DIFFRACTION100
2.2308-2.30280.1831620.16412581X-RAY DIFFRACTION100
2.3028-2.38510.18491180.16452621X-RAY DIFFRACTION100
2.3851-2.48050.19091180.16852642X-RAY DIFFRACTION100
2.4805-2.59340.21430.17352639X-RAY DIFFRACTION100
2.5934-2.73010.18691440.17682626X-RAY DIFFRACTION100
2.7301-2.90110.19491360.17952652X-RAY DIFFRACTION100
2.9011-3.12510.2141340.17462625X-RAY DIFFRACTION100
3.1251-3.43940.19971280.17172673X-RAY DIFFRACTION100
3.4394-3.93670.17321500.15182664X-RAY DIFFRACTION100
3.9367-4.95840.11731480.12672711X-RAY DIFFRACTION100
4.9584-40.45130.1771510.14982851X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5253-0.0056-0.02120.60920.11640.7877-0.00850.0286-0.0455-0.0193-0.00280.00510.0279-0.04080.0120.05190.00320.00310.0565-0.00310.0598-4.65271.7381-16.512
20.51540.0387-0.13961.0447-0.11240.76730.00290.0410.0414-0.02430.03010.0729-0.0506-0.0572-0.02630.05520.00940.00690.06390.01260.0682-12.27638.7054-23.0598
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq -10:9999)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq -10:9999)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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