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- PDB-6hzk: Crystal structure of redox-inhibited phosphoribulokinase from Syn... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hzk
タイトルCrystal structure of redox-inhibited phosphoribulokinase from Synechococcus sp. (strain PCC 6301)
要素Phosphoribulokinase
キーワードTRANSFERASE / Phosphoribulokinase / Calvin cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribulokinase / phosphoribulokinase activity / phosphorylation / carbohydrate metabolic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoribulokinase signature. / Phosphoribulokinase / Phosphoribulokinase/uridine kinase / Phosphoribulokinase / Uridine kinase family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoribulokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wilson, R.H. / Bracher, A. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of phosphoribulokinase from Synechococcus sp. strain PCC 6301.
著者: Wilson, R.H. / Hayer-Hartl, M. / Bracher, A.
履歴
登録2018年10月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年4月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoribulokinase
B: Phosphoribulokinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5222
ポリマ－75,5222
非ポリマー00
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area28630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.825, 140.825, 205.708
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 4 - 332 / Label seq-ID: 4 - 332

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoribulokinase


分子量: 37760.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus sp. (strain ATCC 27144 / PCC 6301 / SAUG 1402/1) (バクテリア)
遺伝子: prk, syc0567_d / プラスミド: pHUE-prk4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3K6J7, phosphoribulokinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 20 % PEG-3350, 200 mM ammonium fluoride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.12 Å / Num. obs: 30873 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 62.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 12 / Num. measured all: 171405
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.495.81.4181865232230.5950.6461.5611.3100
8.98-49.124.80.03430816450.9980.0160.03839.399.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.544
最高解像度最低解像度
Rotation49.13 Å3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSVERSION Nov 1, 2016データ削減
Aimless1.9.16データスケーリング
MOLREP11.2.08位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: preliminary version of 6HZL

6hzl


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / WRfactor Rfree: 0.2521 / WRfactor Rwork: 0.2157 / FOM work R set: 0.75 / SU B: 25.046 / SU ML: 0.252 / SU R Cruickshank DPI: 0.3942 / SU Rfree: 0.2583 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.258 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2569 1503 4.9 %RANDOM
Rwork0.2225 ---
obs0.2242 29347 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 235.7 Å2 / Biso mean: 99.671 Å2 / Biso min: 43.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20.19 Å2-0 Å2
2--0.38 Å2-0 Å2
3----1.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4954 0 0 21 4975
Biso mean---64.04 -
残基数----624
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195061
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024800
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2181.9736861
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.789311038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5865620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.50423.806247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.28315860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5511541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021146
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 18139 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.05 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 108 -
Rwork0.337 2134 -
all-2242 -
obs--99.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1146-0.78210.4811.11050.30330.8495-0.0447-0.08-0.203-0.0204-0.03350.15510.168-0.11380.07830.2849-0.0374-0.01940.2713-0.01920.0389-22.579-15.1012-17.1247
23.2565-1.0388-0.53462.5741-0.5341.65450.0599-0.06760.4281-0.00170.20581.0464-0.4773-0.9879-0.26570.63130.2391-0.15991.2102-0.04820.7554-68.580311.4104-15.1008
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 332
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 332

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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