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- PDB-6hx0: Cell wall binding domain of endolysin from Listeria phage A500. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hx0
タイトルCell wall binding domain of endolysin from Listeria phage A500.
要素L-alanyl-D-glutamate peptidase
キーワードVIRAL PROTEIN / listeria / endolysin / cell wall binding domain / bacteriophage
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / cell wall organization / peptidase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
PSA endolysin, cell wall binding domain / PSA endolysin C-terminal cell wall binding domain / Peptidase M15C / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / Hedgehog signalling/DD-peptidase zinc-binding domain superfamily / SH3 Domains / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-alanyl-D-glutamate peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria phage A500 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Dunne, M. / Taylor, N.M.I. / Shen, Y. / Loessner, M.J. / Leiman, P.G.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
スイス
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2020
タイトル: Structural basis for recognition of bacterial cell wall teichoic acid by pseudo-symmetric SH3b-like repeats of a viral peptidoglycan hydrolase
著者: Shen, Y. / Kalograiaki, I. / Prunotto, A. / Dunne, M. / Bulous, S. / Taylor, N.M. / Sumrall, E. / Eugster, M.R. / Martin, R. / Julian-Rodero, A. / Gerber, B. / Leiman, P.G. / Menendez, M. / ...著者: Shen, Y. / Kalograiaki, I. / Prunotto, A. / Dunne, M. / Bulous, S. / Taylor, N.M. / Sumrall, E. / Eugster, M.R. / Martin, R. / Julian-Rodero, A. / Gerber, B. / Leiman, P.G. / Menendez, M. / dal Peraro, M. / Canada, F.J. / Loessner, M.J.
履歴
登録2018年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-alanyl-D-glutamate peptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6241
ポリマ－19,6241
非ポリマー00
水10,160564
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, Monomeric protein. No modifications, gel filtration, No modification or proteolysis during production
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.579, 49.579, 63.766
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32

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要素

#1: タンパク質 L-alanyl-D-glutamate peptidase


分子量: 19624.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: phage genome / 由来: (組換発現) Listeria phage A500 (ファージ) / 遺伝子: ply, ply500 / プラスミド: pHCBD500 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): XL1 Blue
参照: UniProt: Q37979, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.1 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES buffer, pH 7.5, 3.3 M Sodium Chloride, 1% (v/v) glycerol. Mixed 1:1 with protein solution (6.6-10 mg/ml; 20mM Tris, 150mM NaCl, pH 7.4)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.587→63.7 Å / Num. obs: 23591 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 8.99 % / Biso Wilson estimate: 18.85 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.159 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.168 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 1.587→1.67 Å / 冗長度: 8.28 % / Rmerge(I) obs: 1.005 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 3411 / CC1/2: 0.349 / Rpim(I) all: 0.366 / Rrim(I) all: 1.073 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
SCALA1.10.28データスケーリング
MOSFLMv7データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XOV

1xov


解像度: 1.59→42.94 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.37 / 位相誤差: 22.2133
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2035 1197 5.12 %
Rwork0.1485 --
obs0.1746 23591 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→42.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1183 0 0 564 1747
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00131223
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.39221655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8515715
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.59-1.620.31731270.28722575X-RAY DIFFRACTION91.38
1.62-1.660.22511420.27352572X-RAY DIFFRACTION93.12
1.66-1.690.27061400.25942544X-RAY DIFFRACTION93.67
1.69-1.740.24891380.25692623X-RAY DIFFRACTION94.42
1.74-1.780.28731280.24512633X-RAY DIFFRACTION94.58
1.78-1.840.31721540.24152622X-RAY DIFFRACTION93.31
1.84-1.90.25721440.23052552X-RAY DIFFRACTION93.89
1.9-1.960.23431400.21492642X-RAY DIFFRACTION94.42
1.96-2.040.23721440.2042626X-RAY DIFFRACTION94.32
2.04-2.130.23471430.1982610X-RAY DIFFRACTION94.22
2.13-2.250.24711420.18512631X-RAY DIFFRACTION93.5
2.25-2.390.1911470.17512624X-RAY DIFFRACTION94.25
2.39-2.570.23011360.17642587X-RAY DIFFRACTION94.42
2.57-2.830.24141220.15292621X-RAY DIFFRACTION95.31
2.83-3.230.19161480.142647X-RAY DIFFRACTION94.13
3.23-4.050.21091480.13282643X-RAY DIFFRACTION94.19
4.05-13.970.1951280.13382569X-RAY DIFFRACTION93.21
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.4354001705 Å / Origin y: 57.4688192403 Å / Origin z: 0.00252612553643 Å
111213212223313233
T0.198607032899 Å20.00113176822843 Å20.00200593883315 Å2-0.193887506037 Å2-0.00829176910093 Å2--0.0844619882023 Å2
L0.387698522372 °20.1238064505 °2-0.263221690475 °2-0.356117285632 °2-0.202386187359 °2--0.592695485951 °2
S-0.0137742195899 Å °0.00353916364619 Å °-0.0302280756429 Å °-0.00412083382565 Å °-0.00419943850749 Å °0.00815283635266 Å °0.0553410389838 Å °-0.0152348348576 Å °0.0207971890441 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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