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万見
- PDB-6hqz: Crystal structure of the type III effector protein AvrRpt2 from E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hqz
タイトルCrystal structure of the type III effector protein AvrRpt2 from Erwinia amylovora, a C70 family cysteine protease
要素AvrRpt2
キーワードHYDROLASE / Avirulence / resistance / plant pathogen / cysteine protease / effector / T3ss
機能・相同性Peptidase C70, AvrRpt2 / Papain-like cysteine protease AvrRpt2 / AvrRpt2
機能・相同性情報
生物種Erwinia amylovora (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bartho, J.D. / Demitri, N. / Wuerges, J. / Benini, S.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2019
タイトル: The structure of Erwinia amylovora AvrRpt2 provides insight into protein maturation and induced resistance to fire blight by Malus × robusta 5.
著者: Bartho, J.D. / Demitri, N. / Bellini, D. / Flachowsky, H. / Peil, A. / Walsh, M.A. / Benini, S.
履歴
登録2018年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AvrRpt2
B: AvrRpt2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9902
ポリマ－34,9902
非ポリマー00
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area15330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.313, 63.884, 85.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AvrRpt2


分子量: 17494.756 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: In this construct the protein sequence starts from G70, N69 is a result of the cloning procedure and of subsequent tag cleavage. we report the structure of AvrRpt2_70-222. A S-S bridge is ...詳細: In this construct the protein sequence starts from G70, N69 is a result of the cloning procedure and of subsequent tag cleavage. we report the structure of AvrRpt2_70-222. A S-S bridge is formed between C156 of chain A and C156 of chain B
由来: (組換発現) Erwinia amylovora (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2U7NR52
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 9
詳細: 100 mM TRIS-HCL pH 9.0 10% glycerol, 100 mM sodium cacodylate, 15% PEG 6K
Temp details: vibration free incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.064 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.064 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→51.32 Å / Num. obs: 28980 / % possible obs: 99.02 % / 冗長度: 2.8 % / Rrim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Num. unique obs: 2004 / Rrim(I) all: 0.664 / % possible all: 94.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→51.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 7.938 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.127 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23315 1536 5 %RANDOM
Rwork0.20944 ---
obs0.2106 28980 99.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 39.225 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.94 Å2-0 Å20 Å2
2--2.52 Å2-0 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→51.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2454 0 0 91 2545
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0192529
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022223
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8651.953436
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.13335173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0235308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.66123.435131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.91715407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5551524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212863
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02533
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2582.2081232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2572.2071231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8883.3041537
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.8883.3051538
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5242.4051297
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5252.4041294
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.3933.531897
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.14325.9322763
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.11825.7982753
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.803→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 110 -
Rwork0.355 2004 -
obs--94.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6491-0.28681.05042.930.06343.7842-0.03170.0919-0.3492-0.2549-0.0196-0.04370.2307-0.00260.05130.0651-0.0266-0.00240.02870.01450.064638.43629.64774.5187
24.0096-0.99671.45922.5934-0.67772.1109-0.10030.30950.3562-0.0240.05860.1098-0.24070.01280.04170.1218-0.0542-0.03410.09860.09650.1069.504-2.399221.321
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A69 - 222
2X-RAY DIFFRACTION2B69 - 222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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