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- PDB-6hq3: Structure of EAL Enzyme Bd1971 - halfsite-occupied form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hq3
タイトルStructure of EAL Enzyme Bd1971 - halfsite-occupied form
要素EAL Enzyme Bd1971
キーワードSIGNALING PROTEIN / EAL / cyclic-di-GMP / cAMP / Bdellovibrio
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Putative diguanylate phosphodiesterase / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain profile. / EAL domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain ...: / Putative diguanylate phosphodiesterase / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain profile. / EAL domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / Signal transduction protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bdellovibrio bacteriovorus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Lovering, A.L. / Cadby, I.T.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2019
タイトル: Nucleotide signaling pathway convergence in a cAMP-sensing bacterial c-di-GMP phosphodiesterase.
著者: Cadby, I.T. / Basford, S.M. / Nottingham, R. / Meek, R. / Lowry, R. / Lambert, C. / Tridgett, M. / Till, R. / Ahmad, R. / Fung, R. / Hobley, L. / Hughes, W.S. / Moynihan, P.J. / Sockett, R.E. / Lovering, A.L.
履歴
登録2018年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: EAL Enzyme Bd1971
B: EAL Enzyme Bd1971
C: EAL Enzyme Bd1971
D: EAL Enzyme Bd1971
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7536
ポリマ－50,0944
非ポリマー6582
水00
1
A: EAL Enzyme Bd1971
D: EAL Enzyme Bd1971
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3763
ポリマ－25,0472
非ポリマー3291
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area12050 Å2
手法PISA
2
B: EAL Enzyme Bd1971
C: EAL Enzyme Bd1971
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3763
ポリマ－25,0472
非ポリマー3291
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area11890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.580, 120.750, 56.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.800, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAARGARGAA5 - 1102 - 107
21ALAALAARGARGBB5 - 1102 - 107
12GLNGLNASNASNAA6 - 1133 - 110
22GLNGLNASNASNCC6 - 1133 - 110
13ALAALAARGARGAA5 - 1102 - 107
23ALAALAARGARGDD5 - 1102 - 107
14GLNGLNARGARGBB6 - 1103 - 107
24GLNGLNARGARGCC6 - 1103 - 107
15ALAALAARGARGBB5 - 1112 - 108
25ALAALAARGARGDD5 - 1112 - 108
16GLNGLNARGARGCC6 - 1103 - 107
26GLNGLNARGARGDD6 - 1103 - 107

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
EAL Enzyme Bd1971


分子量: 12523.563 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bdellovibrio bacteriovorus (strain ATCC 15356 / DSM 50701 / NCIB 9529 / HD100) (バクテリア)
遺伝子: Bd1971 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6MLN6
#2: 化合物 ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP / cAMP


分子量: 329.206 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O6P

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 0.2M K Nitrate pH 6.9 2.5mM cAMP 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→36.33 Å / Num. obs: 13884 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 8.3 / Num. measured all: 44245
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.79-2.862.70.90110310.5180.6741.13199.3
12.48-36.333.10.0361590.9980.0250.04494.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.3.11データスケーリング
REFMAC5.8.0151精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: full length protein

解像度: 2.79→36.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 42.322 / SU ML: 0.341 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.379
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2594 665 4.8 %RANDOM
Rwork0.2122 ---
obs0.2143 13219 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 166.54 Å2 / Biso mean: 103.471 Å2 / Biso min: 77.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.58 Å2-0 Å22.15 Å2
2---2.6 Å20 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.79→36.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3434 0 44 0 3478
Biso mean--92.45 --
残基数----434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193504
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5862.0074716
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01538274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.25430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.67524.177158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.94915710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8731536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2572
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023840
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02734
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A61040.13
12B61040.13
21A64200.11
22C64200.11
31A60600.13
32D60600.13
41B60960.13
42C60960.13
51B63760.1
52D63760.1
61C61180.13
62D61180.13
LS精密化 シェル解像度: 2.79→2.862 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 57 -
Rwork0.379 973 -
all-1030 -
obs--99.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0756-0.433-0.02986.54681.76092.7969-0.1541-0.3549-0.01330.38850.19040.56610.2051-0.1413-0.03630.4453-0.03940.14720.12920.03570.1205-36.352-14.78213.442
25.21281.8001-0.24743.92450.5231.7421-0.1427-0.14330.2096-0.05780.19960.13350.2250.0175-0.05690.54690.01970.13750.02440.00630.0563-15.092.8043.704
32.50730.6143-0.22346.80051.1622.6252-0.07280.52910.1366-0.97640.0465-0.1369-0.0625-0.01560.02620.7558-0.11740.14740.23340.01950.0401-22.99-16.401-12.851
43.6998-1.75850.98383.1194-1.03983.1526-0.2507-0.0678-0.04640.1130.3559-0.40930.21690.2313-0.10520.714-0.02940.13010.0935-0.09880.1884-17.964-33.22110.52
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 114
2X-RAY DIFFRACTION2B5 - 111
3X-RAY DIFFRACTION3C6 - 114
4X-RAY DIFFRACTION4D5 - 111

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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