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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6hmc | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF PROTEIN KINASE CK2 CATALYTIC SUBUNIT (ISOFORM CK2ALPHA'; CSNK2A2 gene product) IN COMPLEX WITH THE INDENOINDOLE-TYPE INHIBITOR THN27 | ||||||
要素 | Casein kinase II subunit alpha' | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / protein kinase CK2 / casein kinase 2 / catalytic subunit CK2alpha' / CSNK2A2 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / acrosomal vesicle / Signal transduction by L1 / liver regeneration / cerebral cortex development / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / chromatin / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.03 Å | ||||||
データ登録者 | Niefind, K. / Lindenblatt, D. / Dimper, V. / Jose, J. / Le Borgne, M. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Acs Omega / 年: 2019 タイトル: Diacritic Binding of an Indenoindole Inhibitor by CK2 alpha Paralogs Explored by a Reliable Path to Atomic Resolution CK2 alpha ' Structures. 著者: Lindenblatt, D. / Nickelsen, A. / Applegate, V.M. / Hochscherf, J. / Witulski, B. / Bouaziz, Z. / Marminon, C. / Bretner, M. / Le Borgne, M. / Jose, J. / Niefind, K. #1: ジャーナル: Pharmaceuticals (Basel) / 年: 2017 タイトル: Unexpected Binding Mode of a Potent Indeno[1,2-b]indole-Type Inhibitor of Protein Kinase CK2 Revealed by Complex Structures with the Catalytic Subunit CK2alpha and Its Paralog CK2alpha' 著者: Hochscherf, J. / Lindenblatt, D. / Witulski, B. / Birus, R. / Aichele, D. / Marminon, C. / Bouaziz, Z. / Le Borgne, M. / Jose, J. / Niefind, K. #2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2003 タイトル: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit. 著者: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.G. / Niefind, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6hmc.cif.gz | 241.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6hmc.ent.gz | 196.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6hmc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6hmc_validation.pdf.gz | 805.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6hmc_full_validation.pdf.gz | 807.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6hmc_validation.xml.gz | 19.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6hmc_validation.cif.gz | 29.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hm/6hmc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hm/6hmc | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42879.867 Da / 分子数: 1 / 変異: C336S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A2, CK2A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P19784, non-specific serine/threonine protein kinase | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 化合物 | ChemComp-FXB / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.91 % |
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結晶化 | 温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 180 MICROLITER ENZYME STOCK SOLUTION (6 MG/ML IN 500 MM NACL, 25 MM TRIS/HCL, PH 8.5) WERE MIXED and incubated WITH 20 MIKROLITER of a STOCK SOLUTION of the inhibitor 4B0 (10 MM 4B0 IN DMSO). ...詳細: 180 MICROLITER ENZYME STOCK SOLUTION (6 MG/ML IN 500 MM NACL, 25 MM TRIS/HCL, PH 8.5) WERE MIXED and incubated WITH 20 MIKROLITER of a STOCK SOLUTION of the inhibitor 4B0 (10 MM 4B0 IN DMSO). 20 MICROLITERS OF the resulting solution WERE MIXED WITH 10 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION (900 MM LICL, 28 % (W/V) PEG 6000, 100 MM TRIS/HCL, PH 8.5) IN EACH WELL OF A CRYSTALLIZATION PLATE. A SINGLE MACROSEED, grown UNDER THE SAME CONDITIONS, WAS ADDED TO EACH DROPLET of the plate. THE DROPLETS WERE EQUILIBRATED AT 293.15 K using the sitting drop variant of the VAPOR DIFFUSION method. This procedure generated large single crystals of a CK2alpha'/4B0 complex. Afterwards, the inhibitor 4B0 was exchanged against THN27 by an extensive soaking procedure of several steps. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.8 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.03→46.293 Å / Num. obs: 179119 / % possible obs: 92.33 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 12.33 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.05216 / Rpim(I) all: 0.0337 / Rrim(I) all: 0.06242 / Rsym value: 0.05216 / Net I/σ(I): 9.22 |
反射 シェル | 解像度: 1.03→1.067 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.9189 / Mean I/σ(I) obs: 1.02 / Num. unique obs: 17408 / CC1/2: 0.562 / Rpim(I) all: 0.5775 / Rrim(I) all: 1.089 / Rsym value: 0.9189 / % possible all: 90.48 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.03→46.293 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 14.63 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.03→46.293 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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