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- PDB-6hkq: Human GPX4 in complex with covalent Inhibitor ML162 (S enantiomer) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hkq
タイトルHuman GPX4 in complex with covalent Inhibitor ML162 (S enantiomer)
要素Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ANTI-OXIDATVE DEFENSE SYSTEM / Covalent inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase activity / Synthesis of 12-eicosatetraenoic acid derivatives / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / selenium binding / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / glutathione peroxidase / lipoxygenase pathway / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins ...phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase activity / Synthesis of 12-eicosatetraenoic acid derivatives / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / selenium binding / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / glutathione peroxidase / lipoxygenase pathway / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / arachidonate metabolic process / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / glutathione peroxidase activity / long-chain fatty acid biosynthetic process / negative regulation of ferroptosis / dendrite development / protein polymerization / phospholipid metabolic process / cerebellum development / multicellular organism growth / nuclear envelope / response to estradiol / chromatin organization / response to oxidative stress / spermatogenesis / response to lipopolysaccharide / apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G9N / Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase GPX4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Moosmayer, D. / Hilpmann, A. / Hoffmann, L. / Schnirch, L. / Eaton, J.K. / Badock, V. / Gradl, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Crystal structures of the selenoprotein glutathione peroxidase 4 in its apo form and in complex with the covalently bound inhibitor ML162.
著者: Moosmayer, D. / Hilpmann, A. / Hoffmann, J. / Schnirch, L. / Zimmermann, K. / Badock, V. / Furst, L. / Eaton, J.K. / Viswanathan, V.S. / Schreiber, S.L. / Gradl, S. / Hillig, R.C.
履歴
登録2018年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年12月7日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / entity_src_gen ...database_2 / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.gene_src_common_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1586
ポリマ－20,3661
非ポリマー7925
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area8640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.734, 57.249, 81.311
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase / PHGPx / Glutathione peroxidase 4 / GSHPx-4


分子量: 20366.230 Da / 分子数: 1 / 変異: C66S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C-terminal hexa-His tag added for affinity chromatography
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPX4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P36969, phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase

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非ポリマー , 5種, 232分子

#2: 化合物 ChemComp-G9N / (2~{S})-2-[2-chloranylethanoyl-(3-chloranyl-4-methoxy-phenyl)amino]-~{N}-(2-phenylethyl)-2-thiophen-2-yl-ethanamide


分子量: 477.403 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H22Cl2N2O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Reservoir made from 0.2 M ammonium sulfate, 20% (w/v) PEG 3350. Prio to crystal set-up, the protein was modified with covalent inhibitor, purified via gelfiltration and concentrated to 13.5 ...詳細: Reservoir made from 0.2 M ammonium sulfate, 20% (w/v) PEG 3350. Prio to crystal set-up, the protein was modified with covalent inhibitor, purified via gelfiltration and concentrated to 13.5 mg/ml in 50 mM TrisHCl pH 8.0, 150 mM NaCl, 5mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→46.81 Å / Num. obs: 20009 / % possible obs: 86.6 % / 冗長度: 10.5 % / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.11 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.54→1.59 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1092 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.33 / Rrim(I) all: 0.97 / Rsym value: 0.9 / % possible all: 72.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.54→46.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.902 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18416 951 4.8 %RANDOM
Rwork0.1495 ---
obs0.15116 19002 86.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.524 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.54→46.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1339 0 47 228 1614
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191459
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021323
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7011.9671970
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0233.0033051
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0915.056178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.87624.57170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.91715244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.775156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2200
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02303
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6671.262678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6191.257677
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6182.837850
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.6312.843851
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1291.673781
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.1271.675782
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4963.5391116
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.31218.2211727
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.14317.1561661
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.544→1.584 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 70 -
Rwork0.226 1089 -
obs--68.87 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.371 Å / Origin y: -0.577 Å / Origin z: 10.245 Å
111213212223313233
T0.0254 Å20.0016 Å2-0.0008 Å2-0.0217 Å2-0.0001 Å2--0.008 Å2
L0.4698 °2-0.0049 °20.2013 °2-0.2464 °2-0.0668 °2--0.3053 °2
S-0.0039 Å °-0.0192 Å °0.0235 Å °-0.0064 Å °0.0003 Å °-0.002 Å °0.0049 Å °-0.0139 Å °0.0036 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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