[日本語] English
万見
- PDB-6hhc: Allosteric Inhibition as a new mode of Action for BAY 1213790, a ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hhc
タイトルAllosteric Inhibition as a new mode of Action for BAY 1213790, a Neutralizing Antibody Targeting the Activated form of Coagulation Factor XI
要素
  • Coagulation factor XI
  • FXIA ANTIBODY FAB HEAVY CHAIN
  • FXIA ANTIBODY FAB LIGHT CHAIN
キーワードBLOOD CLOTTING / FXIA ANTIBODY FAB / BLOOD CLOTTING-IMMUNE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor XIa / serine-type aminopeptidase activity / Defective F9 activation / positive regulation of fibrinolysis / plasminogen activation / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / blood coagulation / heparin binding / serine-type endopeptidase activity / extracellular space ...coagulation factor XIa / serine-type aminopeptidase activity / Defective F9 activation / positive regulation of fibrinolysis / plasminogen activation / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / blood coagulation / heparin binding / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Apple domain. / Apple domain / APPLE domain / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family ...Apple domain. / Apple domain / APPLE domain / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor XI
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Schaefer, M. / Buchmueller, A. / Dittmer, F. / Strassburger, J. / Wilmen, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: Allosteric Inhibition as a New Mode of Action for BAY 1213790, a Neutralizing Antibody Targeting the Activated Form of Coagulation Factor XI.
著者: Schaefer, M. / Buchmueller, A. / Dittmer, F. / Strassburger, J. / Wilmen, A.
履歴
登録2018年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
L: FXIA ANTIBODY FAB LIGHT CHAIN
H: FXIA ANTIBODY FAB HEAVY CHAIN
A: Coagulation factor XI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6557
ポリマ－74,2893
非ポリマー3664
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area28670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.941, 70.679, 185.893
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

-
要素

#1: 抗体 FXIA ANTIBODY FAB LIGHT CHAIN


分子量: 23496.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 FXIA ANTIBODY FAB HEAVY CHAIN


分子量: 23935.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Coagulation factor XI / FXI / Plasma thromboplastin antecedent / PTA


分子量: 26856.496 Da / 分子数: 1 / Mutation: C500S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F11 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03951, coagulation factor XIa
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris-HCl pH 7.5,75 mM NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91832 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91832 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→99 Å / Num. obs: 23127 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.2 % / Net I/σ(I): 9.41
反射 シェル解像度: 2.7→2.86 Å

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
BALBES位相決定
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GJE

3gje


解像度: 2.7→92.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.815 / SU B: 36.909 / SU ML: 0.337 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.077 / ESU R Free: 0.415
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3144 1182 5.1 %RANDOM
Rwork0.2274 ---
obs0.2317 21948 99.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 116.08 Å2 / Biso mean: 38.936 Å2 / Biso min: 16.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.67 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.68 Å20 Å2
3---3.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→92.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5042 0 19 0 5061
Biso mean--37.99 --
残基数----656
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0195181
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024622
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1711.9467038
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.153310781
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.2985651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.59924.393214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.67115840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0941522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2779
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0215740
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021034
LS精密化 シェル解像度: 2.698→2.768 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 69 -
Rwork0.317 1522 -
all-1591 -
obs--96.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7698-0.3512-0.08031.5966-0.81190.5738-0.2058-0.0114-0.2302-0.2160.10070.07120.1222-0.08710.10510.260.00140.03380.2367-0.00590.2-21.6857-31.889337.1
20.3932-0.173-0.1861.6023-0.1110.1203-0.1411-0.1095-0.00750.10410.1419-0.01560.02750.0557-0.00080.21150.05030.020.35580.02120.1726-17.0881-17.262448.1852
30.4946-0.05410.45165.4771-2.93361.9472-0.1686-0.32220.1224-1.37020.0404-0.03860.5157-0.26780.12820.6733-0.0126-0.04440.2667-0.07560.0307-13.477515.126111.9274
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L3 - 215
2X-RAY DIFFRACTION2H1 - 221
3X-RAY DIFFRACTION3A388 - 623

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る