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- PDB-6hg8: Crystal structure of the R460G disease-causing mutant of the huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hg8
タイトルCrystal structure of the R460G disease-causing mutant of the human dihydrolipoamide dehydrogenase.
要素Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / lipoamide dehydrogenase (E3) component / disease-causing mutant / E3 deficiency
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase complex / acrosomal matrix / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / oxoadipate dehydrogenase complex / Glycine degradation / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD ...acetyltransferase complex / acrosomal matrix / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / oxoadipate dehydrogenase complex / Glycine degradation / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / oxoglutarate dehydrogenase complex / branched-chain amino acid catabolic process / pyruvate dehydrogenase complex / Branched-chain amino acid catabolism / 2-oxoglutarate metabolic process / motile cilium / Signaling by Retinoic Acid / pyruvate metabolic process / sperm capacitation / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / Mitochondrial protein degradation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / proteolysis / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Ambrus, A. / Szabo, E. / Weichsel, A. / Bui, D. / Wilk, P. / Torocsik, B. / Weiss, M.S. / Montfort, W.R. / Jordan, F. / Adam-Vizi, V.
資金援助 ハンガリー, ドイツ, 8件
組織認可番号国
Hungarian Academy of Sciences (MTA), grant#: 02001 [to V.A.-V.] ハンガリー
Hungarian Scientific Research Fund (OTKA), grant#: 112230 [to V.A.-V.] ハンガリー
Hungarian Brain Research Program (NAP), grant#: 2017-1.2.1-NKP2017-00002 [to V.A.-V.] ハンガリー
European Molecular Biology OrganizationShort-term Fellowship [to A.A.] ドイツ
Hungarian Academy of Sciences, Bolyai Fellowship [to A.A] ハンガリー
Semmelweis University, Young Investigator Research Grant [to A.A.] ハンガリー
Gedeon Richter Pharmaceuticals PIc., Young Investigator Research Grant [to A.A.] ハンガリー
European Union, Horizon 2020 Research and Innovation Programme grant [to A.A.] ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the R460G disease-causing mutant of the human dihydrolipoamide dehydrogenase.
著者: Ambrus, A. / Szabo, E. / Weichsel, A. / Bui, D. / Torocsik, B. / Montfort, W.R. / Jordan, F. / Adam-Vizi, V.
履歴
登録2018年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,82416
ポリマ－105,0742
非ポリマー2,75014
水16,286904
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, gel filtration, mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12810 Å2
ΔGint-198 kcal/mol
Surface area35550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.913, 169.497, 61.401
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Glycine cleavage system L protein


分子量: 52537.027 Da / 分子数: 2 / 変異: R460G / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Crystallized in 2 M (NH4)2SO4, 2 v/v% PEG-400, 0.1 M HEPES (pH 6.9).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / プラスミド: pET52b+
詳細 (発現宿主): N-terminal Strep-tag (for affinity purification)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P09622, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 904 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.87 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: protein in: 100 mM Tris,150 mM NaCl, 1 mM EDTA, pH 8.0 reservoir solution: 2 M (NH4)2SO4, 2 v/v% PEG-400, 0.1 M HEPES (pH 6.9) volume ratio: 1
Temp details: 20 oC incubator

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月26日
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→48.4 Å / Num. obs: 114691 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.76→1.86 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.255 / Mean I/σ(I) obs: 0.59 / Num. unique obs: 14032 / CC1/2: 0.365 / % possible all: 71.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZMD

1zmd


解像度: 1.76→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 4.215 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.118 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2374 2083 1.8 %RANDOM
Rwork0.18737 ---
obs0.1883 111625 92.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.417 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.95 Å20 Å2
3---2.08 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.76→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7072 0 169 904 8145
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0197515
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.027082
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8931.98810195
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.036316492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6365986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.67825.429280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.39151297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.8471525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.21169
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.028361
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021370
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6323.0473900
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.633.0463898
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4574.5544894
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.4574.5544895
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9273.5223615
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9263.5223615
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.7795.0815300
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.40737.18503
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.40637.1078504
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.756→1.802 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.464 99 -
Rwork0.441 5335 -
obs--60.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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