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- PDB-6hfo: Human Hsp90 co-chaperone TTC4 C-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hfo
タイトルHuman Hsp90 co-chaperone TTC4 C-domain
要素Tetratricopeptide repeat protein 4
キーワードCHAPERONE / unique fold / wheel domain / Hsp90 co-chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


Hsp70 protein binding / Hsp90 protein binding / protein folding / defense response to virus / innate immune response / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cns1/TTC4, wheel domain / Cns1/TTC4 Wheel domain / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tetratricopeptide repeat protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Huber, E.M. / Groll, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB1035/A02 ドイツ
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2019
タイトル: The Co-chaperone Cns1 and the Recruiter Protein Hgh1 Link Hsp90 to Translation Elongation via Chaperoning Elongation Factor 2.
著者: Schopf, F.H. / Huber, E.M. / Dodt, C. / Lopez, A. / Biebl, M.M. / Rutz, D.A. / Muhlhofer, M. / Richter, G. / Madl, T. / Sattler, M. / Groll, M. / Buchner, J.
履歴
登録2018年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tetratricopeptide repeat protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7172
ポリマ－19,6221
非ポリマー951
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.680, 42.800, 43.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-522-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tetratricopeptide repeat protein 4 / TPR repeat protein 4


分子量: 19622.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTC4, My044 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95801
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.4 M Na/K phosphate pH 8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→45 Å / Num. obs: 20421 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.577 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HFM

6hfm


解像度: 1.65→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 4.38 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.085 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18947 1019 5 %RANDOM
Rwork0.15876 ---
obs0.16031 19370 97.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.755 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å20.17 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.65→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1253 0 5 80 1338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0191307
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021209
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1631.9711774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87732800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8425161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.11923.07765
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.2515222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7911511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211449
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1663.641623
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1623.632622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.895.411776
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8895.42777
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2854.053684
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2344.05681
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.4525.853988
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.48441.9671417
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.4741.8771412
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.79832516
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free25.835553
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.12352510
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.692 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 74 -
Rwork0.358 1423 -
obs--97.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.16320.018-0.06550.0069-0.02720.1129-0.0044-0.0044-0.00380.0001-0.00030.0014-0.00790.00360.00470.03080.00060.00790.0458-0.00050.046212.4079-24.680947.4534
22.78892.0361.66232.59652.14911.77920.13920.2098-0.08410.0564-0.0268-0.14220.0449-0.0307-0.11240.01680.01150.00640.05030.00030.0409-5.4734-24.583932.5051
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A220 - 237
3X-RAY DIFFRACTION2A246 - 258
2X-RAY DIFFRACTION1A265 - 580

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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