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- PDB-6hem: Structure of the C-terminal domain of USP25 (748-1048) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hem
タイトルStructure of the C-terminal domain of USP25 (748-1048)
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin / USP / Ubiquitin-specific protease / DUB / Deubiquitinase / protease / isopeptidase / USP25
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / ubiquitin-like protein peptidase activity / negative regulation of ERAD pathway / SUMO binding / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / protein deubiquitination / ubiquitin binding ...negative regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / ubiquitin-like protein peptidase activity / negative regulation of ERAD pathway / SUMO binding / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / protein deubiquitination / ubiquitin binding / regulation of protein stability / protein modification process / peptidase activity / ATPase binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum / proteolysis / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin-specific protease UIM domain / : / UBA-like domain / : / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...: / Ubiquitin-specific protease UIM domain / : / UBA-like domain / : / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / UBA-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Gersch, M. / Komander, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council724804 英国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2019
タイトル: Distinct USP25 and USP28 Oligomerization States Regulate Deubiquitinating Activity.
著者: Gersch, M. / Wagstaff, J.L. / Toms, A.V. / Graves, B. / Freund, S.M.V. / Komander, D.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1244
ポリマ－35,9171
非ポリマー2073
水6,287349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, monomeric behaviour was observed in SEC-MALS analysis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area620 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.957, 78.288, 84.909
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25 / Deubiquitinating enzyme 25 / USP on chromosome 21 / Ubiquitin thioesterase 25 / Ubiquitin-specific- ...Deubiquitinating enzyme 25 / USP on chromosome 21 / Ubiquitin thioesterase 25 / Ubiquitin-specific-processing protease 25


分子量: 35916.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP25, USP21 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 pLacI / 参照: UniProt: Q9UHP3, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% (w/v) PEG 4000, 600 mM sodium chloride, 100 mM MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→57.56 Å / Num. obs: 40292 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.72→1.78 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.751 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 3983 / CC1/2: 0.755 / Rrim(I) all: 0.852 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AMPLE位相決定
ARP/wARPモデル構築
REFMAC精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.72→57.557 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 2002 4.97 %
Rwork0.181 --
obs0.1824 40291 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→57.557 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2431 0 13 349 2793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072492
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8453369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.943939
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006436
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.7630.31091500.2662680X-RAY DIFFRACTION100
1.763-1.81070.26961440.24162725X-RAY DIFFRACTION100
1.8107-1.8640.24621430.22262690X-RAY DIFFRACTION100
1.864-1.92410.25711420.20682687X-RAY DIFFRACTION100
1.9241-1.99290.23571460.19082694X-RAY DIFFRACTION100
1.9929-2.07270.21941560.17962704X-RAY DIFFRACTION100
2.0727-2.16710.24031220.17432722X-RAY DIFFRACTION100
2.1671-2.28130.18851360.16852701X-RAY DIFFRACTION100
2.2813-2.42420.22621420.17272748X-RAY DIFFRACTION100
2.4242-2.61140.20411260.18292749X-RAY DIFFRACTION100
2.6114-2.87420.20651380.18132745X-RAY DIFFRACTION100
2.8742-3.29010.22041550.18542770X-RAY DIFFRACTION100
3.2901-4.1450.18331370.15742783X-RAY DIFFRACTION100
4.145-57.58880.18051650.17922891X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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