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- PDB-6hef: Room temperature structure of the (SR)Ca2+-ATPase Ca2-E1-CaAMPPCP form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hef
タイトルRoom temperature structure of the (SR)Ca2+-ATPase Ca2-E1-CaAMPPCP form
要素Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
キーワードHYDROLASE / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1a
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity ...positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / regulation of striated muscle contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) ...P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / : / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.538 Å
データ登録者Hjorth-Jensen, S. / Sorensen, T.L.M. / Oksanen, E. / Andersen, J.L. / Olesen, C. / Moller, J.V. / Nissen, P.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
European Commission722687 デンマーク
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: Membrane-protein crystals for neutron diffraction.
著者: Sorensen, T.L.M. / Hjorth-Jensen, S.J. / Oksanen, E. / Andersen, J.L. / Olesen, C. / Moller, J.V. / Nissen, P.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,0547
ポリマ－109,6031
非ポリマー1,4526
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area44180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)165.840, 77.770, 152.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.280, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 / Sarcoplasmic Reticulum Ca2+-ATPase 1a


分子量: 109602.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P04191
#2: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-PCW / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / (Z,Z)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-10-OXO-7-[(1-OXO-9-OCTADECENYL)OXY]-3,5,9-TRIOXA-4-PHOSPHAHEPTACOS-18-EN-1-AMINIUM-4-OXIDE / DOPC


分子量: 787.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H85NO8P / コメント: DOPC, リン脂質*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.9 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: batch mode / pH: 6.8
詳細: PEG 6000, ter-butanol, sodium acetate, potassium chloride, magnesium chloride, glycerol, C12E8, AMPPCP, BME, MOPS pH 6.8, BATCH, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.538→45.039 Å / Num. obs: 22565 / % possible obs: 94.91 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 84.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.3055 / Rpim(I) all: 0.1529 / Rrim(I) all: 0.3433 / Net I/σ(I): 4.63
反射 シェル解像度: 3.538→3.665 Å / Rmerge(I) obs: 1.111 / Rpim(I) all: 0.5416 / Rrim(I) all: 1.241

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIXdev_2614精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3n8g

3n8g


解像度: 3.538→45.039 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2566 1080 5.03 %
Rwork0.2227 --
obs0.2243 21491 94.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 276.62 Å2 / Biso mean: 92.6567 Å2 / Biso min: 30.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.538→45.039 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7671 0 89 0 7760
Biso mean--92.88 --
残基数----994
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067911
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.71610707
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461240
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051363
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.7134817
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5384-3.69940.34431040.32131877198171
3.6994-3.89440.28621390.27472446258593
3.8944-4.13820.27711340.25252644277899
4.1382-4.45740.26281450.216726552800100
4.4574-4.90550.22741550.200926532808100
4.9055-5.61420.27841280.223826832811100
5.6142-7.06890.26741380.236327112849100
7.0689-45.04240.21291370.18072742287999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0012-0.09781.13220.85780.33741.03860.5273-0.6668-0.60640.40640.16750.24570.8062-0.2673-0.69871.2004-0.1439-0.16110.98450.16020.9912-22.5364-22.656942.1475
21.09130.24281.83610.13441.42882.61350.4779-0.6437-0.5340.26870.0333-0.12480.9337-1.0911-0.52580.782-0.1913-0.10180.64650.18190.7965-25.7533-13.233138.1396
30.6550.33490.82370.03331.38341.09180.5708-0.6881-0.43380.50660.05270.05761.17110.2274-0.70381.2066-0.1202-0.36930.91120.10391.0819-11.1413-18.645232.7075
40.4498-0.58170.27861.7207-0.04042.3182-0.0279-0.81510.02630.31780.2461-0.14230.73820.0488-0.28920.8055-0.06710.02671.2814-0.05270.5091-7.7897-2.396654.8169
53.5812-0.2748-0.38222.5021-1.07854.09090.20790.1102-0.0729-0.26180.06910.4250.1378-0.3053-0.25010.43080.0552-0.06330.3366-0.07690.5617-30.35131.1289-1.1623
62.214-0.33991.25120.4563-0.70384.44010.1262-0.23980.20030.1291-0.1498-0.0764-0.2140.18450.03630.3639-0.07830.10360.346-0.0490.4996-10.89856.142121.2425
71.21390.4028-0.2022.4266-0.16691.57180.2641-1.0530.0910.8588-0.1802-0.3336-1.00750.78340.00261.0652-0.2979-0.06061.6978-0.18350.7387-2.9110.0474.3722
82.66641.32210.58526.3378-1.99913.938-0.3276-1.1021-0.10850.4546-0.0987-0.5224-0.85030.51740.42010.8988-0.00730.02181.2703-0.15730.6456-11.404711.893873.9396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 83 )A1 - 83
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 84 through 165 )A84 - 165
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 166 through 276 )A166 - 276
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 277 through 361 )A277 - 361
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 362 through 538 )A362 - 538
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 539 through 780 )A539 - 780
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 781 through 930 )A781 - 930
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 931 through 994 )A931 - 994

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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