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- PDB-6hcb: STRUCTURE OF GLUA2 LIGAND-BINDING DOMAIN (S1S2J-N775S) IN COMPLEX... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hcb
タイトルSTRUCTURE OF GLUA2 LIGAND-BINDING DOMAIN (S1S2J-N775S) IN COMPLEX WITH GLUTAMATE AND TDPAM01 AT 1.9 A RESOLUTION.
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ampa receptor / gluA2 / ligand-binding domain / glua2-S1S2J-N775S / signaling protein / positive allosteric modulator
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / conditioned place preference / regulation of receptor recycling / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / synaptic membrane / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / receptor internalization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / growth cone / presynaptic membrane / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / external side of plasma membrane / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D45 / GLUTAMIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Laulumaa, S. / Masternak, M. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: Crystal Structures of Potent Dimeric Positive Allosteric Modulators at the Ligand-Binding Domain of the GluA2 Receptor.
著者: Laulumaa, S. / Hansen, K.V. / Masternak, M. / Drapier, T. / Francotte, P. / Pirotte, B. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2018年8月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,80724
ポリマ－58,5032
非ポリマー2,30422
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5710 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area23610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.436, 122.025, 47.623
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...
21(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A4 - 21
121(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A23 - 53
131(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A4 - 262
141(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A4 - 262
151(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A165
161(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A1 - 195
171(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A210 - 216
181(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A4 - 262
191(chain A and (resid 4 through 21 or resid 23...A218 - 262
211(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B4 - 21
221(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B23 - 53
231(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B1 - 262
241(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B1 - 262
251(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B165
261(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B1 - 195
271(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B210 - 216
281(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B1 - 262
291(chain B and (resid 4 through 21 or resid 23...B218 - 262

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29251.709 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS A N775S-MUTANT OF THE GLUA2 LIGAND-BINDING DOMAIN. THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (413-527, 653- ...詳細: NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS A N775S-MUTANT OF THE GLUA2 LIGAND-BINDING DOMAIN. THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (413-527, 653-797). TRANSMEMBRANE REGIONS ARE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 118-119) AND GLY1-ALA2 IS CLONING REMNANT.THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (413-527, 653-797).
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami B / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 7種, 324分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物 ChemComp-D45 / 6,6'-(Ethane-1,2-diyl)bis(4-methyl-3,4-dihydro-2H-1,2,4-benzothiadiazine 1,1-dioxide)


分子量: 422.522 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N4O4S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.96 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 15% PEG4000, 0.1 M ammonium sulphate, 0.1 M phosphate citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.72 Å / Num. obs: 45663 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 25.15 Å2 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.136 / Rsym value: 0.131 / Net I/av σ(I): 3.5 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.9-212.50.66165510.1940.6890.66100
2-2.1212.40.4571.362010.1340.4760.457100
2.12-2.2713.60.321.959010.090.3330.32100
2.27-2.4513.90.2472.354270.0680.2560.247100
2.45-2.6913.80.2012.750650.0560.2090.201100
2.69-313.70.1653.345980.0460.1710.165100
3-3.4713.50.1284.140780.0360.1330.128100
3.47-4.2513.60.0945.734810.0260.0980.094100
4.25-6.0113.70.0767.227530.0210.0790.076100
6.01-48.718120.0578.816080.0180.060.05799.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5o9a

5o9a


解像度: 1.9→48.718 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.52 / 位相誤差: 20.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1918 2300 5.05 %
Rwork0.1691 --
obs0.1703 45505 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 126.88 Å2 / Biso mean: 35.5328 Å2 / Biso min: 13.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→48.718 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4057 0 222 302 4581
Biso mean--59.09 35.68 -
残基数----521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054315
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7565818
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049630
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004716
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7332615
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2959X-RAY DIFFRACTION5.079TORSIONAL
12B2959X-RAY DIFFRACTION5.079TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.94130.26731300.22322637276799
1.9413-1.98650.23421310.214826842815100
1.9865-2.03620.22611520.194726342786100
2.0362-2.09120.22831330.179426502783100
2.0912-2.15280.20321310.169926882819100
2.1528-2.22220.20371440.17326622806100
2.2222-2.30170.20211320.171726902822100
2.3017-2.39380.19881610.16626632824100
2.3938-2.50280.17361450.176726862831100
2.5028-2.63470.19831480.172526672815100
2.6347-2.79980.17831440.178527202864100
2.7998-3.01590.22781460.186426792825100
3.0159-3.31940.19391490.168627162865100
3.3194-3.79950.1761260.159127642890100
3.7995-4.78630.14161630.131227712934100
4.7863-48.7340.21361650.180128943059100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1276-0.18760.76612.77470.76023.0243-0.04890.0287-0.1285-0.24530.00050.03170.2654-0.01220.05210.3243-0.01320.03610.13620.00290.128229.9048143.206115.2929
21.24020.34080.54011.3871-0.01652.9539-0.04190.0696-0.0286-0.2103-0.0298-0.10430.2840.32240.04240.19760.06340.04960.17570.02710.161740.204155.939614.2655
34.74320.53170.3762.8207-0.76822.5366-0.1203-0.20870.1320.059-0.2527-0.42980.02840.39630.31530.17340.04380.00350.24540.05510.233647.6076158.700329.7704
44.04370.4210.24073.3551-1.32825.19640.0007-0.06920.1580.00360.08270.38820.3649-0.204-0.1350.1765-0.00140.01940.0557-0.02310.207125.8862155.817518.0588
53.9340.30140.65462.92-0.45532.81640.1404-0.05390.324-0.201-0.0804-0.1508-0.43470.2093-0.07550.2497-0.0330.05620.1569-0.01330.188729.6316190.214614.4638
60.58370.0011-0.99181.0464-0.44243.80470.05990.0465-0.0017-0.13830.01450.0687-0.071-0.2671-0.08380.14830.0179-0.0080.17210.00480.190719.078177.569414.3696
74.02370.8675-0.13213.29540.35372.4122-0.0580.0756-0.2620.12270.04720.35990.0696-0.17740.00110.10570.00060.02770.13040.01470.202511.5404174.794129.6567
83.66050.0653-0.08263.29081.40636.9585-0.002-0.1517-0.03810.01560.0196-0.4854-0.26260.3457-0.04070.1389-0.0116-0.00240.09280.02490.258133.3166177.81318.1355
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 47 )A4 - 47
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 48 through 123 )A48 - 123
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 124 through 217 )A124 - 217
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 218 through 262 )A218 - 262
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 47 )B1 - 47
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 48 through 123 )B48 - 123
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 124 through 217 )B124 - 217
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 218 through 262 )B218 - 262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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