[日本語] English
万見
- PDB-6hca: STRUCTURE OF GLUA2 LIGAND-BINDING DOMAIN (S1S1J) IN COMPLEX WITH ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hca
タイトルSTRUCTURE OF GLUA2 LIGAND-BINDING DOMAIN (S1S1J) IN COMPLEX WITH POSITIVE ALLOSTERIC MODULATOR TDPAM02 AT 1.8 A RESOLUTION
要素Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GluA2-S1S2J / AMPA receptor / Ligand-binding domain / positive allosteric modulator / signaling protein
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / dendrite membrane / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / signaling receptor activity / presynapse / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FXW / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.882 Å
データ登録者Laulumaa, S. / Hansen, K.V. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: Crystal Structures of Potent Dimeric Positive Allosteric Modulators at the Ligand-Binding Domain of the GluA2 Receptor.
著者: Laulumaa, S. / Hansen, K.V. / Masternak, M. / Drapier, T. / Francotte, P. / Pirotte, B. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2018年8月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,95627
ポリマ－58,5572
非ポリマー2,39925
水9,782543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6120 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area25020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.010, 91.392, 98.601
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...
21(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRTHRTHR(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA5 - 105 - 10
12ILEILEILEILE(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA1111
13LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
14LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
15LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
16LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
17LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
18LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
19LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
110LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
111LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
112LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
113LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
114LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
115LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
116LYSLYSGLYGLY(chain A and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...AA4 - 2644 - 264
21THRTHRTHRTHR(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB5 - 105 - 10
22ILEILEILEILE(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB1111
23LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
24LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
25LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
26LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
27LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
28LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
29LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
210LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
211LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
212LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
213LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
214LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
215LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262
216LYSLYSGLYGLY(chain B and (resseq 5:10 or (resid 11 and (name...BB4 - 2624 - 262

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29278.732 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUA2. TRANSMEMBRANE REGIONS ARE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 118-119) AND GLY1-ALA2 ...詳細: NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUA2. TRANSMEMBRANE REGIONS ARE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 118-119) AND GLY1-ALA2 IS A CLONING REMNANT. THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (413-527, 653-797).,NATIVE GLUA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUA2. TRANSMEMBRANE REGIONS ARE REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 118-119) AND GLY1-ALA2 IS A CLONING REMNANT. THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (413-527, 653-797).
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ORIGAMI B / 参照: UniProt: P19491

-
非ポリマー , 6種, 568分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-FXW / 6,6'-(ETHANE-1,2-DIYL)BIS(4-CYCLOPROPYL-3,4-DIHYDRO-2H-1,2,4-BENZOTHIADIAZINE 1,1-DIOXIDE)


分子量: 474.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26N4O4S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 543 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.87 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 24% PEG4000, 0.3 M lithium sulfate, 0.1 M phosphate citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.882→29.58 Å / Num. all: 46079 / Num. obs: 46079 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 23.63 Å2 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.116 / Rsym value: 0.108 / Net I/av σ(I): 5.9 / Net I/σ(I): 10.7 / Num. measured all: 343924
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.88-1.987.40.71814849665280.2780.7710.7182.498.4
1.98-2.17.60.491.54795862980.1880.5250.493.6100
2.1-2.257.50.3392.24459059370.1310.3640.3395.1100
2.25-2.437.50.2534122155270.0970.2690.256.6100
2.43-2.667.40.1794.13781851210.070.1930.1798.7100
2.66-2.987.30.1265.63416846540.0490.1350.12611.8100
2.98-3.447.70.0828.13163941290.0320.0880.08218.7100
3.44-4.217.50.05910.82625335020.0230.0640.05925.9100
4.21-5.957.40.04812.92042727670.0190.0510.04827.6100
5.95-29.57770.03616.61135416160.0140.0390.03626.199.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1fto

1fto


解像度: 1.882→29.577 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.76 / 位相誤差: 20.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2075 2270 4.94 %
Rwork0.171 --
obs0.1728 45991 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 123.54 Å2 / Biso mean: 32.7696 Å2 / Biso min: 13.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.882→29.577 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4055 0 229 547 4831
Biso mean--50.67 35.22 -
残基数----520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8835793
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051627
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005708
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3492590
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2696X-RAY DIFFRACTION4.095TORSIONAL
12B2696X-RAY DIFFRACTION4.095TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8823-1.92330.26531400.24282594273496
1.9233-1.9680.26541480.225526782826100
1.968-2.01720.25061220.205527172839100
2.0172-2.07170.21671480.186127112859100
2.0717-2.13270.22691380.187427052843100
2.1327-2.20150.26641310.173127202851100
2.2015-2.28010.21171350.169527272862100
2.2801-2.37140.22111520.165426872839100
2.3714-2.47930.22951440.170627302874100
2.4793-2.60990.21371290.161227442873100
2.6099-2.77330.19311450.170727222867100
2.7733-2.98730.23941320.177827542886100
2.9873-3.28750.20561360.1727642900100
3.2875-3.76240.17771380.156427722910100
3.7624-4.73710.171630.140227772940100
4.7371-29.58080.20841690.185529193088100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.59180.7581-0.20742.4103-0.19042.00060.0252-0.1554-0.66980.032-0.0828-0.09470.3207-0.10770.02140.2076-0.04070.00790.16120.03760.309164.06227.599747.0898
21.25210.08371.12021.04190.01623.621-0.0058-0.052-0.06720.041-0.01150.0040.0142-0.2563-0.01610.1363-0.02630.01930.15140.00980.15963.28543.520544.6061
33.0597-0.24240.80133.07060.46641.5751-0.1120.1020.1353-0.04430.0310.0417-0.05640.0140.07960.2129-0.0316-0.00060.2074-0.00160.147257.711749.118628.1076
42.6017-0.021.66571.76960.79983.16320.06230.163-0.3206-0.08870.1209-0.23250.20640.0745-0.18690.1898-0.02840.03380.1530.01190.267374.355734.744741.4263
54.5171.67570.12374.02440.71892.6253-0.05350.01650.5386-0.0829-0.02210.0175-0.33560.09450.04970.2059-0.0067-0.04830.15480.03430.201887.233966.957346.0765
61.27950.106-0.70620.73640.08782.48580.0322-0.1319-0.08980.0648-0.0729-0.11970.02780.13320.02320.1591-0.0113-0.020.15890.02450.188989.776151.008946.0237
72.8959-0.1585-0.55413.6034-0.57971.488-0.02640.0072-0.34350.0328-0.0305-0.07720.04820.11460.05690.2244-0.0244-0.00160.2337-0.02370.177194.018244.640727.3655
82.5616-0.3997-0.82371.9575-0.12522.66480.08980.03730.2038-0.09480.0150.0993-0.1215-0.0554-0.1050.1519-0.0266-0.01530.14430.00620.169477.779957.752642.9468
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 65 )A4 - 65
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 66 through 123 )A66 - 123
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 124 through 217 )A124 - 217
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 218 through 264 )A218 - 264
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 4 through 47 )B4 - 47
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 48 through 123 )B48 - 123
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 124 through 217 )B124 - 217
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 218 through 262 )B218 - 262

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る