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- PDB-6h6e: PTC3 holotoxin complex from Photorhabdus luminecens in prepore st... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h6e
タイトルPTC3 holotoxin complex from Photorhabdus luminecens in prepore state (TcdA1, TcdB2, TccC3)
要素
  • TcdA1
  • TcdB2,TccC3
キーワードTOXIN / pore forming toxin / translocation / bacterial toxin / a-PFT / Photorhabdus / ABC
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Insecticide toxin TcdB middle/C-terminal / Insecticide toxin TcdB middle/N-terminal / Insecticide toxin TcdB middle/C-terminal region / Insecticide toxin TcdB middle/N-terminal region / : / Salmonella virulence plasmid 65kDa B protein / Salmonella virulence plasmid 65kDa B protein / Toxin complex C-like repeat / Tripartite Tc toxins repeat / ABC toxin, N-terminal domain ...Insecticide toxin TcdB middle/C-terminal / Insecticide toxin TcdB middle/N-terminal / Insecticide toxin TcdB middle/C-terminal region / Insecticide toxin TcdB middle/N-terminal region / : / Salmonella virulence plasmid 65kDa B protein / Salmonella virulence plasmid 65kDa B protein / Toxin complex C-like repeat / Tripartite Tc toxins repeat / ABC toxin, N-terminal domain / ABC toxin N-terminal region / TcA receptor binding domain / TcA receptor binding domain / Insecticidal toxin complex/plasmid virulence protein / Tc toxin complex TcA, C-terminal TcB-binding domain / Neuraminidase-like domain / Salmonella virulence plasmid 28.1kDa A protein / Tc toxin complex TcA C-terminal TcB-binding domain / Neuraminidase-like domain / Rhs repeat-associated core / Integrin alpha, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
TccC3 / TcdB2 / TcdA1
類似検索 - 構成要素
生物種Photorhabdus luminescens (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.95 Å
データ登録者Gatsogiannis, C. / Merino, F. / Roderer, D. / Balchin, D. / Schubert, E. / Kuhlee, A. / Hayer-Hartl, M. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council615984 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Tc toxin activation requires unfolding and refolding of a β-propeller.
著者: Christos Gatsogiannis / Felipe Merino / Daniel Roderer / David Balchin / Evelyn Schubert / Anne Kuhlee / Manajit Hayer-Hartl / Stefan Raunser /
要旨: Tc toxins secrete toxic enzymes into host cells using a unique syringe-like injection mechanism. They are composed of three subunits, TcA, TcB and TcC. TcA forms the translocation channel and the TcB- ...Tc toxins secrete toxic enzymes into host cells using a unique syringe-like injection mechanism. They are composed of three subunits, TcA, TcB and TcC. TcA forms the translocation channel and the TcB-TcC heterodimer functions as a cocoon that shields the toxic enzyme. Binding of the cocoon to the channel triggers opening of the cocoon and translocation of the toxic enzyme into the channel. Here we show in atomic detail how the assembly of the three components activates the toxin. We find that part of the cocoon completely unfolds and refolds into an alternative conformation upon binding. The presence of the toxic enzyme inside the cocoon is essential for its subnanomolar binding affinity for the TcA subunit. The enzyme passes through a narrow negatively charged constriction site inside the cocoon, probably acting as an extruder that releases the unfolded protein with its C terminus first into the translocation channel.
履歴
登録2018年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0149
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TcdA1
B: TcdA1
C: TcdA1
D: TcdA1
E: TcdA1
F: TcdB2,TccC3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,689,8266
ポリマ－1,689,8266
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area124280 Å2
ΔGint-549 kcal/mol
Surface area532170 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
TcdA1 / Toxin A


分子量: 283229.406 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Photorhabdus luminescens (バクテリア)
遺伝子: tcdA, tcdA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9RN43
#2: タンパク質 TcdB2,TccC3


分子量: 273678.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Photorhabdus luminescens (バクテリア)
遺伝子: tcdB2, TccC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8GF99, UniProt: Q8GF97

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1PTC3 holotoxin complex in prepore state (5 x TcdA1, 1 x TcdB2, 1 x TccC3)COMPLEXall0RECOMBINANT
2TcdA1COMPLEX#11RECOMBINANT5 TcdA1 subunits in the holotoxin complex
3TcdB2/TccC3COMPLEX#21RECOMBINANT1 TcdB2/TccC3 monomer in the holotoxin complex
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
111.7 NO
21NO
310.3 NO
41NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Photorhabdus luminescens (バクテリア)29488
32Photorhabdus luminescens (バクテリア)29488
43Photorhabdus luminescens (バクテリア)29488
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
120 mMTris1
2150 mMNaCl1
30.02 %Tween201
41
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 94 % / 詳細: blot 3 sec before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 2.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 3068

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2粒子像選択
2EPU画像取得
4SPHIRECTF補正
7UCSF Chimera1.12モデルフィッティングInitial fitting
8RosettaモデルフィッティングAb initio modeling of propeller
10SPHIRE初期オイラー角割当
11SPHIRE最終オイラー角割当
12SPHIRE分類
13SPHIRE３次元再構成
14Rosettaモデル精密化Model relaxation
15NAMD2.12モデル精密化MDFF as intermediate step
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 205336
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 89148 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 68.03 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Model to Map FSC
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
11VW1

1vw1
PDB 未公開エントリ

A1VW11
24O9X

4o9x

A4O9X2
31VW1

1vw1
PDB 未公開エントリ

B1VW11
41VW1

1vw1
PDB 未公開エントリ

C1VW11
51VW1

1vw1
PDB 未公開エントリ

D1VW11
61VW1

1vw1
PDB 未公開エントリ

E1VW11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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