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万見
- PDB-6h3w: La Crosse Virus Glycoprotein Gc Head Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h3w
タイトルLa Crosse Virus Glycoprotein Gc Head Domain
要素Envelopment polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Envelope Glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host process / host cell Golgi membrane / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
M polyprotein precursor, Orthobunyavirus type / Bunyavirus glycoprotein G2 / Bunyavirus nonstructural protein NSm / Bunyavirus glycoprotein G2 / Bunyavirus glycoprotein G1 / Bunyavirus glycoprotein G1
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelopment polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bunyavirus La Crosse (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.098 Å
データ登録者Hellert, J. / Aebischer, A. / Wernike, K. / Haouz, A. / Brocchi, E. / Reiche, S. / Guardado-Calvo, P. / Beer, M. / Rey, F.A.
資金援助1件
組織認可番号国
Innovative Medicines Initiative115760
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Orthobunyavirus spike architecture and recognition by neutralizing antibodies.
著者: Hellert, J. / Aebischer, A. / Wernike, K. / Haouz, A. / Brocchi, E. / Reiche, S. / Guardado-Calvo, P. / Beer, M. / Rey, F.A.
履歴
登録2018年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelopment polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4872
ポリマ－28,5761
非ポリマー9111
水4,017223
1
A: Envelopment polyprotein
ヘテロ分子

A: Envelopment polyprotein
ヘテロ分子

A: Envelopment polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,4626
ポリマ－85,7293
非ポリマー2,7323
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.227, 73.227, 280.713
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-918-

HOH

21A-1123-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Envelopment polyprotein / M polyprotein


分子量: 28576.375 Da / 分子数: 1 / 断片: Glycoprotein Gc Head Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bunyavirus La Crosse (ウイルス) / 遺伝子: GP
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q8JPR1
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.16 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.75 uL of a 11.1 mg/mL protein sample in 20 mM Tris-Cl pH 8.0, 150 mM NaCl were added to 0.75 uL of reservoir solution containing 0.1 M HEPES pH7.5, 10% v/v 2-propanol, 20% w/v PEG 4K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97717 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97717 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.098→47.052 Å / Num. obs: 17376 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 44.1 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 1.02 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1378 / CC1/2: 0.65 / Rpim(I) all: 0.39 / Rrim(I) all: 1.09 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6H3X

6h3x


解像度: 2.098→47.052 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 19.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2129 1677 10 %
Rwork0.1649 --
obs0.1698 16768 95.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 107.62 Å2 / Biso mean: 31.7246 Å2 / Biso min: 7.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.098→47.052 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1979 0 61 223 2263
Biso mean--48.63 36.52 -
残基数----246
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072098
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9462849
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005352
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3121257
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.098-2.15970.28451260.23691128125488
2.1597-2.22940.25291290.20561170129990
2.2294-2.30910.24761320.19151183131593
2.3091-2.40150.19551360.17191228136495
2.4015-2.51080.23471400.16241257139796
2.5108-2.64320.241390.16871246138597
2.6432-2.80880.20491420.15721286142899
2.8088-3.02560.21251450.16621297144299
3.0256-3.330.20931440.15731297144199
3.33-3.81170.18411440.14631301144599
3.8117-4.80160.16681460.13991314146098
4.8016-47.06340.23771540.17181384153897
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8823-0.4324-0.10792.8644-0.93044.1791-0.0890.50490.0258-0.731-0.0168-0.5177-0.27970.29260.08540.468-0.00920.06970.379-0.05280.305517.979128.607104.2117
21.92460.0819-0.3961.8179-0.16091.4891-0.0159-0.0122-0.272-0.02280.0176-0.00060.13530.0258-0.01840.10880.0119-0.0230.0876-0.00460.11555.42225.9531124.81
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 474 through 550 )A474 - 550
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 551 through 719 )A551 - 719

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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