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- PDB-6gy5: Crystal structure of the kelch domain of human KLHL20 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gy5
タイトルCrystal structure of the kelch domain of human KLHL20 in complex with DAPK1 peptide
要素
  • Death-associated protein kinase 1
  • Kelch-like protein 20
キーワードLIGASE / Complex / E3 ligase / substrate / Ubiquitination / Kelch domain / Death Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


type II interferon binding / protein K33-linked ubiquitination / response to interferon-alpha / Golgi to endosome transport / cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / defense response to tumor cell ...type II interferon binding / protein K33-linked ubiquitination / response to interferon-alpha / Golgi to endosome transport / cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / defense response to tumor cell / regulation of NMDA receptor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / syntaxin-1 binding / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cytoskeleton organization / positive regulation of autophagy / apoptotic signaling pathway / trans-Golgi network / PML body / cellular response to type II interferon / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein transport / Neddylation / actin cytoskeleton / actin binding / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / calmodulin binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / protein kinase activity / negative regulation of translation / postsynaptic density / regulation of autophagy / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / dendrite / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kelch-type beta propeller / Death-associated protein kinase 1 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch ...Kelch-type beta propeller / Death-associated protein kinase 1 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch motif / Kelch / Kelch repeat type 1 / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / 6 Propeller / Neuraminidase / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Death-associated protein kinase 1 / Kelch-like protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.086 Å
データ登録者Chen, Z. / Hozjan, V. / Strain-Damerell, C. / Williams, E. / Wang, D. / Cooper, C.D.O. / Sanvitale, C.E. / Fairhead, M. / Carpenter, E.P. / Pike, A.C.W. ...Chen, Z. / Hozjan, V. / Strain-Damerell, C. / Williams, E. / Wang, D. / Cooper, C.D.O. / Sanvitale, C.E. / Fairhead, M. / Carpenter, E.P. / Pike, A.C.W. / Krojer, T. / Srikannathasan, V. / Sorrell, F. / Johansson, C. / Mathea, S. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustH9R00050 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for Recruitment of DAPK1 to the KLHL20 E3 Ligase.
著者: Chen, Z. / Picaud, S. / Filippakopoulos, P. / D'Angiolella, V. / Bullock, A.N.
履歴
登録2018年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like protein 20
U: Death-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,27526
ポリマ－34,3592
非ポリマー91624
水7,296405
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area11870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.459, 47.361, 151.933
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AU

#1: タンパク質 Kelch-like protein 20 / Kelch-like ECT2-interacting protein / Kelch-like protein X


分子量: 33155.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHL20, KLEIP, KLHLX / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pRARE / 参照: UniProt: Q9Y2M5
#2: タンパク質・ペプチド Death-associated protein kinase 1


分子量: 1203.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P53355*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 429分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.21 % / 解説: Prisms
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 2M Sodium Chloride, 0.1M Acetate pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.06→29.65 Å / Num. obs: 130575 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 9.65 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.06-1.092.20.4481.474880.7060.4270.6277.3
4.74-29.655.90.06626.116990.9950.040.07799.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2vpj

2vpj


解像度: 1.086→29.65 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.86
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1724 6234 5.07 %
Rwork0.1534 --
obs0.1543 122958 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 15.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.086→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2230 0 51 405 2686
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012443
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3333346
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.824902
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007440
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.0863-1.09870.23871820.23753453X-RAY DIFFRACTION89
1.0987-1.11160.21682030.2183592X-RAY DIFFRACTION94
1.1116-1.12510.19831970.20933702X-RAY DIFFRACTION95
1.1251-1.13940.21222110.20193822X-RAY DIFFRACTION99
1.1394-1.15440.21722380.19353889X-RAY DIFFRACTION100
1.1544-1.17020.17261990.18363822X-RAY DIFFRACTION100
1.1702-1.18690.18482160.17853899X-RAY DIFFRACTION100
1.1869-1.20460.16661750.17293866X-RAY DIFFRACTION100
1.2046-1.22350.20242250.17313905X-RAY DIFFRACTION100
1.2235-1.24350.19332060.17543893X-RAY DIFFRACTION100
1.2435-1.2650.18511800.17423900X-RAY DIFFRACTION100
1.265-1.2880.18372300.17333843X-RAY DIFFRACTION100
1.288-1.31270.18571660.173928X-RAY DIFFRACTION100
1.3127-1.33950.18572090.16893899X-RAY DIFFRACTION100
1.3395-1.36870.18252100.17243883X-RAY DIFFRACTION100
1.3687-1.40050.1542110.16433915X-RAY DIFFRACTION100
1.4005-1.43550.16981890.16453928X-RAY DIFFRACTION100
1.4355-1.47430.19672130.15773883X-RAY DIFFRACTION100
1.4743-1.51770.17412160.15933923X-RAY DIFFRACTION100
1.5177-1.56670.15811970.15183920X-RAY DIFFRACTION100
1.5667-1.62270.15362120.14893922X-RAY DIFFRACTION100
1.6227-1.68770.17681920.1463958X-RAY DIFFRACTION100
1.6877-1.76450.16062150.15013905X-RAY DIFFRACTION100
1.7645-1.85750.15842090.14623924X-RAY DIFFRACTION100
1.8575-1.97390.15772240.1473947X-RAY DIFFRACTION100
1.9739-2.12630.15692140.13963960X-RAY DIFFRACTION100
2.1263-2.34030.16781980.14013987X-RAY DIFFRACTION100
2.3403-2.67890.16712210.15464001X-RAY DIFFRACTION100
2.6789-3.3750.17542420.14284038X-RAY DIFFRACTION100
3.375-45.25430.16922340.1354217X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.34032.64181.18924.45380.11582.7795-0.01640.01720.00020.12760.01350.0142-0.2305-0.0728-0.00790.1120.02220.0050.0522-0.0070.04748.21757.3261-14.0206
28.92090.60245.49893.66640.20276.0201-0.1441-0.54760.32820.63550.0485-0.4155-0.39120.18750.09680.2756-0.0138-0.05850.1715-0.04650.146515.498714.4068-7.5782
31.93411.19710.36383.4730.23651.4986-0.00920.0310.14990.01750.01430.0277-0.2238-0.0377-0.00420.10050.01260.00420.05210.00840.052710.21889.8788-23.9927
41.4841-0.3357-0.22562.2024-0.8211.26510.01490.0688-0.0174-0.0876-0.010.0983-0.0331-0.0732-0.0050.08660.00440.00340.0862-0.00540.055912.6161-2.0953-29.5275
50.49570.3527-0.44872.0019-1.80873.97290.04710.1057-0.0157-0.2338-0.0944-0.1445-0.05640.21770.05190.08960.00660.00410.0840.00940.074718.81543.3945-36.0553
61.62190.6779-0.9111.3901-0.54962.6675-0.04820.0135-0.1267-0.0824-0.0014-0.06610.14360.05640.04750.05950.01190.00090.0516-0.0010.06220.6201-11.5765-25.8813
73.12320.13470.04981.456-0.08061.1958-0.0067-0.01620.02360.0216-0.0317-0.11-0.00940.09690.03220.05940.00680.00210.07550.01640.055121.7846-9.8455-13.9569
87.44670.3586-3.04210.4416-0.3162.3765-0.084-0.0693-0.20220.04440.0017-0.0420.06590.05980.06640.05660.0032-0.00520.04270.01120.055620.7653-13.8536-10.8661
92.77070.6725-1.52112.6042-2.37782.89620.0896-0.18230.18040.2773-0.1154-0.076-0.27120.1020.01580.1138-0.0056-0.0120.0742-0.01350.065817.9619-0.7578-6.7042
106.1444-1.9142.11141.9051-1.02112.0017-0.1995-0.27110.3040.22760.0074-0.1056-0.2019-0.01020.18720.13190.00880.00210.1132-0.00420.05615.6684-1.0869-1.7012
114.3505-0.0695-0.1991.94080.78363.0165-0.0038-0.06660.37540.20890.00820.0061-0.3167-0.0417-0.01450.15140.009-0.01010.05020.00690.091311.80957.6262-10.8844
122.87561.4590.615.9427-1.31042.01230.0826-0.1868-0.07010.25090.0430.2412-0.2863-0.4387-0.12960.06320.02260.01340.15760.01650.0992-1.2222-8.1102-16.4731
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 317 through 334 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 335 through 348 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 349 through 393 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 394 through 429 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 430 through 442 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 443 through 489 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 490 through 512 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 513 through 537 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 538 through 559 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 560 through 584 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 585 through 601 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'U' and (resid 1334 through 1344 )

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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