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- PDB-6gua: Xylulose 5-phosphate phosphoketolase from Lactococcus lactis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gua
タイトルXylulose 5-phosphate phosphoketolase from Lactococcus lactis
要素Probable phosphoketolase
キーワードLYASE / THIAMINE DIPHOSPHATE-DEPENDENT ENZYME / ALPHA-BETA FOLD / HOMODIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離 / aldehyde-lyase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Probable phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, C-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, N-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, thiamine diphosphate binding site / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, conserved site / D-xylulose 5-phosphate/D-fructose 6-phosphate phosphoketolase / XFP C-terminal domain / XFP N-terminal domain / Phosphoketolase signature 1. ...Probable phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, C-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, N-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, thiamine diphosphate binding site / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, conserved site / D-xylulose 5-phosphate/D-fructose 6-phosphate phosphoketolase / XFP C-terminal domain / XFP N-terminal domain / Phosphoketolase signature 1. / Phosphoketolase signature 2. / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate-binding fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / THIAMINE DIPHOSPHATE / Probable phosphoketolase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. lactis Il1403 (乳酸菌)
手法X線回折 / 溶液散乱 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Scheidig, A.J. / Szedlacsek, S.E.
引用
ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of a xylulose 5-phosphate phosphoketolase. Insights into the substrate specificity for xylulose 5-phosphate.
著者: A J Scheidig / D Horvath / S E Szedlacsek /
要旨: Phosphoketolases (PK) are TPP-dependent enzymes which play essential roles in carbohydrate metabolism of numerous bacteria. Depending on the substrate specificity PKs can be subdivided into xylulose ...Phosphoketolases (PK) are TPP-dependent enzymes which play essential roles in carbohydrate metabolism of numerous bacteria. Depending on the substrate specificity PKs can be subdivided into xylulose 5-phosphate (X5P) specific PKs (XPKs) and PKs which accept both X5P and fructose 6-phosphate (F6P) (XFPKs). Despite their key metabolic importance, so far only the crystal structures of two XFPKs have been reported. There are no reported structures for any XPKs and for any complexes between PK and substrate. One of the major unknowns concerning PKs mechanism of action is related to the structural determinants of PKs substrate specificity for X5P or F6P. We report here the crystal structure of XPK from Lactococcus lactis (XPK-Ll) at 2.1 Å resolution. Using small angle X-ray scattering (SAXS) we proved that XPK-Ll is a dimer in solution. Towards better understanding of PKs substrate specificity, we performed flexible docking of TPP-X5P and TPP-F6P on crystal structures of XPK-Ll, two XFPKs and transketolase (TK). Calculated structure-based binding energies consistently support XPK-Ll preference for X5P. Analysis of structural models thus obtained show that substrates adopt moderately different conformation in PKs active sites following distinct networks of polar interactions. Based on the here reported structure of XPK-Ll we propose the most probable amino acid residues involved in the catalytic steps of reaction mechanism. Altogether our results suggest that PKs substrate preference for X5P or F6P is the outcome of a fine balance between specific binding network and dissimilar catalytic residues depending on the enzyme (XPK or XFPK) - substrate (X5P or F6P) couples.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun.
年: 2010
タイトル: Preliminary X-ray crystallographic analysis of the D-xylulose 5-phosphate phosphoketolase from Lactococcus lactis.
著者: Petrareanu, G. / Balasu, M.C. / Zander, U. / Scheidig, A.J. / Szedlacsek, S.E.
履歴
登録2018年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable phosphoketolase
B: Probable phosphoketolase
C: Probable phosphoketolase
D: Probable phosphoketolase
E: Probable phosphoketolase
F: Probable phosphoketolase
G: Probable phosphoketolase
H: Probable phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)752,15732
ポリマ－747,8008
非ポリマー4,35724
水108,0545998
1
A: Probable phosphoketolase
B: Probable phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,0398
ポリマ－186,9502
非ポリマー1,0896
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13350 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area46620 Å2
手法PISA
2
C: Probable phosphoketolase
D: Probable phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,0398
ポリマ－186,9502
非ポリマー1,0896
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13160 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area47140 Å2
手法PISA
3
E: Probable phosphoketolase
F: Probable phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,0398
ポリマ－186,9502
非ポリマー1,0896
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13260 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area47260 Å2
手法PISA
4
G: Probable phosphoketolase
H: Probable phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,0398
ポリマ－186,9502
非ポリマー1,0896
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13340 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area46600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.100, 141.500, 161.150
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Probable phosphoketolase


分子量: 93474.992 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. lactis Il1403 (乳酸菌)
遺伝子: LL1502, L138230 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9CFH4, 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離
#2: 化合物
ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略)


分子量: 425.314 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5998 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
溶液散乱

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 17 % (w/v) PEG-3350, 0.2 M sodium isothiocyanate,

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月21日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→44.3 Å / Num. obs: 501022 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.152 / Net I/σ(I): 6.79
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.27 / Num. unique obs: 44418 / CC1/2: 0.183 / Rpim(I) all: 0.548 / Rrim(I) all: 0.913 / % possible all: 86.6

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TRK

1trk


解像度: 1.95→44.3 Å / Data cutoff high absF: 0 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 25031 5 %Random selection
Rwork0.212 ---
obs-500681 97.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→44.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数52634 0 256 5998 58888
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.427 2221 5 %
Rwork0.402 44415 -
obs--86.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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